data_4CUP
# 
_entry.id   4CUP 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.040 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  4CUP      
PDBE EBI-60082 
# 
_database_PDB_rev.num             1 
_database_PDB_rev.date            2014-04-02 
_database_PDB_rev.date_original   2014-03-21 
_database_PDB_rev.status          ? 
_database_PDB_rev.replaces        4CUP 
_database_PDB_rev.mod_type        0 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.content_type 
_pdbx_database_related.details 
PDB 4CUQ unspecified 'CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN BAZ2B IN COMPLEX WITH FRAGMENT-2 N09594' 
PDB 4CUR unspecified 'CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN BAZ2B IN COMPLEX WITH FRAGMENT-3 N09555' 
PDB 4CUS unspecified 'CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN BAZ2B IN COMPLEX WITH FRAGMENT-4 N09496' 
PDB 4CUT unspecified 'CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN BAZ2B IN COMPLEX WITH FRAGMENT-5 N09428' 
PDB 4CUU unspecified 'CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN BAZ2B IN COMPLEX WITH FRAGMENT-6 N09645' 
# 
_pdbx_database_status.status_code    REL 
_pdbx_database_status.entry_id       4CUP 
_pdbx_database_status.deposit_site   PDBE 
_pdbx_database_status.process_site   PDBE 
_pdbx_database_status.SG_entry       . 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Bradley, A.R.'    1 
'Liu, Y.'          2 
'Krojer, T.'       3 
'Bountra, C.'      4 
'Arrowsmith, C.H.' 5 
'Edwards, A.'      6 
'Knapp, S.'        7 
'von Delft, F.'    8 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'Crystal Structure of Human Baz2B in Complex with Fragment-1 N09421' 
_citation.journal_abbrev            'To be Published' 
_citation.journal_volume            ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      ? 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   ? 
_citation.journal_id_ISSN           ? 
_citation.journal_id_CSD            0353 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'R Bradley, A.'    1 
primary 'Liu, Y.'          2 
primary 'Krojer, T.'       3 
primary 'Bountra, C.'      4 
primary 'Arrowsmith, C.H.' 5 
primary 'Edwards, A.'      6 
primary 'Knapp, S.'        7 
primary 'Von Delft, F.'    8 
# 
_cell.entry_id           4CUP 
_cell.length_a           80.370 
_cell.length_b           96.120 
_cell.length_c           57.670 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         4CUP 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 2 2 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'BROMODOMAIN ADJACENT TO ZINC FINGER DOMAIN PROTEIN 2B' 13618.761 1   ? ? 'BROMODOMAIN, RESIDUES 1858-1972' ? 
2 non-polymer syn 4-FLUOROBENZAMIDOXIME                                   154.144   1   ? ? ?                                 ? 
3 non-polymer syn METHANOL                                                32.042    3   ? ? ?                                 ? 
4 water       nat water                                                   18.015    146 ? ? ?                                 ? 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'HWALP4, BAZ2B' 
2 ?               
3 ?               
4 ?               
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;SMSVKKPKRDDSKDLALCSMILTEMETHEDAWPFLLPVNLKLVPGYKKVIKKPMDFSTIREKLSSGQYPNLETFALDVRL
VFDNCETFNEDDSDIGRAGHNMRKYFEKKWTDTFKVS
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;SMSVKKPKRDDSKDLALCSMILTEMETHEDAWPFLLPVNLKLVPGYKKVIKKPMDFSTIREKLSSGQYPNLETFALDVRL
VFDNCETFNEDDSDIGRAGHNMRKYFEKKWTDTFKVS
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   SER n 
1 2   MET n 
1 3   SER n 
1 4   VAL n 
1 5   LYS n 
1 6   LYS n 
1 7   PRO n 
1 8   LYS n 
1 9   ARG n 
1 10  ASP n 
1 11  ASP n 
1 12  SER n 
1 13  LYS n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  CYS n 
1 19  SER n 
1 20  MET n 
1 21  ILE n 
1 22  LEU n 
1 23  THR n 
1 24  GLU n 
1 25  MET n 
1 26  GLU n 
1 27  THR n 
1 28  HIS n 
1 29  GLU n 
1 30  ASP n 
1 31  ALA n 
1 32  TRP n 
1 33  PRO n 
1 34  PHE n 
1 35  LEU n 
1 36  LEU n 
1 37  PRO n 
1 38  VAL n 
1 39  ASN n 
1 40  LEU n 
1 41  LYS n 
1 42  LEU n 
1 43  VAL n 
1 44  PRO n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  LYS n 
1 48  LYS n 
1 49  VAL n 
1 50  ILE n 
1 51  LYS n 
1 52  LYS n 
1 53  PRO n 
1 54  MET n 
1 55  ASP n 
1 56  PHE n 
1 57  SER n 
1 58  THR n 
1 59  ILE n 
1 60  ARG n 
1 61  GLU n 
1 62  LYS n 
1 63  LEU n 
1 64  SER n 
1 65  SER n 
1 66  GLY n 
1 67  GLN n 
1 68  TYR n 
1 69  PRO n 
1 70  ASN n 
1 71  LEU n 
1 72  GLU n 
1 73  THR n 
1 74  PHE n 
1 75  ALA n 
1 76  LEU n 
1 77  ASP n 
1 78  VAL n 
1 79  ARG n 
1 80  LEU n 
1 81  VAL n 
1 82  PHE n 
1 83  ASP n 
1 84  ASN n 
1 85  CYS n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  PHE n 
1 89  ASN n 
1 90  GLU n 
1 91  ASP n 
1 92  ASP n 
1 93  SER n 
1 94  ASP n 
1 95  ILE n 
1 96  GLY n 
1 97  ARG n 
1 98  ALA n 
1 99  GLY n 
1 100 HIS n 
1 101 ASN n 
1 102 MET n 
1 103 ARG n 
1 104 LYS n 
1 105 TYR n 
1 106 PHE n 
1 107 GLU n 
1 108 LYS n 
1 109 LYS n 
1 110 TRP n 
1 111 THR n 
1 112 ASP n 
1 113 THR n 
1 114 PHE n 
1 115 LYS n 
1 116 VAL n 
1 117 SER n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               HUMAN 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 ? 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'HOMO SAPIENS' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     9606 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'ESCHERICHIA COLI' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     469008 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'BL21(DE3)' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              R3 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          PLASMID 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       PNIC28-BSA4 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    BAZ2B_HUMAN 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   ? 
_struct_ref.pdbx_align_begin           ? 
_struct_ref.biol_id                    . 
_struct_ref.pdbx_db_accession          Q9UIF8 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              4CUP 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 3 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 117 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             Q9UIF8 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  1858 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.db_align_end                  1972 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       1858 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       1972 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 4CUP SER A 1 ? UNP Q9UIF8 ? ? 'EXPRESSION TAG' 1856 1 
1 4CUP MET A 2 ? UNP Q9UIF8 ? ? 'EXPRESSION TAG' 1857 2 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE            ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE               ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE              ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'       ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE               ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE               ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE              ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE            ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE             ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'       ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE             ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN            ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE         ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE            ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE               ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE              ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE             ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
ZYB NON-POLYMER         . 4-FLUOROBENZAMIDOXIME ? 'C7 H7 F N2 O'   154.144 
MOH NON-POLYMER         . METHANOL              ? 'C H4 O'         32.042  
HOH NON-POLYMER         . WATER                 ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          4CUP 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      4.3 
_exptl_crystal.density_percent_sol   70 
_exptl_crystal.description           NONE 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              6.4 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    '34% PEG SMEAR LOW, 0.1M MES PH 6.4' 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'PIXEL (PILATUS)' 
_diffrn_detector.type                   DECTRIS 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2012-04-29 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.97 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'DIAMOND BEAMLINE I04' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       DIAMOND 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   I04 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             0.97 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.entry_id                     4CUP 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   -3.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             32.97 
_reflns.d_resolution_high            1.88 
_reflns.number_obs                   18470 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         99.5 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.06 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        16.20 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        26.58 
_reflns.pdbx_redundancy              5.4 
# 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.d_res_high             1.88 
_reflns_shell.d_res_low              1.93 
_reflns_shell.percent_possible_all   98.6 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.74 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    1.90 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        4.8 
# 
_computing.entry_id                           4CUP 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             XDS 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             AIMLESS 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 ? 
_computing.structure_refinement               'PHENIX (PHENIX.REFINE)' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.pdbx_refine_id                           'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.entry_id                                 4CUP 
_refine.pdbx_diffrn_id                           1 
_refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag               ? 
_refine.ls_number_reflns_obs                     18429 
_refine.ls_number_reflns_all                     ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                          ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                          1.90 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF                ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF           ? 
_refine.ls_d_res_low                             18.538 
_refine.ls_d_res_high                            1.880 
_refine.ls_percent_reflns_obs                    99.44 
_refine.ls_R_factor_obs                          0.1779 
_refine.ls_R_factor_all                          ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                       0.1763 
_refine.ls_R_factor_R_free                       0.2078 
_refine.ls_R_factor_R_free_error                 ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details         ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free                 5.1 
_refine.ls_number_reflns_R_free                  940 
_refine.ls_number_parameters                     ? 
_refine.ls_number_restraints                     ? 
_refine.occupancy_min                            ? 
_refine.occupancy_max                            ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc               ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free          ? 
_refine.B_iso_mean                               ? 
_refine.aniso_B[1][1]                            ? 
_refine.aniso_B[2][2]                            ? 
_refine.aniso_B[3][3]                            ? 
_refine.aniso_B[1][2]                            ? 
_refine.aniso_B[1][3]                            ? 
_refine.aniso_B[2][3]                            ? 
_refine.solvent_model_details                    'FLAT BULK SOLVENT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_ksol                 ? 
_refine.solvent_model_param_bsol                 ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii             1.11 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii             0.90 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method               ? 
_refine.details                                  ? 
_refine.pdbx_starting_model                      ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct          'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model             ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values       ML 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case     ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details            ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                       ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                  ? 
_refine.overall_SU_ML                            0.20 
_refine.pdbx_overall_phase_error                 25.38 
_refine.overall_SU_B                             ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI             ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Cruickshank_DPI   ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_Blow_DPI               ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Blow_DPI          ? 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        924 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         17 
_refine_hist.number_atoms_solvent             146 
_refine_hist.number_atoms_total               1087 
_refine_hist.d_res_high                       1.880 
_refine_hist.d_res_low                        18.538 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
f_bond_d           0.006  ? ? 973  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
f_angle_d          0.898  ? ? 1309 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
f_dihedral_angle_d 12.740 ? ? 365  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
f_chiral_restr     0.034  ? ? 141  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
f_plane_restr      0.005  ? ? 168  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
# 
loop_
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used 
_refine_ls_shell.d_res_high 
_refine_ls_shell.d_res_low 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free 
_refine_ls_shell.number_reflns_all 
_refine_ls_shell.R_factor_all 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 1.8800 1.9790  2458 0.3152 99.00  0.3338 ? ? 133 ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 1.9790 2.1029  2430 0.2368 99.00  0.2971 ? ? 139 ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 2.1029 2.2650  2453 0.1915 99.00  0.2154 ? ? 138 ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 2.2650 2.4924  2496 0.1683 100.00 0.2131 ? ? 137 ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 2.4924 2.8519  2493 0.1662 100.00 0.2138 ? ? 138 ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 2.8519 3.5889  2505 0.1669 100.00 0.1748 ? ? 143 ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 3.5889 18.5386 2654 0.1558 100.00 0.1894 ? ? 112 ? ? 
# 
_struct.entry_id                  4CUP 
_struct.title                     'Crystal structure of human BAZ2B in complex with fragment-1 N09421' 
_struct.pdbx_descriptor           'BROMODOMAIN ADJACENT TO ZINC FINGER DOMAIN PROTEIN 2B' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        4CUP 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            TRANSCRIPTION 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 LYS A 13 ? HIS A 28  ? LYS A 1868 HIS A 1883 1 ? 16 
HELX_P HELX_P2 2 ALA A 31 ? LEU A 35  ? ALA A 1886 LEU A 1890 5 ? 5  
HELX_P HELX_P3 3 GLY A 45 ? ILE A 50  ? GLY A 1900 ILE A 1905 1 ? 6  
HELX_P HELX_P4 4 ASP A 55 ? SER A 65  ? ASP A 1910 SER A 1920 1 ? 11 
HELX_P HELX_P5 5 ASN A 70 ? ASN A 89  ? ASN A 1925 ASN A 1944 1 ? 20 
HELX_P HELX_P6 6 SER A 93 ? LYS A 115 ? SER A 1948 LYS A 1970 1 ? 23 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
_struct_site.id                   AC1 
_struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE ZYB A 2971' 
_struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1 AC1 6 VAL A 43 ? VAL A 1898 . . 1_555 ? 
2 AC1 6 PRO A 44 ? PRO A 1899 . . 4_566 ? 
3 AC1 6 ASN A 89 ? ASN A 1944 . . 1_555 ? 
4 AC1 6 ILE A 95 ? ILE A 1950 . . 1_555 ? 
5 AC1 6 HOH F .  ? HOH A 2072 . . 4_566 ? 
6 AC1 6 HOH F .  ? HOH A 2124 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          4CUP 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    4CUP 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.012442 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.010404 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.017340 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
F 
H 
N 
O 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . SER A 1 1   ? 50.346 19.287 17.288 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 1856 SER A N   1 
ATOM   2    C CA  . SER A 1 1   ? 50.745 19.964 16.058 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 1856 SER A CA  1 
ATOM   3    C C   . SER A 1 1   ? 50.691 18.998 14.887 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 1856 SER A C   1 
ATOM   4    O O   . SER A 1 1   ? 50.070 17.937 14.987 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 1856 SER A O   1 
ATOM   5    C CB  . SER A 1 1   ? 52.146 20.564 16.199 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 1856 SER A CB  1 
ATOM   6    O OG  . SER A 1 1   ? 53.116 19.545 16.371 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 1856 SER A OG  1 
ATOM   7    N N   . MET A 1 2   ? 51.330 19.363 13.776 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 1857 MET A N   1 
ATOM   8    C CA  . MET A 1 2   ? 51.310 18.508 12.593 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 1857 MET A CA  1 
ATOM   9    C C   . MET A 1 2   ? 51.837 17.105 12.904 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 1857 MET A C   1 
ATOM   10   O O   . MET A 1 2   ? 52.974 16.947 13.359 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 1857 MET A O   1 
ATOM   11   C CB  . MET A 1 2   ? 52.123 19.127 11.456 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 1857 MET A CB  1 
ATOM   12   C CG  . MET A 1 2   ? 51.875 18.454 10.119 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 1857 MET A CG  1 
ATOM   13   S SD  . MET A 1 2   ? 52.981 18.997 8.800  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 1857 MET A SD  1 
ATOM   14   C CE  . MET A 1 2   ? 52.932 20.770 8.993  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 1857 MET A CE  1 
ATOM   15   N N   . SER A 1 3   ? 50.992 16.104 12.654 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 1858 SER A N   1 
ATOM   16   C CA  . SER A 1 3   ? 51.276 14.687 12.929 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 1858 SER A CA  1 
ATOM   17   C C   . SER A 1 3   ? 51.511 14.388 14.413 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 1858 SER A C   1 
ATOM   18   O O   . SER A 1 3   ? 52.097 13.363 14.762 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 1858 SER A O   1 
ATOM   19   C CB  . SER A 1 3   ? 52.482 14.212 12.114 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 1858 SER A CB  1 
ATOM   20   O OG  . SER A 1 3   ? 52.279 14.436 10.727 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 1858 SER A OG  1 
ATOM   21   N N   . VAL A 1 4   ? 51.048 15.277 15.285 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A N   1 
ATOM   22   C CA  . VAL A 1 4   ? 51.130 15.041 16.731 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A CA  1 
ATOM   23   C C   . VAL A 1 4   ? 49.768 15.284 17.370 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A C   1 
ATOM   24   O O   . VAL A 1 4   ? 49.410 16.424 17.672 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A O   1 
ATOM   25   C CB  . VAL A 1 4   ? 52.177 15.945 17.413 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A CB  1 
ATOM   26   C CG1 . VAL A 1 4   ? 52.253 15.637 18.914 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A CG1 1 
ATOM   27   C CG2 . VAL A 1 4   ? 53.546 15.779 16.764 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A CG2 1 
ATOM   28   N N   . LYS A 1 5   ? 49.005 14.214 17.571 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A N   1 
ATOM   29   C CA  . LYS A 1 5   ? 47.636 14.345 18.058 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CA  1 
ATOM   30   C C   . LYS A 1 5   ? 47.418 13.675 19.410 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A C   1 
ATOM   31   O O   . LYS A 1 5   ? 47.998 12.625 19.688 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A O   1 
ATOM   32   C CB  . LYS A 1 5   ? 46.661 13.761 17.032 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CB  1 
ATOM   33   C CG  . LYS A 1 5   ? 46.603 14.552 15.731 1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CG  1 
ATOM   34   C CD  . LYS A 1 5   ? 45.784 15.830 15.892 1.00 65.67 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CD  1 
ATOM   35   C CE  . LYS A 1 5   ? 46.118 16.850 14.820 1.00 68.56 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CE  1 
ATOM   36   N NZ  . LYS A 1 5   ? 47.383 17.565 15.134 1.00 71.00 ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A NZ  1 
ATOM   37   N N   . LYS A 1 6   ? 46.582 14.292 20.245 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A N   1 
ATOM   38   C CA  . LYS A 1 6   ? 46.107 13.653 21.467 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CA  1 
ATOM   39   C C   . LYS A 1 6   ? 45.212 12.495 21.075 1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A C   1 
ATOM   40   O O   . LYS A 1 6   ? 44.629 12.513 19.990 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A O   1 
ATOM   41   C CB  . LYS A 1 6   ? 45.323 14.628 22.354 1.00 69.74 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CB  1 
ATOM   42   C CG  . LYS A 1 6   ? 46.129 15.745 22.995 1.00 73.06 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CG  1 
ATOM   43   C CD  . LYS A 1 6   ? 45.315 16.398 24.110 1.00 76.41 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CD  1 
ATOM   44   C CE  . LYS A 1 6   ? 45.913 17.721 24.569 1.00 77.31 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CE  1 
ATOM   45   N NZ  . LYS A 1 6   ? 45.777 18.787 23.539 1.00 76.95 ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A NZ  1 
ATOM   46   N N   . PRO A 1 7   ? 45.102 11.484 21.949 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A N   1 
ATOM   47   C CA  . PRO A 1 7   ? 44.136 10.405 21.727 1.00 60.79 ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A CA  1 
ATOM   48   C C   . PRO A 1 7   ? 42.751 10.956 21.409 1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A C   1 
ATOM   49   O O   . PRO A 1 7   ? 42.303 11.920 22.036 1.00 61.93 ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A O   1 
ATOM   50   C CB  . PRO A 1 7   ? 44.149 9.652  23.055 1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A CB  1 
ATOM   51   C CG  . PRO A 1 7   ? 45.547 9.829  23.540 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A CG  1 
ATOM   52   C CD  . PRO A 1 7   ? 45.950 11.224 23.125 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A CD  1 
ATOM   53   N N   . LYS A 1 8   ? 42.100 10.360 20.416 1.00 68.79 ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A N   1 
ATOM   54   C CA  . LYS A 1 8   ? 40.836 10.879 19.914 1.00 73.53 ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A CA  1 
ATOM   55   C C   . LYS A 1 8   ? 39.701 10.620 20.892 1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A C   1 
ATOM   56   O O   . LYS A 1 8   ? 39.396 9.473  21.215 1.00 73.78 ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A O   1 
ATOM   57   C CB  . LYS A 1 8   ? 40.507 10.266 18.550 1.00 73.63 ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A CB  1 
ATOM   58   N N   . ARG A 1 9   ? 39.091 11.698 21.369 1.00 70.21 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A N   1 
ATOM   59   C CA  . ARG A 1 9   ? 37.895 11.604 22.190 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CA  1 
ATOM   60   C C   . ARG A 1 9   ? 36.694 11.259 21.314 1.00 70.65 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A C   1 
ATOM   61   O O   . ARG A 1 9   ? 36.517 11.839 20.241 1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A O   1 
ATOM   62   C CB  . ARG A 1 9   ? 37.651 12.914 22.938 1.00 67.41 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CB  1 
ATOM   63   C CG  . ARG A 1 9   ? 36.356 12.937 23.721 1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CG  1 
ATOM   64   C CD  . ARG A 1 9   ? 35.997 14.337 24.184 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CD  1 
ATOM   65   N NE  . ARG A 1 9   ? 34.678 14.349 24.805 1.00 62.84 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A NE  1 
ATOM   66   C CZ  . ARG A 1 9   ? 33.550 14.599 24.151 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CZ  1 
ATOM   67   N NH1 . ARG A 1 9   ? 33.579 14.880 22.855 1.00 71.46 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A NH1 1 
ATOM   68   N NH2 . ARG A 1 9   ? 32.392 14.578 24.795 1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A NH2 1 
ATOM   69   N N   . ASP A 1 10  ? 35.876 10.311 21.763 1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A N   1 
ATOM   70   C CA  . ASP A 1 10  ? 34.693 9.915  21.008 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A CA  1 
ATOM   71   C C   . ASP A 1 10  ? 33.597 10.965 21.142 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A C   1 
ATOM   72   O O   . ASP A 1 10  ? 32.969 11.089 22.191 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A O   1 
ATOM   73   C CB  . ASP A 1 10  ? 34.183 8.548  21.472 1.00 71.14 ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A CB  1 
ATOM   74   C CG  . ASP A 1 10  ? 32.882 8.151  20.796 1.00 72.95 ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A CG  1 
ATOM   75   O OD1 . ASP A 1 10  ? 32.567 8.705  19.717 1.00 65.36 ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A OD1 1 
ATOM   76   O OD2 . ASP A 1 10  ? 32.173 7.280  21.343 1.00 74.36 ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A OD2 1 
ATOM   77   N N   . ASP A 1 11  ? 33.361 11.711 20.068 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A N   1 
ATOM   78   C CA  . ASP A 1 11  ? 32.406 12.813 20.113 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A CA  1 
ATOM   79   C C   . ASP A 1 11  ? 31.081 12.473 19.431 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A C   1 
ATOM   80   O O   . ASP A 1 11  ? 30.235 13.348 19.233 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A O   1 
ATOM   81   C CB  . ASP A 1 11  ? 33.020 14.063 19.472 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A CB  1 
ATOM   82   C CG  . ASP A 1 11  ? 33.442 13.838 18.029 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A CG  1 
ATOM   83   O OD1 . ASP A 1 11  ? 33.545 12.666 17.610 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A OD1 1 
ATOM   84   O OD2 . ASP A 1 11  ? 33.681 14.834 17.313 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A OD2 1 
ATOM   85   N N   . SER A 1 12  ? 30.896 11.200 19.096 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A N   1 
ATOM   86   C CA  . SER A 1 12  ? 29.765 10.775 18.275 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A CA  1 
ATOM   87   C C   . SER A 1 12  ? 28.422 10.980 18.960 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A C   1 
ATOM   88   O O   . SER A 1 12  ? 27.394 11.083 18.291 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A O   1 
ATOM   89   C CB  . SER A 1 12  ? 29.917 9.303  17.883 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A CB  1 
ATOM   90   O OG  . SER A 1 12  ? 29.813 8.468  19.024 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A OG  1 
ATOM   91   N N   . LYS A 1 13  ? 28.430 11.041 20.289 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A N   1 
ATOM   92   C CA  . LYS A 1 13  ? 27.201 11.234 21.060 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A CA  1 
ATOM   93   C C   . LYS A 1 13  ? 26.971 12.672 21.532 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A C   1 
ATOM   94   O O   . LYS A 1 13  ? 25.970 12.949 22.194 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A O   1 
ATOM   95   C CB  . LYS A 1 13  ? 27.201 10.318 22.285 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A CB  1 
ATOM   96   C CG  . LYS A 1 13  ? 27.235 8.825  21.961 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A CG  1 
ATOM   97   C CD  . LYS A 1 13  ? 27.236 8.002  23.238 1.00 58.66 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A CD  1 
ATOM   98   N N   . ASP A 1 14  ? 27.893 13.577 21.220 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A N   1 
ATOM   99   C CA  . ASP A 1 14  ? 27.801 14.944 21.749 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A CA  1 
ATOM   100  C C   . ASP A 1 14  ? 26.513 15.639 21.331 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A C   1 
ATOM   101  O O   . ASP A 1 14  ? 25.872 16.309 22.140 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A O   1 
ATOM   102  C CB  . ASP A 1 14  ? 28.997 15.789 21.307 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A CB  1 
ATOM   103  C CG  . ASP A 1 14  ? 30.280 15.382 21.990 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A CG  1 
ATOM   104  O OD1 . ASP A 1 14  ? 30.229 14.494 22.871 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A OD1 1 
ATOM   105  O OD2 . ASP A 1 14  ? 31.334 15.964 21.664 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A OD2 1 
ATOM   106  N N   . LEU A 1 15  ? 26.130 15.476 20.069 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A N   1 
ATOM   107  C CA  . LEU A 1 15  ? 24.940 16.138 19.558 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CA  1 
ATOM   108  C C   . LEU A 1 15  ? 23.701 15.689 20.336 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A C   1 
ATOM   109  O O   . LEU A 1 15  ? 22.925 16.521 20.806 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A O   1 
ATOM   110  C CB  . LEU A 1 15  ? 24.776 15.869 18.056 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CB  1 
ATOM   111  C CG  . LEU A 1 15  ? 23.582 16.530 17.365 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CG  1 
ATOM   112  C CD1 . LEU A 1 15  ? 23.636 18.058 17.479 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CD1 1 
ATOM   113  C CD2 . LEU A 1 15  ? 23.507 16.090 15.894 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CD2 1 
ATOM   114  N N   . ALA A 1 16  ? 23.540 14.380 20.504 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A N   1 
ATOM   115  C CA  . ALA A 1 16  ? 22.419 13.834 21.269 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A CA  1 
ATOM   116  C C   . ALA A 1 16  ? 22.444 14.286 22.729 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A C   1 
ATOM   117  O O   . ALA A 1 16  ? 21.403 14.588 23.312 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A O   1 
ATOM   118  C CB  . ALA A 1 16  ? 22.418 12.303 21.195 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A CB  1 
ATOM   119  N N   . LEU A 1 17  ? 23.634 14.325 23.320 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A N   1 
ATOM   120  C CA  . LEU A 1 17  ? 23.770 14.709 24.723 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CA  1 
ATOM   121  C C   . LEU A 1 17  ? 23.462 16.196 24.942 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A C   1 
ATOM   122  O O   . LEU A 1 17  ? 22.828 16.574 25.930 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A O   1 
ATOM   123  C CB  . LEU A 1 17  ? 25.175 14.377 25.229 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CB  1 
ATOM   124  C CG  . LEU A 1 17  ? 25.474 12.879 25.339 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CG  1 
ATOM   125  C CD1 . LEU A 1 17  ? 26.935 12.631 25.680 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CD1 1 
ATOM   126  C CD2 . LEU A 1 17  ? 24.560 12.228 26.367 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CD2 1 
ATOM   127  N N   . CYS A 1 18  ? 23.908 17.042 24.019 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A N   1 
ATOM   128  C CA  . CYS A 1 18  ? 23.589 18.466 24.098 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A CA  1 
ATOM   129  C C   . CYS A 1 18  ? 22.087 18.706 23.956 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A C   1 
ATOM   130  O O   . CYS A 1 18  ? 21.515 19.559 24.648 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A O   1 
ATOM   131  C CB  . CYS A 1 18  ? 24.360 19.249 23.033 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A CB  1 
ATOM   132  S SG  . CYS A 1 18  ? 26.096 19.489 23.460 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A SG  1 
ATOM   133  N N   . SER A 1 19  ? 21.456 17.945 23.063 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A N   1 
ATOM   134  C CA  . SER A 1 19  ? 20.009 18.011 22.874 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A CA  1 
ATOM   135  C C   . SER A 1 19  ? 19.281 17.609 24.153 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A C   1 
ATOM   136  O O   . SER A 1 19  ? 18.287 18.229 24.550 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A O   1 
ATOM   137  C CB  . SER A 1 19  ? 19.573 17.102 21.720 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A CB  1 
ATOM   138  O OG  . SER A 1 19  ? 18.157 17.090 21.603 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A OG  1 
ATOM   139  N N   . MET A 1 20  ? 19.779 16.554 24.786 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 1875 MET A N   1 
ATOM   140  C CA  . MET A 1 20  ? 19.235 16.095 26.056 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 1875 MET A CA  1 
ATOM   141  C C   . MET A 1 20  ? 19.314 17.198 27.110 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 1875 MET A C   1 
ATOM   142  O O   . MET A 1 20  ? 18.325 17.506 27.775 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 1875 MET A O   1 
ATOM   143  C CB  . MET A 1 20  ? 19.985 14.857 26.541 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 1875 MET A CB  1 
ATOM   144  C CG  . MET A 1 20  ? 19.603 14.413 27.948 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 1875 MET A CG  1 
ATOM   145  S SD  . MET A 1 20  ? 20.818 13.270 28.644 1.00 70.07 ? ? ? ? ? ? 1875 MET A SD  1 
ATOM   146  C CE  . MET A 1 20  ? 22.116 14.422 29.100 1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 1875 MET A CE  1 
ATOM   147  N N   . ILE A 1 21  ? 20.500 17.774 27.263 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A N   1 
ATOM   148  C CA  . ILE A 1 21  ? 20.703 18.842 28.243 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CA  1 
ATOM   149  C C   . ILE A 1 21  ? 19.798 20.028 27.926 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A C   1 
ATOM   150  O O   . ILE A 1 21  ? 19.167 20.590 28.820 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A O   1 
ATOM   151  C CB  . ILE A 1 21  ? 22.178 19.300 28.292 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CB  1 
ATOM   152  C CG1 . ILE A 1 21  ? 23.049 18.201 28.905 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CG1 1 
ATOM   153  C CG2 . ILE A 1 21  ? 22.324 20.616 29.088 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CG2 1 
ATOM   154  C CD1 . ILE A 1 21  ? 24.534 18.477 28.796 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CD1 1 
ATOM   155  N N   . LEU A 1 22  ? 19.709 20.387 26.647 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A N   1 
ATOM   156  C CA  . LEU A 1 22  ? 18.880 21.519 26.252 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CA  1 
ATOM   157  C C   . LEU A 1 22  ? 17.412 21.245 26.591 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A C   1 
ATOM   158  O O   . LEU A 1 22  ? 16.713 22.127 27.087 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A O   1 
ATOM   159  C CB  . LEU A 1 22  ? 19.060 21.827 24.757 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CB  1 
ATOM   160  C CG  . LEU A 1 22  ? 18.305 23.039 24.209 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CG  1 
ATOM   161  C CD1 . LEU A 1 22  ? 18.668 24.315 24.969 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CD1 1 
ATOM   162  C CD2 . LEU A 1 22  ? 18.606 23.191 22.724 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CD2 1 
ATOM   163  N N   . THR A 1 23  ? 16.960 20.010 26.365 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A N   1 
ATOM   164  C CA  . THR A 1 23  ? 15.604 19.615 26.744 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A CA  1 
ATOM   165  C C   . THR A 1 23  ? 15.344 19.795 28.249 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A C   1 
ATOM   166  O O   . THR A 1 23  ? 14.270 20.242 28.658 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A O   1 
ATOM   167  C CB  . THR A 1 23  ? 15.326 18.162 26.348 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A CB  1 
ATOM   168  O OG1 . THR A 1 23  ? 15.391 18.058 24.921 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A OG1 1 
ATOM   169  C CG2 . THR A 1 23  ? 13.950 17.736 26.815 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A CG2 1 
ATOM   170  N N   . GLU A 1 24  ? 16.334 19.469 29.069 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A N   1 
ATOM   171  C CA  . GLU A 1 24  ? 16.199 19.640 30.517 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A CA  1 
ATOM   172  C C   . GLU A 1 24  ? 16.114 21.121 30.904 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A C   1 
ATOM   173  O O   . GLU A 1 24  ? 15.377 21.491 31.814 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A O   1 
ATOM   174  C CB  . GLU A 1 24  ? 17.362 18.971 31.239 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A CB  1 
ATOM   175  C CG  . GLU A 1 24  ? 17.390 17.463 31.079 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A CG  1 
ATOM   176  C CD  . GLU A 1 24  ? 18.576 16.834 31.775 1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A CD  1 
ATOM   177  O OE1 . GLU A 1 24  ? 19.720 17.088 31.343 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A OE1 1 
ATOM   178  O OE2 . GLU A 1 24  ? 18.365 16.095 32.759 1.00 68.87 ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A OE2 1 
ATOM   179  N N   A MET A 1 25  ? 16.894 21.946 30.214 0.50 29.83 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A N   1 
ATOM   180  N N   B MET A 1 25  ? 16.861 21.973 30.215 0.50 30.08 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A N   1 
ATOM   181  C CA  A MET A 1 25  ? 16.841 23.392 30.395 0.50 32.58 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CA  1 
ATOM   182  C CA  B MET A 1 25  ? 16.776 23.400 30.498 0.50 33.02 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CA  1 
ATOM   183  C C   A MET A 1 25  ? 15.470 23.918 30.013 0.50 35.67 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A C   1 
ATOM   184  C C   B MET A 1 25  ? 15.465 23.980 29.993 0.50 35.47 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A C   1 
ATOM   185  O O   A MET A 1 25  ? 14.851 24.668 30.763 0.50 33.66 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A O   1 
ATOM   186  O O   B MET A 1 25  ? 14.881 24.839 30.646 0.50 33.82 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A O   1 
ATOM   187  C CB  A MET A 1 25  ? 17.914 24.079 29.553 0.50 27.06 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CB  1 
ATOM   188  C CB  B MET A 1 25  ? 17.952 24.144 29.886 0.50 29.17 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CB  1 
ATOM   189  C CG  A MET A 1 25  ? 19.311 23.593 29.839 0.50 35.88 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CG  1 
ATOM   190  C CG  B MET A 1 25  ? 19.275 23.710 30.456 0.50 37.28 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CG  1 
ATOM   191  S SD  A MET A 1 25  ? 19.882 24.127 31.457 0.50 28.14 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A SD  1 
ATOM   192  S SD  B MET A 1 25  ? 20.611 24.675 29.769 0.50 50.99 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A SD  1 
ATOM   193  C CE  A MET A 1 25  ? 20.137 25.867 31.121 0.50 39.07 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CE  1 
ATOM   194  C CE  B MET A 1 25  ? 20.256 26.231 30.541 0.50 42.98 ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CE  1 
ATOM   195  N N   . GLU A 1 26  ? 15.004 23.503 28.839 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A N   1 
ATOM   196  C CA  . GLU A 1 26  ? 13.712 23.922 28.308 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A CA  1 
ATOM   197  C C   . GLU A 1 26  ? 12.547 23.576 29.227 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A C   1 
ATOM   198  O O   . GLU A 1 26  ? 11.561 24.305 29.284 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A O   1 
ATOM   199  C CB  . GLU A 1 26  ? 13.474 23.286 26.935 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A CB  1 
ATOM   200  C CG  . GLU A 1 26  ? 14.297 23.903 25.821 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A CG  1 
ATOM   201  C CD  . GLU A 1 26  ? 14.350 23.025 24.574 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A CD  1 
ATOM   202  O OE1 . GLU A 1 26  ? 13.998 21.829 24.664 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A OE1 1 
ATOM   203  O OE2 . GLU A 1 26  ? 14.760 23.530 23.510 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A OE2 1 
ATOM   204  N N   . THR A 1 27  ? 12.651 22.460 29.945 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A N   1 
ATOM   205  C CA  . THR A 1 27  ? 11.531 22.002 30.761 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A CA  1 
ATOM   206  C C   . THR A 1 27  ? 11.632 22.451 32.232 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A C   1 
ATOM   207  O O   . THR A 1 27  ? 10.696 22.263 33.008 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A O   1 
ATOM   208  C CB  . THR A 1 27  ? 11.394 20.460 30.692 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A CB  1 
ATOM   209  O OG1 . THR A 1 27  ? 12.640 19.855 31.035 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A OG1 1 
ATOM   210  C CG2 . THR A 1 27  ? 11.036 20.041 29.285 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A CG2 1 
ATOM   211  N N   . HIS A 1 28  ? 12.760 23.047 32.605 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A N   1 
ATOM   212  C CA  . HIS A 1 28  ? 12.923 23.639 33.936 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CA  1 
ATOM   213  C C   . HIS A 1 28  ? 11.846 24.700 34.183 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A C   1 
ATOM   214  O O   . HIS A 1 28  ? 11.529 25.487 33.293 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A O   1 
ATOM   215  C CB  . HIS A 1 28  ? 14.320 24.251 34.061 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CB  1 
ATOM   216  C CG  . HIS A 1 28  ? 14.718 24.603 35.462 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CG  1 
ATOM   217  N ND1 . HIS A 1 28  ? 14.036 25.526 36.223 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A ND1 1 
ATOM   218  C CD2 . HIS A 1 28  ? 15.757 24.182 36.222 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CD2 1 
ATOM   219  C CE1 . HIS A 1 28  ? 14.626 25.647 37.401 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CE1 1 
ATOM   220  N NE2 . HIS A 1 28  ? 15.672 24.843 37.425 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A NE2 1 
ATOM   221  N N   . GLU A 1 29  ? 11.278 24.738 35.385 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A N   1 
ATOM   222  C CA  . GLU A 1 29  ? 10.160 25.645 35.622 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A CA  1 
ATOM   223  C C   . GLU A 1 29  ? 10.586 27.122 35.551 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A C   1 
ATOM   224  O O   . GLU A 1 29  ? 9.746  28.004 35.369 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A O   1 
ATOM   225  C CB  . GLU A 1 29  ? 9.483  25.343 36.969 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A CB  1 
ATOM   226  C CG  . GLU A 1 29  ? 10.188 25.869 38.208 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A CG  1 
ATOM   227  C CD  . GLU A 1 29  ? 9.307  25.790 39.459 1.00 68.03 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A CD  1 
ATOM   228  O OE1 . GLU A 1 29  ? 8.420  26.658 39.624 1.00 64.96 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A OE1 1 
ATOM   229  O OE2 . GLU A 1 29  ? 9.501  24.864 40.281 1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A OE2 1 
ATOM   230  N N   . ASP A 1 30  ? 11.882 27.391 35.668 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A N   1 
ATOM   231  C CA  . ASP A 1 30  ? 12.369 28.766 35.569 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A CA  1 
ATOM   232  C C   . ASP A 1 30  ? 12.913 29.088 34.175 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A C   1 
ATOM   233  O O   . ASP A 1 30  ? 13.650 30.056 34.003 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A O   1 
ATOM   234  C CB  . ASP A 1 30  ? 13.463 29.036 36.605 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A CB  1 
ATOM   235  C CG  . ASP A 1 30  ? 12.966 28.918 38.042 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A CG  1 
ATOM   236  O OD1 . ASP A 1 30  ? 11.742 28.962 38.296 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A OD1 1 
ATOM   237  O OD2 . ASP A 1 30  ? 13.827 28.805 38.927 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A OD2 1 
ATOM   238  N N   . ALA A 1 31  ? 12.558 28.279 33.181 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A N   1 
ATOM   239  C CA  . ALA A 1 31  ? 13.059 28.492 31.823 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A CA  1 
ATOM   240  C C   . ALA A 1 31  ? 12.324 29.611 31.095 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A C   1 
ATOM   241  O O   . ALA A 1 31  ? 12.806 30.122 30.092 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A O   1 
ATOM   242  C CB  . ALA A 1 31  ? 12.955 27.206 31.015 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A CB  1 
ATOM   243  N N   . TRP A 1 32  ? 11.158 29.990 31.607 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A N   1 
ATOM   244  C CA  . TRP A 1 32  ? 10.261 30.870 30.869 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CA  1 
ATOM   245  C C   . TRP A 1 32  ? 10.870 32.201 30.396 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A C   1 
ATOM   246  O O   . TRP A 1 32  ? 10.483 32.682 29.337 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A O   1 
ATOM   247  C CB  . TRP A 1 32  ? 8.996  31.146 31.691 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CB  1 
ATOM   248  C CG  . TRP A 1 32  ? 9.226  31.762 33.047 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CG  1 
ATOM   249  C CD1 . TRP A 1 32  ? 9.416  31.096 34.231 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CD1 1 
ATOM   250  C CD2 . TRP A 1 32  ? 9.259  33.161 33.360 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CD2 1 
ATOM   251  N NE1 . TRP A 1 32  ? 9.578  32.000 35.257 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A NE1 1 
ATOM   252  C CE2 . TRP A 1 32  ? 9.492  33.273 34.749 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CE2 1 
ATOM   253  C CE3 . TRP A 1 32  ? 9.139  34.330 32.600 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CE3 1 
ATOM   254  C CZ2 . TRP A 1 32  ? 9.594  34.509 35.394 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CZ2 1 
ATOM   255  C CZ3 . TRP A 1 32  ? 9.239  35.559 33.242 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CZ3 1 
ATOM   256  C CH2 . TRP A 1 32  ? 9.463  35.638 34.625 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CH2 1 
ATOM   257  N N   . PRO A 1 33  ? 11.829 32.792 31.146 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A N   1 
ATOM   258  C CA  . PRO A 1 33  ? 12.350 34.041 30.578 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A CA  1 
ATOM   259  C C   . PRO A 1 33  ? 13.239 33.826 29.347 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A C   1 
ATOM   260  O O   . PRO A 1 33  ? 13.584 34.806 28.679 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A O   1 
ATOM   261  C CB  . PRO A 1 33  ? 13.180 34.638 31.733 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A CB  1 
ATOM   262  C CG  . PRO A 1 33  ? 12.712 33.929 32.972 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A CG  1 
ATOM   263  C CD  . PRO A 1 33  ? 12.373 32.550 32.496 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A CD  1 
ATOM   264  N N   . PHE A 1 34  ? 13.588 32.572 29.062 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A N   1 
ATOM   265  C CA  . PHE A 1 34  ? 14.655 32.264 28.111 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CA  1 
ATOM   266  C C   . PHE A 1 34  ? 14.199 31.419 26.939 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A C   1 
ATOM   267  O O   . PHE A 1 34  ? 15.010 31.052 26.090 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A O   1 
ATOM   268  C CB  . PHE A 1 34  ? 15.799 31.547 28.835 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CB  1 
ATOM   269  C CG  . PHE A 1 34  ? 16.170 32.186 30.136 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CG  1 
ATOM   270  C CD1 . PHE A 1 34  ? 16.737 33.452 30.154 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CD1 1 
ATOM   271  C CD2 . PHE A 1 34  ? 15.933 31.541 31.339 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CD2 1 
ATOM   272  C CE1 . PHE A 1 34  ? 17.069 34.073 31.359 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CE1 1 
ATOM   273  C CE2 . PHE A 1 34  ? 16.267 32.147 32.548 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CE2 1 
ATOM   274  C CZ  . PHE A 1 34  ? 16.840 33.419 32.556 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CZ  1 
ATOM   275  N N   . LEU A 1 35  ? 12.913 31.083 26.901 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A N   1 
ATOM   276  C CA  . LEU A 1 35  ? 12.435 30.097 25.937 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CA  1 
ATOM   277  C C   . LEU A 1 35  ? 12.409 30.654 24.523 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A C   1 
ATOM   278  O O   . LEU A 1 35  ? 12.694 29.937 23.567 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A O   1 
ATOM   279  C CB  . LEU A 1 35  ? 11.042 29.594 26.326 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CB  1 
ATOM   280  C CG  . LEU A 1 35  ? 11.004 28.701 27.566 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CG  1 
ATOM   281  C CD1 . LEU A 1 35  ? 9.569  28.385 27.953 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CD1 1 
ATOM   282  C CD2 . LEU A 1 35  ? 11.793 27.421 27.314 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CD2 1 
ATOM   283  N N   . LEU A 1 36  ? 12.075 31.934 24.407 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A N   1 
ATOM   284  C CA  . LEU A 1 36  ? 11.895 32.575 23.112 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CA  1 
ATOM   285  C C   . LEU A 1 36  ? 12.724 33.845 23.030 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A C   1 
ATOM   286  O O   . LEU A 1 36  ? 13.086 34.417 24.064 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A O   1 
ATOM   287  C CB  . LEU A 1 36  ? 10.419 32.893 22.884 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CB  1 
ATOM   288  C CG  . LEU A 1 36  ? 9.467  31.700 22.830 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CG  1 
ATOM   289  C CD1 . LEU A 1 36  ? 8.034  32.196 22.731 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CD1 1 
ATOM   290  C CD2 . LEU A 1 36  ? 9.805  30.796 21.657 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CD2 1 
ATOM   291  N N   . PRO A 1 37  ? 13.034 34.296 21.801 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A N   1 
ATOM   292  C CA  . PRO A 1 37  ? 13.814 35.533 21.691 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A CA  1 
ATOM   293  C C   . PRO A 1 37  ? 13.045 36.734 22.242 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A C   1 
ATOM   294  O O   . PRO A 1 37  ? 11.820 36.781 22.132 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A O   1 
ATOM   295  C CB  . PRO A 1 37  ? 14.056 35.674 20.176 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A CB  1 
ATOM   296  C CG  . PRO A 1 37  ? 13.058 34.797 19.530 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A CG  1 
ATOM   297  C CD  . PRO A 1 37  ? 12.741 33.696 20.481 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A CD  1 
ATOM   298  N N   . VAL A 1 38  ? 13.758 37.666 22.864 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A N   1 
ATOM   299  C CA  . VAL A 1 38  ? 13.161 38.932 23.290 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A CA  1 
ATOM   300  C C   . VAL A 1 38  ? 12.647 39.692 22.076 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A C   1 
ATOM   301  O O   . VAL A 1 38  ? 13.336 39.764 21.056 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A O   1 
ATOM   302  C CB  . VAL A 1 38  ? 14.175 39.803 24.058 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A CB  1 
ATOM   303  C CG1 . VAL A 1 38  ? 13.634 41.215 24.274 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A CG1 1 
ATOM   304  C CG2 . VAL A 1 38  ? 14.528 39.150 25.388 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A CG2 1 
ATOM   305  N N   . ASN A 1 39  ? 11.425 40.216 22.168 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A N   1 
ATOM   306  C CA  . ASN A 1 39  ? 10.860 41.038 21.102 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A CA  1 
ATOM   307  C C   . ASN A 1 39  ? 11.486 42.426 21.145 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A C   1 
ATOM   308  O O   . ASN A 1 39  ? 11.179 43.228 22.023 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A O   1 
ATOM   309  C CB  . ASN A 1 39  ? 9.335  41.130 21.229 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A CB  1 
ATOM   310  C CG  . ASN A 1 39  ? 8.686  41.844 20.053 1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A CG  1 
ATOM   311  O OD1 . ASN A 1 39  ? 9.260  42.764 19.468 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A OD1 1 
ATOM   312  N ND2 . ASN A 1 39  ? 7.479  41.424 19.705 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A ND2 1 
ATOM   313  N N   . LEU A 1 40  ? 12.356 42.701 20.179 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A N   1 
ATOM   314  C CA  . LEU A 1 40  ? 13.168 43.910 20.186 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CA  1 
ATOM   315  C C   . LEU A 1 40  ? 12.364 45.167 19.869 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A C   1 
ATOM   316  O O   . LEU A 1 40  ? 12.845 46.289 20.060 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A O   1 
ATOM   317  C CB  . LEU A 1 40  ? 14.322 43.760 19.193 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CB  1 
ATOM   318  C CG  . LEU A 1 40  ? 15.246 42.566 19.440 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CG  1 
ATOM   319  C CD1 . LEU A 1 40  ? 16.345 42.506 18.379 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CD1 1 
ATOM   320  C CD2 . LEU A 1 40  ? 15.835 42.620 20.854 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CD2 1 
ATOM   321  N N   . LYS A 1 41  ? 11.138 44.982 19.391 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A N   1 
ATOM   322  C CA  . LYS A 1 41  ? 10.271 46.113 19.099 1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CA  1 
ATOM   323  C C   . LYS A 1 41  ? 9.396  46.467 20.298 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A C   1 
ATOM   324  O O   . LYS A 1 41  ? 8.780  47.529 20.324 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A O   1 
ATOM   325  C CB  . LYS A 1 41  ? 9.395  45.822 17.876 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CB  1 
ATOM   326  C CG  . LYS A 1 41  ? 10.183 45.455 16.627 1.00 66.66 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CG  1 
ATOM   327  C CD  . LYS A 1 41  ? 9.506  45.982 15.364 1.00 80.59 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CD  1 
ATOM   328  C CE  . LYS A 1 41  ? 8.207  45.248 15.057 1.00 89.11 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CE  1 
ATOM   329  N NZ  . LYS A 1 41  ? 8.440  43.883 14.504 1.00 90.85 ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A NZ  1 
ATOM   330  N N   . LEU A 1 42  ? 9.344  45.589 21.296 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A N   1 
ATOM   331  C CA  . LEU A 1 42  ? 8.461  45.825 22.437 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CA  1 
ATOM   332  C C   . LEU A 1 42  ? 9.205  46.067 23.744 1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A C   1 
ATOM   333  O O   . LEU A 1 42  ? 8.626  46.570 24.704 1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A O   1 
ATOM   334  C CB  . LEU A 1 42  ? 7.495  44.656 22.615 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CB  1 
ATOM   335  C CG  . LEU A 1 42  ? 6.563  44.373 21.433 1.00 64.69 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CG  1 
ATOM   336  C CD1 . LEU A 1 42  ? 5.508  43.344 21.818 1.00 69.25 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CD1 1 
ATOM   337  C CD2 . LEU A 1 42  ? 5.915  45.651 20.923 1.00 68.57 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CD2 1 
ATOM   338  N N   . VAL A 1 43  ? 10.484 45.716 23.784 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A N   1 
ATOM   339  C CA  . VAL A 1 43  ? 11.266 45.878 25.004 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A CA  1 
ATOM   340  C C   . VAL A 1 43  ? 12.303 46.989 24.850 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A C   1 
ATOM   341  O O   . VAL A 1 43  ? 13.318 46.808 24.174 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A O   1 
ATOM   342  C CB  . VAL A 1 43  ? 11.976 44.571 25.396 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A CB  1 
ATOM   343  C CG1 . VAL A 1 43  ? 12.746 44.759 26.696 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A CG1 1 
ATOM   344  C CG2 . VAL A 1 43  ? 10.965 43.431 25.515 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A CG2 1 
ATOM   345  N N   . PRO A 1 44  ? 12.045 48.151 25.476 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A N   1 
ATOM   346  C CA  . PRO A 1 44  ? 12.974 49.281 25.405 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A CA  1 
ATOM   347  C C   . PRO A 1 44  ? 14.377 48.914 25.877 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A C   1 
ATOM   348  O O   . PRO A 1 44  ? 14.525 48.134 26.821 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A O   1 
ATOM   349  C CB  . PRO A 1 44  ? 12.337 50.325 26.338 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A CB  1 
ATOM   350  C CG  . PRO A 1 44  ? 10.892 49.974 26.362 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A CG  1 
ATOM   351  C CD  . PRO A 1 44  ? 10.840 48.473 26.260 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A CD  1 
ATOM   352  N N   . GLY A 1 45  ? 15.389 49.449 25.202 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 1900 GLY A N   1 
ATOM   353  C CA  . GLY A 1 45  ? 16.771 49.217 25.580 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 1900 GLY A CA  1 
ATOM   354  C C   . GLY A 1 45  ? 17.421 47.944 25.066 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 1900 GLY A C   1 
ATOM   355  O O   . GLY A 1 45  ? 18.625 47.926 24.815 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 1900 GLY A O   1 
ATOM   356  N N   . TYR A 1 46  ? 16.646 46.876 24.903 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A N   1 
ATOM   357  C CA  . TYR A 1 46  ? 17.257 45.557 24.700 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CA  1 
ATOM   358  C C   . TYR A 1 46  ? 18.127 45.468 23.444 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A C   1 
ATOM   359  O O   . TYR A 1 46  ? 19.244 44.943 23.500 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A O   1 
ATOM   360  C CB  . TYR A 1 46  ? 16.198 44.459 24.660 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CB  1 
ATOM   361  C CG  . TYR A 1 46  ? 16.781 43.117 25.064 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CG  1 
ATOM   362  C CD1 . TYR A 1 46  ? 17.358 42.268 24.123 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CD1 1 
ATOM   363  C CD2 . TYR A 1 46  ? 16.801 42.728 26.401 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CD2 1 
ATOM   364  C CE1 . TYR A 1 46  ? 17.915 41.043 24.505 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CE1 1 
ATOM   365  C CE2 . TYR A 1 46  ? 17.353 41.512 26.791 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CE2 1 
ATOM   366  C CZ  . TYR A 1 46  ? 17.909 40.678 25.843 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CZ  1 
ATOM   367  O OH  . TYR A 1 46  ? 18.459 39.483 26.247 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A OH  1 
ATOM   368  N N   . LYS A 1 47  ? 17.634 45.987 22.322 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A N   1 
ATOM   369  C CA  . LYS A 1 47  ? 18.369 45.871 21.066 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CA  1 
ATOM   370  C C   . LYS A 1 47  ? 19.692 46.641 21.093 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A C   1 
ATOM   371  O O   . LYS A 1 47  ? 20.710 46.152 20.601 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A O   1 
ATOM   372  C CB  . LYS A 1 47  ? 17.509 46.348 19.890 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CB  1 
ATOM   373  C CG  . LYS A 1 47  ? 18.141 46.051 18.527 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CG  1 
ATOM   374  C CD  . LYS A 1 47  ? 17.258 46.494 17.371 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CD  1 
ATOM   375  C CE  . LYS A 1 47  ? 17.951 46.245 16.036 1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CE  1 
ATOM   376  N NZ  . LYS A 1 47  ? 17.207 46.890 14.923 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A NZ  1 
ATOM   377  N N   . LYS A 1 48  ? 19.683 47.838 21.673 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A N   1 
ATOM   378  C CA  . LYS A 1 48  ? 20.895 48.649 21.746 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CA  1 
ATOM   379  C C   . LYS A 1 48  ? 21.882 48.107 22.787 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A C   1 
ATOM   380  O O   . LYS A 1 48  ? 23.098 48.167 22.607 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A O   1 
ATOM   381  C CB  . LYS A 1 48  ? 20.543 50.111 22.073 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CB  1 
ATOM   382  C CG  . LYS A 1 48  ? 21.739 51.039 22.110 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CG  1 
ATOM   383  C CD  . LYS A 1 48  ? 22.399 51.137 20.737 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CD  1 
ATOM   384  C CE  . LYS A 1 48  ? 23.422 52.266 20.683 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CE  1 
ATOM   385  N NZ  . LYS A 1 48  ? 22.789 53.615 20.601 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A NZ  1 
ATOM   386  N N   . VAL A 1 49  ? 21.351 47.577 23.880 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A N   1 
ATOM   387  C CA  . VAL A 1 49  ? 22.188 47.139 24.992 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A CA  1 
ATOM   388  C C   . VAL A 1 49  ? 22.761 45.735 24.761 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A C   1 
ATOM   389  O O   . VAL A 1 49  ? 23.956 45.509 24.950 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A O   1 
ATOM   390  C CB  . VAL A 1 49  ? 21.398 47.184 26.317 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A CB  1 
ATOM   391  C CG1 . VAL A 1 49  ? 22.159 46.483 27.445 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A CG1 1 
ATOM   392  C CG2 . VAL A 1 49  ? 21.081 48.650 26.706 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A CG2 1 
ATOM   393  N N   . ILE A 1 50  ? 21.920 44.799 24.336 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A N   1 
ATOM   394  C CA  . ILE A 1 50  ? 22.343 43.402 24.225 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CA  1 
ATOM   395  C C   . ILE A 1 50  ? 22.824 43.113 22.811 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A C   1 
ATOM   396  O O   . ILE A 1 50  ? 22.019 42.933 21.902 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A O   1 
ATOM   397  C CB  . ILE A 1 50  ? 21.203 42.441 24.604 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CB  1 
ATOM   398  C CG1 . ILE A 1 50  ? 20.724 42.736 26.029 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CG1 1 
ATOM   399  C CG2 . ILE A 1 50  ? 21.638 40.961 24.450 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CG2 1 
ATOM   400  C CD1 . ILE A 1 50  ? 21.817 42.611 27.087 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CD1 1 
ATOM   401  N N   . LYS A 1 51  ? 24.140 43.070 22.635 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A N   1 
ATOM   402  C CA  . LYS A 1 51  ? 24.726 43.008 21.302 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CA  1 
ATOM   403  C C   . LYS A 1 51  ? 24.508 41.665 20.624 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A C   1 
ATOM   404  O O   . LYS A 1 51  ? 24.452 41.591 19.401 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A O   1 
ATOM   405  C CB  . LYS A 1 51  ? 26.222 43.317 21.366 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CB  1 
ATOM   406  C CG  . LYS A 1 51  ? 26.531 44.687 21.956 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CG  1 
ATOM   407  C CD  . LYS A 1 51  ? 25.713 45.780 21.283 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CD  1 
ATOM   408  C CE  . LYS A 1 51  ? 26.063 47.155 21.843 1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CE  1 
ATOM   409  N NZ  . LYS A 1 51  ? 25.459 48.252 21.038 1.00 68.25 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A NZ  1 
ATOM   410  N N   . LYS A 1 52  ? 24.400 40.606 21.421 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A N   1 
ATOM   411  C CA  . LYS A 1 52  ? 24.177 39.271 20.878 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CA  1 
ATOM   412  C C   . LYS A 1 52  ? 23.059 38.573 21.636 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A C   1 
ATOM   413  O O   . LYS A 1 52  ? 23.324 37.822 22.566 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A O   1 
ATOM   414  C CB  . LYS A 1 52  ? 25.451 38.425 20.954 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CB  1 
ATOM   415  C CG  . LYS A 1 52  ? 26.658 38.995 20.226 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CG  1 
ATOM   416  C CD  . LYS A 1 52  ? 27.825 38.022 20.317 1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CD  1 
ATOM   417  C CE  . LYS A 1 52  ? 29.103 38.594 19.730 1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CE  1 
ATOM   418  N NZ  . LYS A 1 52  ? 30.235 37.639 19.894 1.00 74.50 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A NZ  1 
ATOM   419  N N   . PRO A 1 53  ? 21.805 38.835 21.249 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A N   1 
ATOM   420  C CA  . PRO A 1 53  ? 20.656 38.155 21.850 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A CA  1 
ATOM   421  C C   . PRO A 1 53  ? 20.735 36.641 21.643 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A C   1 
ATOM   422  O O   . PRO A 1 53  ? 21.178 36.187 20.593 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A O   1 
ATOM   423  C CB  . PRO A 1 53  ? 19.462 38.744 21.090 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A CB  1 
ATOM   424  C CG  . PRO A 1 53  ? 19.952 40.057 20.564 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A CG  1 
ATOM   425  C CD  . PRO A 1 53  ? 21.391 39.810 20.226 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A CD  1 
ATOM   426  N N   . MET A 1 54  ? 20.317 35.874 22.638 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 1909 MET A N   1 
ATOM   427  C CA  . MET A 1 54  ? 20.273 34.420 22.502 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 1909 MET A CA  1 
ATOM   428  C C   . MET A 1 54  ? 19.186 33.889 23.421 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 1909 MET A C   1 
ATOM   429  O O   . MET A 1 54  ? 18.899 34.476 24.464 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 1909 MET A O   1 
ATOM   430  C CB  . MET A 1 54  ? 21.632 33.786 22.821 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 1909 MET A CB  1 
ATOM   431  C CG  . MET A 1 54  ? 21.703 32.276 22.560 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 1909 MET A CG  1 
ATOM   432  S SD  . MET A 1 54  ? 21.231 31.849 20.860 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 1909 MET A SD  1 
ATOM   433  C CE  . MET A 1 54  ? 22.413 32.841 19.935 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 1909 MET A CE  1 
ATOM   434  N N   . ASP A 1 55  ? 18.559 32.797 23.006 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A N   1 
ATOM   435  C CA  . ASP A 1 55  ? 17.488 32.167 23.764 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A CA  1 
ATOM   436  C C   . ASP A 1 55  ? 17.478 30.676 23.438 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A C   1 
ATOM   437  O O   . ASP A 1 55  ? 18.103 30.252 22.462 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A O   1 
ATOM   438  C CB  . ASP A 1 55  ? 16.142 32.797 23.420 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A CB  1 
ATOM   439  C CG  . ASP A 1 55  ? 15.704 32.466 22.000 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A CG  1 
ATOM   440  O OD1 . ASP A 1 55  ? 16.234 33.093 21.063 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A OD1 1 
ATOM   441  O OD2 . ASP A 1 55  ? 14.859 31.562 21.821 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A OD2 1 
ATOM   442  N N   . PHE A 1 56  ? 16.754 29.888 24.235 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A N   1 
ATOM   443  C CA  . PHE A 1 56  ? 16.744 28.437 24.077 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CA  1 
ATOM   444  C C   . PHE A 1 56  ? 16.227 27.982 22.709 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A C   1 
ATOM   445  O O   . PHE A 1 56  ? 16.751 27.029 22.142 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A O   1 
ATOM   446  C CB  . PHE A 1 56  ? 15.903 27.769 25.174 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CB  1 
ATOM   447  C CG  . PHE A 1 56  ? 16.472 27.918 26.573 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CG  1 
ATOM   448  C CD1 . PHE A 1 56  ? 17.757 28.402 26.783 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CD1 1 
ATOM   449  C CD2 . PHE A 1 56  ? 15.715 27.551 27.681 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CD2 1 
ATOM   450  C CE1 . PHE A 1 56  ? 18.268 28.534 28.077 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CE1 1 
ATOM   451  C CE2 . PHE A 1 56  ? 16.224 27.670 28.970 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CE2 1 
ATOM   452  C CZ  . PHE A 1 56  ? 17.500 28.165 29.165 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CZ  1 
ATOM   453  N N   . SER A 1 57  ? 15.190 28.633 22.191 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 1912 SER A N   1 
ATOM   454  C CA  . SER A 1 57  ? 14.603 28.194 20.930 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 1912 SER A CA  1 
ATOM   455  C C   . SER A 1 57  ? 15.586 28.418 19.779 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 1912 SER A C   1 
ATOM   456  O O   . SER A 1 57  ? 15.630 27.642 18.820 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 1912 SER A O   1 
ATOM   457  C CB  . SER A 1 57  ? 13.281 28.913 20.652 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 1912 SER A CB  1 
ATOM   458  O OG  . SER A 1 57  ? 13.496 30.242 20.197 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 1912 SER A OG  1 
ATOM   459  N N   . THR A 1 58  ? 16.388 29.471 19.885 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 1913 THR A N   1 
ATOM   460  C CA  . THR A 1 58  ? 17.395 29.745 18.866 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 1913 THR A CA  1 
ATOM   461  C C   . THR A 1 58  ? 18.520 28.719 18.986 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 1913 THR A C   1 
ATOM   462  O O   . THR A 1 58  ? 19.008 28.205 17.984 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 1913 THR A O   1 
ATOM   463  C CB  . THR A 1 58  ? 17.940 31.187 18.983 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 1913 THR A CB  1 
ATOM   464  O OG1 . THR A 1 58  ? 16.860 32.105 18.780 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 1913 THR A OG1 1 
ATOM   465  C CG2 . THR A 1 58  ? 19.016 31.461 17.927 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 1913 THR A CG2 1 
ATOM   466  N N   . ILE A 1 59  ? 18.918 28.414 20.218 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A N   1 
ATOM   467  C CA  . ILE A 1 59  ? 19.932 27.393 20.446 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CA  1 
ATOM   468  C C   . ILE A 1 59  ? 19.460 26.062 19.866 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A C   1 
ATOM   469  O O   . ILE A 1 59  ? 20.231 25.338 19.228 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A O   1 
ATOM   470  C CB  . ILE A 1 59  ? 20.247 27.240 21.947 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CB  1 
ATOM   471  C CG1 . ILE A 1 59  ? 20.925 28.510 22.466 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CG1 1 
ATOM   472  C CG2 . ILE A 1 59  ? 21.136 26.013 22.205 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CG2 1 
ATOM   473  C CD1 . ILE A 1 59  ? 21.130 28.533 23.994 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CD1 1 
ATOM   474  N N   . ARG A 1 60  ? 18.183 25.757 20.077 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A N   1 
ATOM   475  C CA  . ARG A 1 60  ? 17.607 24.512 19.602 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CA  1 
ATOM   476  C C   . ARG A 1 60  ? 17.611 24.470 18.072 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A C   1 
ATOM   477  O O   . ARG A 1 60  ? 17.918 23.437 17.476 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A O   1 
ATOM   478  C CB  . ARG A 1 60  ? 16.188 24.338 20.151 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CB  1 
ATOM   479  C CG  . ARG A 1 60  ? 15.384 23.225 19.497 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CG  1 
ATOM   480  C CD  . ARG A 1 60  ? 15.922 21.873 19.869 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CD  1 
ATOM   481  N NE  . ARG A 1 60  ? 15.700 21.544 21.276 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A NE  1 
ATOM   482  C CZ  . ARG A 1 60  ? 16.197 20.459 21.861 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CZ  1 
ATOM   483  N NH1 . ARG A 1 60  ? 16.937 19.615 21.157 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A NH1 1 
ATOM   484  N NH2 . ARG A 1 60  ? 15.958 20.219 23.141 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A NH2 1 
ATOM   485  N N   . GLU A 1 61  ? 17.295 25.596 17.435 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A N   1 
ATOM   486  C CA  . GLU A 1 61  ? 17.260 25.633 15.973 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A CA  1 
ATOM   487  C C   . GLU A 1 61  ? 18.666 25.472 15.398 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A C   1 
ATOM   488  O O   . GLU A 1 61  ? 18.861 24.764 14.401 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A O   1 
ATOM   489  C CB  . GLU A 1 61  ? 16.612 26.929 15.467 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A CB  1 
ATOM   490  C CG  . GLU A 1 61  ? 16.574 27.044 13.930 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A CG  1 
ATOM   491  C CD  . GLU A 1 61  ? 15.696 25.986 13.251 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A CD  1 
ATOM   492  O OE1 . GLU A 1 61  ? 14.669 25.588 13.839 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A OE1 1 
ATOM   493  O OE2 . GLU A 1 61  ? 16.030 25.555 12.118 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A OE2 1 
ATOM   494  N N   . LYS A 1 62  ? 19.642 26.112 16.042 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A N   1 
ATOM   495  C CA  . LYS A 1 62  ? 21.041 25.972 15.641 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CA  1 
ATOM   496  C C   . LYS A 1 62  ? 21.544 24.535 15.813 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A C   1 
ATOM   497  O O   . LYS A 1 62  ? 22.188 23.971 14.913 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A O   1 
ATOM   498  C CB  . LYS A 1 62  ? 21.919 26.939 16.441 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CB  1 
ATOM   499  C CG  . LYS A 1 62  ? 21.718 28.409 16.027 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CG  1 
ATOM   500  C CD  . LYS A 1 62  ? 22.485 29.397 16.918 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CD  1 
ATOM   501  C CE  . LYS A 1 62  ? 23.988 29.313 16.704 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CE  1 
ATOM   502  N NZ  . LYS A 1 62  ? 24.696 30.465 17.350 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A NZ  1 
ATOM   503  N N   . LEU A 1 63  ? 21.248 23.952 16.968 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A N   1 
ATOM   504  C CA  . LEU A 1 63  ? 21.651 22.587 17.267 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CA  1 
ATOM   505  C C   . LEU A 1 63  ? 21.065 21.617 16.240 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A C   1 
ATOM   506  O O   . LEU A 1 63  ? 21.771 20.739 15.735 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A O   1 
ATOM   507  C CB  . LEU A 1 63  ? 21.216 22.199 18.685 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CB  1 
ATOM   508  C CG  . LEU A 1 63  ? 21.814 20.910 19.261 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CG  1 
ATOM   509  C CD1 . LEU A 1 63  ? 23.322 21.051 19.401 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CD1 1 
ATOM   510  C CD2 . LEU A 1 63  ? 21.179 20.541 20.603 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CD2 1 
ATOM   511  N N   . SER A 1 64  ? 19.782 21.797 15.925 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A N   1 
ATOM   512  C CA  . SER A 1 64  ? 19.055 20.898 15.026 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A CA  1 
ATOM   513  C C   . SER A 1 64  ? 19.457 21.063 13.567 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A C   1 
ATOM   514  O O   . SER A 1 64  ? 19.078 20.255 12.728 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A O   1 
ATOM   515  C CB  . SER A 1 64  ? 17.540 21.109 15.152 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A CB  1 
ATOM   516  O OG  . SER A 1 64  ? 17.080 20.795 16.459 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A OG  1 
ATOM   517  N N   . SER A 1 65  ? 20.219 22.102 13.260 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A N   1 
ATOM   518  C CA  . SER A 1 65  ? 20.567 22.378 11.861 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A CA  1 
ATOM   519  C C   . SER A 1 65  ? 22.078 22.408 11.653 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A C   1 
ATOM   520  O O   . SER A 1 65  ? 22.570 23.001 10.691 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A O   1 
ATOM   521  C CB  . SER A 1 65  ? 19.938 23.697 11.403 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A CB  1 
ATOM   522  O OG  . SER A 1 65  ? 20.338 24.791 12.220 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A OG  1 
ATOM   523  N N   . GLY A 1 66  ? 22.803 21.767 12.573 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 1921 GLY A N   1 
ATOM   524  C CA  . GLY A 1 66  ? 24.244 21.625 12.461 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 1921 GLY A CA  1 
ATOM   525  C C   . GLY A 1 66  ? 25.022 22.927 12.495 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 1921 GLY A C   1 
ATOM   526  O O   . GLY A 1 66  ? 26.042 23.067 11.830 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 1921 GLY A O   1 
ATOM   527  N N   . GLN A 1 67  ? 24.560 23.889 13.281 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A N   1 
ATOM   528  C CA  . GLN A 1 67  ? 25.256 25.167 13.328 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A CA  1 
ATOM   529  C C   . GLN A 1 67  ? 26.207 25.285 14.528 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A C   1 
ATOM   530  O O   . GLN A 1 67  ? 26.852 26.311 14.701 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A O   1 
ATOM   531  C CB  . GLN A 1 67  ? 24.244 26.316 13.318 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A CB  1 
ATOM   532  C CG  . GLN A 1 67  ? 23.422 26.361 12.032 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A CG  1 
ATOM   533  C CD  . GLN A 1 67  ? 22.535 27.579 11.947 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A CD  1 
ATOM   534  O OE1 . GLN A 1 67  ? 22.998 28.706 12.094 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A OE1 1 
ATOM   535  N NE2 . GLN A 1 67  ? 21.250 27.359 11.707 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A NE2 1 
ATOM   536  N N   . TYR A 1 68  ? 26.305 24.235 15.345 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A N   1 
ATOM   537  C CA  . TYR A 1 68  ? 27.362 24.153 16.358 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CA  1 
ATOM   538  C C   . TYR A 1 68  ? 28.434 23.185 15.879 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A C   1 
ATOM   539  O O   . TYR A 1 68  ? 28.165 21.999 15.682 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A O   1 
ATOM   540  C CB  . TYR A 1 68  ? 26.816 23.710 17.730 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CB  1 
ATOM   541  C CG  . TYR A 1 68  ? 25.900 24.749 18.330 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CG  1 
ATOM   542  C CD1 . TYR A 1 68  ? 26.367 26.024 18.612 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CD1 1 
ATOM   543  C CD2 . TYR A 1 68  ? 24.566 24.466 18.585 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CD2 1 
ATOM   544  C CE1 . TYR A 1 68  ? 25.529 26.993 19.136 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CE1 1 
ATOM   545  C CE2 . TYR A 1 68  ? 23.718 25.429 19.107 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CE2 1 
ATOM   546  C CZ  . TYR A 1 68  ? 24.209 26.686 19.383 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CZ  1 
ATOM   547  O OH  . TYR A 1 68  ? 23.366 27.644 19.882 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A OH  1 
ATOM   548  N N   . PRO A 1 69  ? 29.652 23.694 15.669 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A N   1 
ATOM   549  C CA  . PRO A 1 69  ? 30.730 22.832 15.181 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A CA  1 
ATOM   550  C C   . PRO A 1 69  ? 31.306 21.926 16.269 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A C   1 
ATOM   551  O O   . PRO A 1 69  ? 31.987 20.958 15.941 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A O   1 
ATOM   552  C CB  . PRO A 1 69  ? 31.780 23.828 14.676 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A CB  1 
ATOM   553  C CG  . PRO A 1 69  ? 31.490 25.101 15.394 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A CG  1 
ATOM   554  C CD  . PRO A 1 69  ? 30.013 25.123 15.648 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A CD  1 
ATOM   555  N N   . ASN A 1 70  ? 31.026 22.226 17.535 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A N   1 
ATOM   556  C CA  . ASN A 1 70  ? 31.537 21.419 18.646 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A CA  1 
ATOM   557  C C   . ASN A 1 70  ? 30.831 21.743 19.965 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A C   1 
ATOM   558  O O   . ASN A 1 70  ? 30.026 22.675 20.019 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A O   1 
ATOM   559  C CB  . ASN A 1 70  ? 33.051 21.620 18.797 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A CB  1 
ATOM   560  C CG  . ASN A 1 70  ? 33.436 23.076 19.015 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A CG  1 
ATOM   561  O OD1 . ASN A 1 70  ? 32.795 23.801 19.779 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A OD1 1 
ATOM   562  N ND2 . ASN A 1 70  ? 34.491 23.511 18.340 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A ND2 1 
ATOM   563  N N   . LEU A 1 71  ? 31.143 20.972 21.013 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A N   1 
ATOM   564  C CA  . LEU A 1 71  ? 30.608 21.194 22.363 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CA  1 
ATOM   565  C C   . LEU A 1 71  ? 30.763 22.617 22.868 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A C   1 
ATOM   566  O O   . LEU A 1 71  ? 29.817 23.223 23.386 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A O   1 
ATOM   567  C CB  . LEU A 1 71  ? 31.307 20.275 23.368 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CB  1 
ATOM   568  C CG  . LEU A 1 71  ? 30.919 18.812 23.382 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CG  1 
ATOM   569  C CD1 . LEU A 1 71  ? 31.581 18.126 24.560 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CD1 1 
ATOM   570  C CD2 . LEU A 1 71  ? 29.425 18.712 23.477 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CD2 1 
ATOM   571  N N   . GLU A 1 72  ? 31.987 23.118 22.749 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A N   1 
ATOM   572  C CA  . GLU A 1 72  ? 32.363 24.426 23.263 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A CA  1 
ATOM   573  C C   . GLU A 1 72  ? 31.459 25.539 22.733 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A C   1 
ATOM   574  O O   . GLU A 1 72  ? 31.051 26.423 23.486 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A O   1 
ATOM   575  C CB  . GLU A 1 72  ? 33.826 24.715 22.911 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A CB  1 
ATOM   576  C CG  . GLU A 1 72  ? 34.325 26.079 23.362 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A CG  1 
ATOM   577  N N   . THR A 1 73  ? 31.130 25.494 21.443 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A N   1 
ATOM   578  C CA  . THR A 1 73  ? 30.324 26.561 20.860 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A CA  1 
ATOM   579  C C   . THR A 1 73  ? 28.870 26.490 21.323 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A C   1 
ATOM   580  O O   . THR A 1 73  ? 28.206 27.518 21.432 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A O   1 
ATOM   581  C CB  . THR A 1 73  ? 30.384 26.548 19.317 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A CB  1 
ATOM   582  O OG1 . THR A 1 73  ? 29.892 25.298 18.816 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A OG1 1 
ATOM   583  C CG2 . THR A 1 73  ? 31.808 26.752 18.857 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A CG2 1 
ATOM   584  N N   . PHE A 1 74  ? 28.378 25.285 21.603 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A N   1 
ATOM   585  C CA  . PHE A 1 74  ? 27.052 25.116 22.203 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CA  1 
ATOM   586  C C   . PHE A 1 74  ? 26.994 25.742 23.606 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A C   1 
ATOM   587  O O   . PHE A 1 74  ? 26.075 26.511 23.937 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A O   1 
ATOM   588  C CB  . PHE A 1 74  ? 26.688 23.621 22.265 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CB  1 
ATOM   589  C CG  . PHE A 1 74  ? 25.453 23.323 23.078 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CG  1 
ATOM   590  C CD1 . PHE A 1 74  ? 24.185 23.520 22.541 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CD1 1 
ATOM   591  C CD2 . PHE A 1 74  ? 25.557 22.827 24.376 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CD2 1 
ATOM   592  C CE1 . PHE A 1 74  ? 23.043 23.240 23.284 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CE1 1 
ATOM   593  C CE2 . PHE A 1 74  ? 24.417 22.552 25.128 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CE2 1 
ATOM   594  C CZ  . PHE A 1 74  ? 23.161 22.754 24.580 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CZ  1 
ATOM   595  N N   . ALA A 1 75  ? 27.985 25.416 24.432 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A N   1 
ATOM   596  C CA  . ALA A 1 75  ? 28.056 25.955 25.784 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A CA  1 
ATOM   597  C C   . ALA A 1 75  ? 28.166 27.482 25.772 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A C   1 
ATOM   598  O O   . ALA A 1 75  ? 27.612 28.159 26.642 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A O   1 
ATOM   599  C CB  . ALA A 1 75  ? 29.230 25.350 26.533 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A CB  1 
ATOM   600  N N   . LEU A 1 76  ? 28.887 28.019 24.796 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A N   1 
ATOM   601  C CA  . LEU A 1 76  ? 29.039 29.467 24.685 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CA  1 
ATOM   602  C C   . LEU A 1 76  ? 27.695 30.170 24.500 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A C   1 
ATOM   603  O O   . LEU A 1 76  ? 27.444 31.208 25.118 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A O   1 
ATOM   604  C CB  . LEU A 1 76  ? 29.978 29.824 23.535 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CB  1 
ATOM   605  C CG  . LEU A 1 76  ? 31.462 29.590 23.818 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CG  1 
ATOM   606  C CD1 . LEU A 1 76  ? 32.308 29.881 22.586 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CD1 1 
ATOM   607  C CD2 . LEU A 1 76  ? 31.915 30.436 24.997 1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CD2 1 
ATOM   608  N N   . ASP A 1 77  ? 26.839 29.614 23.647 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A N   1 
ATOM   609  C CA  . ASP A 1 77  ? 25.517 30.203 23.423 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A CA  1 
ATOM   610  C C   . ASP A 1 77  ? 24.640 30.072 24.670 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A C   1 
ATOM   611  O O   . ASP A 1 77  ? 23.914 31.002 25.032 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A O   1 
ATOM   612  C CB  . ASP A 1 77  ? 24.827 29.556 22.215 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A CB  1 
ATOM   613  C CG  . ASP A 1 77  ? 25.064 30.328 20.924 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A CG  1 
ATOM   614  O OD1 . ASP A 1 77  ? 25.721 31.397 20.973 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A OD1 1 
ATOM   615  O OD2 . ASP A 1 77  ? 24.573 29.882 19.862 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A OD2 1 
ATOM   616  N N   . VAL A 1 78  ? 24.706 28.921 25.333 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A N   1 
ATOM   617  C CA  . VAL A 1 78  ? 23.919 28.735 26.541 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A CA  1 
ATOM   618  C C   . VAL A 1 78  ? 24.327 29.778 27.596 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A C   1 
ATOM   619  O O   . VAL A 1 78  ? 23.479 30.393 28.248 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A O   1 
ATOM   620  C CB  . VAL A 1 78  ? 24.076 27.309 27.118 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A CB  1 
ATOM   621  C CG1 . VAL A 1 78  ? 23.425 27.208 28.497 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A CG1 1 
ATOM   622  C CG2 . VAL A 1 78  ? 23.477 26.268 26.154 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A CG2 1 
ATOM   623  N N   . ARG A 1 79  ? 25.629 29.982 27.754 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A N   1 
ATOM   624  C CA  . ARG A 1 79  ? 26.113 30.895 28.785 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CA  1 
ATOM   625  C C   . ARG A 1 79  ? 25.792 32.332 28.400 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A C   1 
ATOM   626  O O   . ARG A 1 79  ? 25.539 33.181 29.265 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A O   1 
ATOM   627  C CB  . ARG A 1 79  ? 27.614 30.708 29.006 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CB  1 
ATOM   628  C CG  . ARG A 1 79  ? 27.941 29.384 29.669 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CG  1 
ATOM   629  C CD  . ARG A 1 79  ? 29.412 29.028 29.597 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CD  1 
ATOM   630  N NE  . ARG A 1 79  ? 29.644 27.736 30.235 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A NE  1 
ATOM   631  C CZ  . ARG A 1 79  ? 30.617 26.893 29.905 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CZ  1 
ATOM   632  N NH1 . ARG A 1 79  ? 31.468 27.197 28.933 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A NH1 1 
ATOM   633  N NH2 . ARG A 1 79  ? 30.735 25.740 30.552 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A NH2 1 
ATOM   634  N N   . LEU A 1 80  ? 25.786 32.588 27.096 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A N   1 
ATOM   635  C CA  . LEU A 1 80  ? 25.410 33.889 26.561 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CA  1 
ATOM   636  C C   . LEU A 1 80  ? 23.992 34.253 26.989 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A C   1 
ATOM   637  O O   . LEU A 1 80  ? 23.719 35.411 27.317 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A O   1 
ATOM   638  C CB  . LEU A 1 80  ? 25.530 33.892 25.028 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CB  1 
ATOM   639  C CG  . LEU A 1 80  ? 25.028 35.120 24.273 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CG  1 
ATOM   640  C CD1 . LEU A 1 80  ? 25.833 36.375 24.639 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CD1 1 
ATOM   641  C CD2 . LEU A 1 80  ? 25.068 34.867 22.757 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CD2 1 
ATOM   642  N N   . VAL A 1 81  ? 23.095 33.266 27.008 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A N   1 
ATOM   643  C CA  . VAL A 1 81  ? 21.736 33.512 27.486 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A CA  1 
ATOM   644  C C   . VAL A 1 81  ? 21.759 34.102 28.905 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A C   1 
ATOM   645  O O   . VAL A 1 81  ? 21.052 35.067 29.211 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A O   1 
ATOM   646  C CB  . VAL A 1 81  ? 20.885 32.224 27.497 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A CB  1 
ATOM   647  C CG1 . VAL A 1 81  ? 19.557 32.467 28.211 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A CG1 1 
ATOM   648  C CG2 . VAL A 1 81  ? 20.660 31.681 26.065 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A CG2 1 
ATOM   649  N N   . PHE A 1 82  ? 22.587 33.533 29.774 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A N   1 
ATOM   650  C CA  . PHE A 1 82  ? 22.579 33.975 31.170 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CA  1 
ATOM   651  C C   . PHE A 1 82  ? 23.418 35.227 31.406 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A C   1 
ATOM   652  O O   . PHE A 1 82  ? 23.106 36.028 32.290 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A O   1 
ATOM   653  C CB  . PHE A 1 82  ? 23.025 32.819 32.060 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CB  1 
ATOM   654  C CG  . PHE A 1 82  ? 22.212 31.597 31.840 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CG  1 
ATOM   655  C CD1 . PHE A 1 82  ? 20.830 31.686 31.834 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CD1 1 
ATOM   656  C CD2 . PHE A 1 82  ? 22.806 30.386 31.555 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CD2 1 
ATOM   657  C CE1 . PHE A 1 82  ? 20.059 30.577 31.586 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CE1 1 
ATOM   658  C CE2 . PHE A 1 82  ? 22.031 29.260 31.311 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CE2 1 
ATOM   659  C CZ  . PHE A 1 82  ? 20.657 29.367 31.319 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CZ  1 
ATOM   660  N N   . ASP A 1 83  ? 24.467 35.402 30.611 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A N   1 
ATOM   661  C CA  . ASP A 1 83  ? 25.234 36.642 30.618 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A CA  1 
ATOM   662  C C   . ASP A 1 83  ? 24.380 37.831 30.187 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A C   1 
ATOM   663  O O   . ASP A 1 83  ? 24.466 38.909 30.780 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A O   1 
ATOM   664  C CB  . ASP A 1 83  ? 26.452 36.528 29.706 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A CB  1 
ATOM   665  C CG  . ASP A 1 83  ? 27.500 35.589 30.256 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A CG  1 
ATOM   666  O OD1 . ASP A 1 83  ? 27.415 35.232 31.456 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A OD1 1 
ATOM   667  O OD2 . ASP A 1 83  ? 28.418 35.218 29.494 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A OD2 1 
ATOM   668  N N   . ASN A 1 84  ? 23.574 37.640 29.145 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A N   1 
ATOM   669  C CA  . ASN A 1 84  ? 22.634 38.674 28.723 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A CA  1 
ATOM   670  C C   . ASN A 1 84  ? 21.654 38.984 29.840 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A C   1 
ATOM   671  O O   . ASN A 1 84  ? 21.332 40.146 30.095 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A O   1 
ATOM   672  C CB  . ASN A 1 84  ? 21.857 38.255 27.472 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A CB  1 
ATOM   673  C CG  . ASN A 1 84  ? 22.709 38.251 26.215 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A CG  1 
ATOM   674  O OD1 . ASN A 1 84  ? 23.794 38.836 26.176 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A OD1 1 
ATOM   675  N ND2 . ASN A 1 84  ? 22.198 37.612 25.159 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A ND2 1 
ATOM   676  N N   . CYS A 1 85  ? 21.179 37.932 30.501 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A N   1 
ATOM   677  C CA  . CYS A 1 85  ? 20.194 38.085 31.560 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A CA  1 
ATOM   678  C C   . CYS A 1 85  ? 20.763 38.940 32.694 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A C   1 
ATOM   679  O O   . CYS A 1 85  ? 20.077 39.811 33.227 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A O   1 
ATOM   680  C CB  . CYS A 1 85  ? 19.749 36.707 32.085 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A CB  1 
ATOM   681  S SG  . CYS A 1 85  ? 18.470 36.758 33.375 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A SG  1 
ATOM   682  N N   . GLU A 1 86  ? 22.023 38.697 33.051 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A N   1 
ATOM   683  C CA  . GLU A 1 86  ? 22.669 39.493 34.090 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A CA  1 
ATOM   684  C C   . GLU A 1 86  ? 22.862 40.940 33.655 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A C   1 
ATOM   685  O O   . GLU A 1 86  ? 22.776 41.856 34.470 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A O   1 
ATOM   686  C CB  . GLU A 1 86  ? 24.024 38.904 34.476 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A CB  1 
ATOM   687  C CG  . GLU A 1 86  ? 23.948 37.594 35.232 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A CG  1 
ATOM   688  C CD  . GLU A 1 86  ? 25.213 37.326 36.023 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A CD  1 
ATOM   689  O OE1 . GLU A 1 86  ? 25.676 38.250 36.725 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A OE1 1 
ATOM   690  O OE2 . GLU A 1 86  ? 25.743 36.198 35.947 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A OE2 1 
ATOM   691  N N   . THR A 1 87  ? 23.148 41.144 32.376 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A N   1 
ATOM   692  C CA  . THR A 1 87  ? 23.340 42.498 31.854 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A CA  1 
ATOM   693  C C   . THR A 1 87  ? 22.060 43.335 31.958 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A C   1 
ATOM   694  O O   . THR A 1 87  ? 22.109 44.534 32.235 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A O   1 
ATOM   695  C CB  . THR A 1 87  ? 23.816 42.460 30.385 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A CB  1 
ATOM   696  O OG1 . THR A 1 87  ? 25.111 41.849 30.326 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A OG1 1 
ATOM   697  C CG2 . THR A 1 87  ? 23.904 43.872 29.800 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A CG2 1 
ATOM   698  N N   . PHE A 1 88  ? 20.914 42.692 31.755 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A N   1 
ATOM   699  C CA  . PHE A 1 88  ? 19.650 43.410 31.635 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CA  1 
ATOM   700  C C   . PHE A 1 88  ? 18.744 43.304 32.858 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A C   1 
ATOM   701  O O   . PHE A 1 88  ? 17.689 43.949 32.896 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A O   1 
ATOM   702  C CB  . PHE A 1 88  ? 18.888 42.912 30.401 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CB  1 
ATOM   703  C CG  . PHE A 1 88  ? 17.982 43.944 29.782 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CG  1 
ATOM   704  C CD1 . PHE A 1 88  ? 18.507 44.976 29.017 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CD1 1 
ATOM   705  C CD2 . PHE A 1 88  ? 16.609 43.874 29.952 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CD2 1 
ATOM   706  C CE1 . PHE A 1 88  ? 17.679 45.928 28.434 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CE1 1 
ATOM   707  C CE2 . PHE A 1 88  ? 15.778 44.822 29.377 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CE2 1 
ATOM   708  C CZ  . PHE A 1 88  ? 16.314 45.852 28.617 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CZ  1 
ATOM   709  N N   . ASN A 1 89  ? 19.137 42.505 33.854 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A N   1 
ATOM   710  C CA  . ASN A 1 89  ? 18.284 42.300 35.022 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A CA  1 
ATOM   711  C C   . ASN A 1 89  ? 19.016 42.414 36.354 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A C   1 
ATOM   712  O O   . ASN A 1 89  ? 20.125 41.898 36.507 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A O   1 
ATOM   713  C CB  . ASN A 1 89  ? 17.611 40.927 34.943 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A CB  1 
ATOM   714  C CG  . ASN A 1 89  ? 16.723 40.785 33.727 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A CG  1 
ATOM   715  O OD1 . ASN A 1 89  ? 15.546 41.142 33.760 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A OD1 1 
ATOM   716  N ND2 . ASN A 1 89  ? 17.280 40.252 32.646 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A ND2 1 
ATOM   717  N N   . GLU A 1 90  ? 18.386 43.090 37.313 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A N   1 
ATOM   718  C CA  . GLU A 1 90  ? 18.886 43.108 38.677 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CA  1 
ATOM   719  C C   . GLU A 1 90  ? 18.905 41.679 39.231 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A C   1 
ATOM   720  O O   . GLU A 1 90  ? 17.983 40.909 38.976 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A O   1 
ATOM   721  C CB  A GLU A 1 90  ? 18.011 43.988 39.579 0.38 35.34 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CB  1 
ATOM   722  C CB  B GLU A 1 90  ? 18.042 44.036 39.556 0.62 35.37 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CB  1 
ATOM   723  C CG  A GLU A 1 90  ? 17.770 45.411 39.096 0.38 42.01 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CG  1 
ATOM   724  C CG  B GLU A 1 90  ? 18.309 45.531 39.315 0.62 37.27 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CG  1 
ATOM   725  C CD  A GLU A 1 90  ? 16.688 46.118 39.901 0.38 54.23 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CD  1 
ATOM   726  C CD  B GLU A 1 90  ? 19.695 45.965 39.774 0.62 40.34 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CD  1 
ATOM   727  O OE1 A GLU A 1 90  ? 16.878 46.321 41.121 0.38 56.59 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A OE1 1 
ATOM   728  O OE1 B GLU A 1 90  ? 20.288 45.277 40.633 0.62 46.18 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A OE1 1 
ATOM   729  O OE2 A GLU A 1 90  ? 15.643 46.466 39.312 0.38 62.75 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A OE2 1 
ATOM   730  O OE2 B GLU A 1 90  ? 20.196 46.993 39.282 0.62 44.10 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A OE2 1 
ATOM   731  N N   . ASP A 1 91  ? 19.954 41.340 39.975 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A N   1 
ATOM   732  C CA  . ASP A 1 91  ? 20.018 40.057 40.675 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A CA  1 
ATOM   733  C C   . ASP A 1 91  ? 18.778 39.863 41.539 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A C   1 
ATOM   734  O O   . ASP A 1 91  ? 18.210 38.773 41.594 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A O   1 
ATOM   735  C CB  . ASP A 1 91  ? 21.269 39.965 41.550 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A CB  1 
ATOM   736  C CG  . ASP A 1 91  ? 22.543 39.886 40.746 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A CG  1 
ATOM   737  O OD1 . ASP A 1 91  ? 22.476 39.556 39.545 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A OD1 1 
ATOM   738  O OD2 . ASP A 1 91  ? 23.617 40.146 41.324 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A OD2 1 
ATOM   739  N N   . ASP A 1 92  ? 18.365 40.934 42.211 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A N   1 
ATOM   740  C CA  . ASP A 1 92  ? 17.180 40.900 43.061 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A CA  1 
ATOM   741  C C   . ASP A 1 92  ? 15.919 41.183 42.245 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A C   1 
ATOM   742  O O   . ASP A 1 92  ? 15.275 42.227 42.401 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A O   1 
ATOM   743  C CB  . ASP A 1 92  ? 17.310 41.904 44.215 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A CB  1 
ATOM   744  C CG  . ASP A 1 92  ? 16.215 41.745 45.255 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A CG  1 
ATOM   745  O OD1 . ASP A 1 92  ? 15.443 40.763 45.171 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A OD1 1 
ATOM   746  O OD2 . ASP A 1 92  ? 16.137 42.597 46.168 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A OD2 1 
ATOM   747  N N   . SER A 1 93  ? 15.588 40.239 41.371 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A N   1 
ATOM   748  C CA  . SER A 1 93  ? 14.357 40.264 40.593 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A CA  1 
ATOM   749  C C   . SER A 1 93  ? 14.030 38.826 40.217 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A C   1 
ATOM   750  O O   . SER A 1 93  ? 14.900 37.955 40.303 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A O   1 
ATOM   751  C CB  . SER A 1 93  ? 14.493 41.151 39.343 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A CB  1 
ATOM   752  O OG  . SER A 1 93  ? 15.382 40.592 38.385 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A OG  1 
ATOM   753  N N   . ASP A 1 94  ? 12.791 38.561 39.811 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A N   1 
ATOM   754  C CA  . ASP A 1 94  ? 12.407 37.194 39.422 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A CA  1 
ATOM   755  C C   . ASP A 1 94  ? 13.248 36.653 38.260 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A C   1 
ATOM   756  O O   . ASP A 1 94  ? 13.710 35.506 38.288 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A O   1 
ATOM   757  C CB  . ASP A 1 94  ? 10.920 37.138 39.050 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A CB  1 
ATOM   758  C CG  . ASP A 1 94  ? 10.005 37.337 40.253 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A CG  1 
ATOM   759  O OD1 . ASP A 1 94  ? 9.739  36.355 40.978 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A OD1 1 
ATOM   760  O OD2 . ASP A 1 94  ? 9.538  38.475 40.467 1.00 56.01 ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A OD2 1 
ATOM   761  N N   . ILE A 1 95  ? 13.445 37.481 37.241 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A N   1 
ATOM   762  C CA  . ILE A 1 95  ? 14.180 37.055 36.048 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CA  1 
ATOM   763  C C   . ILE A 1 95  ? 15.668 36.953 36.371 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A C   1 
ATOM   764  O O   . ILE A 1 95  ? 16.347 36.033 35.916 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A O   1 
ATOM   765  C CB  . ILE A 1 95  ? 13.927 38.029 34.871 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CB  1 
ATOM   766  C CG1 . ILE A 1 95  ? 12.476 37.904 34.411 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CG1 1 
ATOM   767  C CG2 . ILE A 1 95  ? 14.886 37.780 33.705 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CG2 1 
ATOM   768  C CD1 . ILE A 1 95  ? 12.095 38.915 33.365 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CD1 1 
ATOM   769  N N   . GLY A 1 96  ? 16.165 37.891 37.176 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 1951 GLY A N   1 
ATOM   770  C CA  . GLY A 1 96  ? 17.537 37.839 37.656 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 1951 GLY A CA  1 
ATOM   771  C C   . GLY A 1 96  ? 17.839 36.536 38.387 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 1951 GLY A C   1 
ATOM   772  O O   . GLY A 1 96  ? 18.833 35.861 38.109 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 1951 GLY A O   1 
ATOM   773  N N   . ARG A 1 97  ? 16.970 36.171 39.320 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A N   1 
ATOM   774  C CA  . ARG A 1 97  ? 17.131 34.922 40.052 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CA  1 
ATOM   775  C C   . ARG A 1 97  ? 17.006 33.712 39.120 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A C   1 
ATOM   776  O O   . ARG A 1 97  ? 17.763 32.749 39.248 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A O   1 
ATOM   777  C CB  . ARG A 1 97  ? 16.112 34.837 41.185 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CB  1 
ATOM   778  C CG  . ARG A 1 97  ? 16.488 35.691 42.396 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CG  1 
ATOM   779  C CD  . ARG A 1 97  ? 15.514 35.495 43.543 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CD  1 
ATOM   780  N NE  . ARG A 1 97  ? 14.232 36.143 43.284 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A NE  1 
ATOM   781  C CZ  . ARG A 1 97  ? 13.961 37.411 43.575 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CZ  1 
ATOM   782  N NH1 . ARG A 1 97  ? 14.885 38.184 44.134 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A NH1 1 
ATOM   783  N NH2 . ARG A 1 97  ? 12.762 37.903 43.307 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A NH2 1 
ATOM   784  N N   . ALA A 1 98  ? 16.050 33.766 38.198 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A N   1 
ATOM   785  C CA  . ALA A 1 98  ? 15.882 32.690 37.213 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A CA  1 
ATOM   786  C C   . ALA A 1 98  ? 17.183 32.411 36.472 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A C   1 
ATOM   787  O O   . ALA A 1 98  ? 17.586 31.248 36.300 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A O   1 
ATOM   788  C CB  . ALA A 1 98  ? 14.781 33.040 36.220 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A CB  1 
ATOM   789  N N   . GLY A 1 99  ? 17.839 33.482 36.029 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 1954 GLY A N   1 
ATOM   790  C CA  . GLY A 1 99  ? 19.076 33.351 35.278 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 1954 GLY A CA  1 
ATOM   791  C C   . GLY A 1 99  ? 20.159 32.670 36.087 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 1954 GLY A C   1 
ATOM   792  O O   . GLY A 1 99  ? 20.821 31.744 35.612 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 1954 GLY A O   1 
ATOM   793  N N   . HIS A 1 100 ? 20.339 33.125 37.321 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A N   1 
ATOM   794  C CA  . HIS A 1 100 ? 21.316 32.505 38.198 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CA  1 
ATOM   795  C C   . HIS A 1 100 ? 20.991 31.031 38.433 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A C   1 
ATOM   796  O O   . HIS A 1 100 ? 21.888 30.188 38.375 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A O   1 
ATOM   797  C CB  . HIS A 1 100 ? 21.399 33.264 39.529 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CB  1 
ATOM   798  C CG  . HIS A 1 100 ? 22.066 34.600 39.410 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CG  1 
ATOM   799  N ND1 . HIS A 1 100 ? 23.424 34.739 39.225 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A ND1 1 
ATOM   800  C CD2 . HIS A 1 100 ? 21.559 35.856 39.439 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CD2 1 
ATOM   801  C CE1 . HIS A 1 100 ? 23.726 36.025 39.146 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CE1 1 
ATOM   802  N NE2 . HIS A 1 100 ? 22.613 36.722 39.273 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A NE2 1 
ATOM   803  N N   . ASN A 1 101 ? 19.722 30.719 38.694 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A N   1 
ATOM   804  C CA  . ASN A 1 101 ? 19.299 29.326 38.903 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A CA  1 
ATOM   805  C C   . ASN A 1 101 ? 19.578 28.459 37.676 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A C   1 
ATOM   806  O O   . ASN A 1 101 ? 20.085 27.343 37.789 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A O   1 
ATOM   807  C CB  . ASN A 1 101 ? 17.807 29.250 39.229 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A CB  1 
ATOM   808  C CG  . ASN A 1 101 ? 17.483 29.711 40.637 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A CG  1 
ATOM   809  O OD1 . ASN A 1 101 ? 18.375 30.019 41.430 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A OD1 1 
ATOM   810  N ND2 . ASN A 1 101 ? 16.191 29.769 40.951 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A ND2 1 
ATOM   811  N N   . MET A 1 102 ? 19.234 28.985 36.500 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A N   1 
ATOM   812  C CA  . MET A 1 102 ? 19.356 28.207 35.265 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A CA  1 
ATOM   813  C C   . MET A 1 102 ? 20.816 28.021 34.891 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A C   1 
ATOM   814  O O   . MET A 1 102 ? 21.192 26.987 34.350 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A O   1 
ATOM   815  C CB  . MET A 1 102 ? 18.604 28.871 34.114 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A CB  1 
ATOM   816  C CG  . MET A 1 102 ? 17.097 28.897 34.268 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A CG  1 
ATOM   817  S SD  . MET A 1 102 ? 16.345 27.268 34.380 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A SD  1 
ATOM   818  C CE  . MET A 1 102 ? 16.875 26.538 32.833 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A CE  1 
ATOM   819  N N   . ARG A 1 103 ? 21.646 29.016 35.189 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A N   1 
ATOM   820  C CA  . ARG A 1 103 ? 23.072 28.885 34.919 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CA  1 
ATOM   821  C C   . ARG A 1 103 ? 23.687 27.764 35.757 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A C   1 
ATOM   822  O O   . ARG A 1 103 ? 24.428 26.919 35.246 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A O   1 
ATOM   823  C CB  . ARG A 1 103 ? 23.808 30.197 35.193 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CB  1 
ATOM   824  C CG  . ARG A 1 103 ? 25.253 30.163 34.725 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CG  1 
ATOM   825  C CD  . ARG A 1 103 ? 26.096 31.232 35.384 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CD  1 
ATOM   826  N NE  . ARG A 1 103 ? 25.736 32.575 34.924 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A NE  1 
ATOM   827  C CZ  . ARG A 1 103 ? 26.204 33.146 33.817 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CZ  1 
ATOM   828  N NH1 . ARG A 1 103 ? 27.050 32.489 33.024 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A NH1 1 
ATOM   829  N NH2 . ARG A 1 103 ? 25.819 34.378 33.499 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A NH2 1 
ATOM   830  N N   . LYS A 1 104 ? 23.374 27.766 37.048 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A N   1 
ATOM   831  C CA  . LYS A 1 104 ? 23.852 26.728 37.954 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A CA  1 
ATOM   832  C C   . LYS A 1 104 ? 23.352 25.369 37.481 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A C   1 
ATOM   833  O O   . LYS A 1 104 ? 24.099 24.389 37.459 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A O   1 
ATOM   834  C CB  . LYS A 1 104 ? 23.385 27.010 39.384 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A CB  1 
ATOM   835  C CG  . LYS A 1 104 ? 23.866 25.994 40.405 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A CG  1 
ATOM   836  C CD  . LYS A 1 104 ? 25.302 26.262 40.817 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A CD  1 
ATOM   837  N N   . TYR A 1 105 ? 22.082 25.329 37.093 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A N   1 
ATOM   838  C CA  . TYR A 1 105 ? 21.460 24.112 36.601 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CA  1 
ATOM   839  C C   . TYR A 1 105 ? 22.227 23.581 35.389 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A C   1 
ATOM   840  O O   . TYR A 1 105 ? 22.574 22.398 35.340 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A O   1 
ATOM   841  C CB  . TYR A 1 105 ? 19.992 24.369 36.251 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CB  1 
ATOM   842  C CG  . TYR A 1 105 ? 19.191 23.115 35.960 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CG  1 
ATOM   843  C CD1 . TYR A 1 105 ? 18.833 22.234 36.984 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CD1 1 
ATOM   844  C CD2 . TYR A 1 105 ? 18.783 22.816 34.664 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CD2 1 
ATOM   845  C CE1 . TYR A 1 105 ? 18.095 21.083 36.716 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CE1 1 
ATOM   846  C CE2 . TYR A 1 105 ? 18.042 21.678 34.393 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CE2 1 
ATOM   847  C CZ  . TYR A 1 105 ? 17.705 20.817 35.416 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CZ  1 
ATOM   848  O OH  . TYR A 1 105 ? 16.972 19.687 35.128 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A OH  1 
ATOM   849  N N   . PHE A 1 106 ? 22.513 24.465 34.437 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A N   1 
ATOM   850  C CA  . PHE A 1 106 ? 23.262 24.083 33.235 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CA  1 
ATOM   851  C C   . PHE A 1 106 ? 24.652 23.563 33.541 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A C   1 
ATOM   852  O O   . PHE A 1 106 ? 25.042 22.504 33.063 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A O   1 
ATOM   853  C CB  . PHE A 1 106 ? 23.419 25.254 32.274 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CB  1 
ATOM   854  C CG  . PHE A 1 106 ? 24.362 24.954 31.127 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CG  1 
ATOM   855  C CD1 . PHE A 1 106 ? 23.998 24.060 30.134 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CD1 1 
ATOM   856  C CD2 . PHE A 1 106 ? 25.617 25.546 31.060 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CD2 1 
ATOM   857  C CE1 . PHE A 1 106 ? 24.857 23.772 29.081 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CE1 1 
ATOM   858  C CE2 . PHE A 1 106 ? 26.484 25.258 30.005 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CE2 1 
ATOM   859  C CZ  . PHE A 1 106 ? 26.105 24.372 29.023 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CZ  1 
ATOM   860  N N   . GLU A 1 107 ? 25.406 24.328 34.324 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A N   1 
ATOM   861  C CA  . GLU A 1 107 ? 26.809 24.010 34.550 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A CA  1 
ATOM   862  C C   . GLU A 1 107 ? 26.988 22.655 35.226 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A C   1 
ATOM   863  O O   . GLU A 1 107 ? 27.959 21.952 34.954 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A O   1 
ATOM   864  C CB  . GLU A 1 107 ? 27.486 25.111 35.371 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A CB  1 
ATOM   865  C CG  . GLU A 1 107 ? 27.549 26.475 34.649 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A CG  1 
ATOM   866  C CD  . GLU A 1 107 ? 28.307 26.437 33.316 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A CD  1 
ATOM   867  O OE1 . GLU A 1 107 ? 29.002 25.435 33.020 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A OE1 1 
ATOM   868  O OE2 . GLU A 1 107 ? 28.208 27.428 32.558 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A OE2 1 
ATOM   869  N N   . LYS A 1 108 ? 26.050 22.276 36.088 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A N   1 
ATOM   870  C CA  . LYS A 1 108 ? 26.137 20.954 36.716 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CA  1 
ATOM   871  C C   . LYS A 1 108 ? 25.835 19.846 35.711 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A C   1 
ATOM   872  O O   . LYS A 1 108 ? 26.542 18.836 35.675 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A O   1 
ATOM   873  C CB  . LYS A 1 108 ? 25.191 20.833 37.909 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CB  1 
ATOM   874  C CG  . LYS A 1 108 ? 25.520 19.621 38.793 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CG  1 
ATOM   875  C CD  . LYS A 1 108 ? 24.282 19.018 39.423 1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CD  1 
ATOM   876  C CE  . LYS A 1 108 ? 24.642 18.038 40.538 1.00 62.27 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CE  1 
ATOM   877  N NZ  . LYS A 1 108 ? 25.690 17.053 40.151 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A NZ  1 
ATOM   878  N N   . LYS A 1 109 ? 24.778 20.027 34.918 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A N   1 
ATOM   879  C CA  . LYS A 1 109 ? 24.452 19.070 33.856 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CA  1 
ATOM   880  C C   . LYS A 1 109 ? 25.639 18.936 32.918 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A C   1 
ATOM   881  O O   . LYS A 1 109 ? 25.984 17.839 32.483 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A O   1 
ATOM   882  C CB  . LYS A 1 109 ? 23.215 19.508 33.061 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CB  1 
ATOM   883  C CG  . LYS A 1 109 ? 21.915 19.561 33.850 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CG  1 
ATOM   884  C CD  . LYS A 1 109 ? 21.390 18.172 34.161 1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CD  1 
ATOM   885  C CE  . LYS A 1 109 ? 20.048 18.232 34.877 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CE  1 
ATOM   886  N N   . TRP A 1 110 ? 26.267 20.068 32.617 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A N   1 
ATOM   887  C CA  . TRP A 1 110 ? 27.410 20.094 31.715 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CA  1 
ATOM   888  C C   . TRP A 1 110 ? 28.555 19.268 32.286 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A C   1 
ATOM   889  O O   . TRP A 1 110 ? 29.107 18.407 31.610 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A O   1 
ATOM   890  C CB  . TRP A 1 110 ? 27.853 21.538 31.459 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CB  1 
ATOM   891  C CG  . TRP A 1 110 ? 28.814 21.688 30.316 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CG  1 
ATOM   892  C CD1 . TRP A 1 110 ? 30.143 21.986 30.396 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CD1 1 
ATOM   893  C CD2 . TRP A 1 110 ? 28.524 21.526 28.921 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CD2 1 
ATOM   894  N NE1 . TRP A 1 110 ? 30.694 22.033 29.140 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A NE1 1 
ATOM   895  C CE2 . TRP A 1 110 ? 29.722 21.749 28.217 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CE2 1 
ATOM   896  C CE3 . TRP A 1 110 ? 27.366 21.222 28.200 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CE3 1 
ATOM   897  C CZ2 . TRP A 1 110 ? 29.797 21.679 26.824 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CZ2 1 
ATOM   898  C CZ3 . TRP A 1 110 ? 27.443 21.156 26.814 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CZ3 1 
ATOM   899  C CH2 . TRP A 1 110 ? 28.649 21.385 26.146 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CH2 1 
ATOM   900  N N   . THR A 1 111 ? 28.891 19.519 33.546 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 1966 THR A N   1 
ATOM   901  C CA  . THR A 1 111 ? 29.960 18.784 34.204 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 1966 THR A CA  1 
ATOM   902  C C   . THR A 1 111 ? 29.626 17.299 34.329 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 1966 THR A C   1 
ATOM   903  O O   . THR A 1 111 ? 30.461 16.443 34.032 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 1966 THR A O   1 
ATOM   904  C CB  . THR A 1 111 ? 30.254 19.363 35.599 1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 1966 THR A CB  1 
ATOM   905  O OG1 . THR A 1 111 ? 30.772 20.692 35.456 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 1966 THR A OG1 1 
ATOM   906  C CG2 . THR A 1 111 ? 31.273 18.511 36.327 1.00 60.31 ? ? ? ? ? ? 1966 THR A CG2 1 
ATOM   907  N N   . ASP A 1 112 ? 28.404 16.993 34.760 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A N   1 
ATOM   908  C CA  . ASP A 1 112 ? 27.997 15.601 34.957 1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A CA  1 
ATOM   909  C C   . ASP A 1 112 ? 27.962 14.815 33.654 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A C   1 
ATOM   910  O O   . ASP A 1 112 ? 28.092 13.594 33.655 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A O   1 
ATOM   911  C CB  . ASP A 1 112 ? 26.623 15.528 35.618 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A CB  1 
ATOM   912  C CG  . ASP A 1 112 ? 26.642 16.003 37.056 1.00 58.55 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A CG  1 
ATOM   913  O OD1 . ASP A 1 112 ? 27.745 16.187 37.615 1.00 55.68 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A OD1 1 
ATOM   914  O OD2 . ASP A 1 112 ? 25.548 16.185 37.626 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A OD2 1 
ATOM   915  N N   . THR A 1 113 ? 27.772 15.514 32.541 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A N   1 
ATOM   916  C CA  . THR A 1 113 ? 27.627 14.831 31.264 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A CA  1 
ATOM   917  C C   . THR A 1 113 ? 28.976 14.606 30.593 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A C   1 
ATOM   918  O O   . THR A 1 113 ? 29.202 13.558 30.000 1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A O   1 
ATOM   919  C CB  . THR A 1 113 ? 26.695 15.613 30.321 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A CB  1 
ATOM   920  O OG1 . THR A 1 113 ? 25.412 15.759 30.945 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A OG1 1 
ATOM   921  C CG2 . THR A 1 113 ? 26.532 14.884 28.984 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A CG2 1 
ATOM   922  N N   . PHE A 1 114 ? 29.887 15.566 30.708 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A N   1 
ATOM   923  C CA  . PHE A 1 114 ? 31.148 15.467 29.980 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CA  1 
ATOM   924  C C   . PHE A 1 114 ? 32.385 15.400 30.880 1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A C   1 
ATOM   925  O O   . PHE A 1 114 ? 33.348 14.706 30.558 1.00 82.08 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A O   1 
ATOM   926  C CB  . PHE A 1 114 ? 31.266 16.638 29.001 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CB  1 
ATOM   927  C CG  . PHE A 1 114 ? 30.148 16.694 27.995 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CG  1 
ATOM   928  C CD1 . PHE A 1 114 ? 30.067 15.757 26.973 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CD1 1 
ATOM   929  C CD2 . PHE A 1 114 ? 29.175 17.676 28.077 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CD2 1 
ATOM   930  C CE1 . PHE A 1 114 ? 29.033 15.804 26.049 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CE1 1 
ATOM   931  C CE2 . PHE A 1 114 ? 28.143 17.733 27.160 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CE2 1 
ATOM   932  C CZ  . PHE A 1 114 ? 28.068 16.800 26.145 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CZ  1 
ATOM   933  N N   . LYS A 1 115 ? 32.363 16.107 32.004 1.00 77.87 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A N   1 
ATOM   934  C CA  . LYS A 1 115 ? 33.495 16.083 32.929 1.00 84.68 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A CA  1 
ATOM   935  C C   . LYS A 1 115 ? 33.430 14.872 33.857 1.00 86.35 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A C   1 
ATOM   936  O O   . LYS A 1 115 ? 33.662 13.738 33.432 1.00 87.69 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A O   1 
ATOM   937  C CB  . LYS A 1 115 ? 33.549 17.374 33.750 1.00 80.81 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A CB  1 
HETATM 938  F F   . ZYB B 2 .   ? 13.101 41.429 28.043 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A F   1 
HETATM 939  C C2  . ZYB B 2 .   ? 12.706 41.725 29.252 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A C2  1 
HETATM 940  C C1  . ZYB B 2 .   ? 13.585 41.632 30.293 1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A C1  1 
HETATM 941  C C3  . ZYB B 2 .   ? 11.420 42.125 29.483 1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A C3  1 
HETATM 942  C C4  . ZYB B 2 .   ? 11.019 42.445 30.749 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A C4  1 
HETATM 943  C C5  . ZYB B 2 .   ? 11.884 42.352 31.805 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A C5  1 
HETATM 944  C C   . ZYB B 2 .   ? 13.173 41.955 31.565 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A C   1 
HETATM 945  C C6  . ZYB B 2 .   ? 11.464 42.703 33.214 1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A C6  1 
HETATM 946  N N   . ZYB B 2 .   ? 12.323 43.272 34.165 1.00 56.95 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A N   1 
HETATM 947  N N1  . ZYB B 2 .   ? 10.288 42.524 33.655 1.00 62.80 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A N1  1 
HETATM 948  O O   . ZYB B 2 .   ? 9.346  41.983 32.897 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A O   1 
HETATM 949  H H1  . ZYB B 2 .   ? 14.499 41.347 30.130 1.00 66.90 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A H1  1 
HETATM 950  H H3  . ZYB B 2 .   ? 10.792 42.194 28.744 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A H3  1 
HETATM 951  H H   . ZYB B 2 .   ? 13.802 41.889 32.302 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A H   1 
HETATM 952  H H4  . ZYB B 2 .   ? 10.105 42.732 30.881 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A H4  1 
HETATM 953  H HN1 . ZYB B 2 .   ? 12.007 43.463 34.999 1.00 68.34 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A HN1 1 
HETATM 954  H HN2 . ZYB B 2 .   ? 13.192 43.451 33.952 1.00 68.34 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A HN2 1 
HETATM 955  H HB  . ZYB B 2 .   ? 9.117  42.563 32.266 1.00 89.25 ? ? ? ? ? ? 2971 ZYB A HB  1 
HETATM 956  C C   . MOH C 3 .   ? 14.843 38.427 29.938 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 2972 MOH A C   1 
HETATM 957  O O   . MOH C 3 .   ? 15.883 39.362 30.110 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 2972 MOH A O   1 
HETATM 958  C C   . MOH D 3 .   ? 19.997 17.491 15.480 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 2973 MOH A C   1 
HETATM 959  O O   . MOH D 3 .   ? 19.916 17.750 16.873 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 2973 MOH A O   1 
HETATM 960  C C   . MOH E 3 .   ? 20.262 13.641 17.581 1.00 65.59 ? ? ? ? ? ? 2974 MOH A C   1 
HETATM 961  O O   . MOH E 3 .   ? 19.727 14.187 18.770 1.00 65.24 ? ? ? ? ? ? 2974 MOH A O   1 
HETATM 962  O O   . HOH F 4 .   ? 10.022 21.482 25.696 1.00 72.06 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O   1 
HETATM 963  O O   . HOH F 4 .   ? 9.855  23.456 23.774 1.00 66.16 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O   1 
HETATM 964  O O   . HOH F 4 .   ? 49.309 8.719  21.892 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O   1 
HETATM 965  O O   . HOH F 4 .   ? 13.719 20.834 37.413 1.00 62.79 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O   1 
HETATM 966  O O   . HOH F 4 .   ? 4.983  33.736 30.894 1.00 67.99 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O   1 
HETATM 967  O O   . HOH F 4 .   ? 6.459  35.205 30.033 1.00 61.90 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O   1 
HETATM 968  O O   . HOH F 4 .   ? 7.918  32.035 26.603 1.00 61.36 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O   1 
HETATM 969  O O   . HOH F 4 .   ? 10.497 38.082 29.860 1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O   1 
HETATM 970  O O   . HOH F 4 .   ? 9.999  27.064 20.875 1.00 70.16 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O   1 
HETATM 971  O O   . HOH F 4 .   ? 16.743 38.611 18.320 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O   1 
HETATM 972  O O   . HOH F 4 .   ? 14.593 38.990 16.988 1.00 75.27 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O   1 
HETATM 973  O O   . HOH F 4 .   ? 12.283 49.752 21.320 1.00 55.93 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O   1 
HETATM 974  O O   . HOH F 4 .   ? 20.363 42.495 17.546 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O   1 
HETATM 975  O O   . HOH F 4 .   ? 13.381 45.493 15.888 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O   1 
HETATM 976  O O   . HOH F 4 .   ? 27.826 39.234 23.817 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   1 
HETATM 977  O O   . HOH F 4 .   ? 21.090 38.507 16.588 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   1 
HETATM 978  O O   . HOH F 4 .   ? 29.397 34.268 22.742 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O   1 
HETATM 979  O O   . HOH F 4 .   ? 31.710 37.827 23.339 1.00 72.95 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   1 
HETATM 980  O O   . HOH F 4 .   ? 17.743 36.110 18.353 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O   1 
HETATM 981  O O   . HOH F 4 .   ? 12.010 25.049 19.917 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O   1 
HETATM 982  O O   . HOH F 4 .   ? 15.066 30.157 15.335 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O   1 
HETATM 983  O O   . HOH F 4 .   ? 28.488 34.280 19.639 1.00 77.03 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O   1 
HETATM 984  O O   . HOH F 4 .   ? 13.795 19.144 14.680 1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O   1 
HETATM 985  O O   . HOH F 4 .   ? 20.388 31.994 14.337 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O   1 
HETATM 986  O O   . HOH F 4 .   ? 17.099 30.537 14.683 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O   1 
HETATM 987  O O   . HOH F 4 .   ? 19.150 30.128 14.146 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   1 
HETATM 988  O O   . HOH F 4 .   ? 30.873 32.142 27.922 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O   1 
HETATM 989  O O   . HOH F 4 .   ? 28.359 38.272 26.378 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O   1 
HETATM 990  O O   . HOH F 4 .   ? 26.162 44.602 34.444 1.00 76.95 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O   1 
HETATM 991  O O   . HOH F 4 .   ? 20.950 34.480 42.959 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O   1 
HETATM 992  O O   . HOH F 4 .   ? 23.798 36.496 43.163 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O   1 
HETATM 993  O O   . HOH F 4 .   ? 28.782 29.253 36.276 1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   1 
HETATM 994  O O   . HOH F 4 .   ? 32.622 23.373 33.061 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O   1 
HETATM 995  O O   . HOH F 4 .   ? 7.889  28.220 23.936 1.00 66.20 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O   1 
HETATM 996  O O   . HOH F 4 .   ? 18.062 36.986 14.008 1.00 64.39 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O   1 
HETATM 997  O O   . HOH F 4 .   ? 6.759  29.564 25.379 1.00 61.49 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O   1 
HETATM 998  O O   . HOH F 4 .   ? 18.877 40.002 17.035 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O   1 
HETATM 999  O O   . HOH F 4 .   ? 17.947 40.034 14.360 1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O   1 
HETATM 1000 O O   . HOH F 4 .   ? 49.700 17.754 20.028 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O   1 
HETATM 1001 O O   . HOH F 4 .   ? 54.699 18.951 14.314 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O   1 
HETATM 1002 O O   . HOH F 4 .   ? 48.417 16.913 11.414 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O   1 
HETATM 1003 O O   . HOH F 4 .   ? 47.833 9.932  20.324 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O   1 
HETATM 1004 O O   . HOH F 4 .   ? 47.016 20.600 15.420 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O   1 
HETATM 1005 O O   . HOH F 4 .   ? 36.084 8.857  24.173 1.00 64.01 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O   1 
HETATM 1006 O O   . HOH F 4 .   ? 30.306 11.616 22.382 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O   1 
HETATM 1007 O O   . HOH F 4 .   ? 24.872 12.423 18.724 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O   1 
HETATM 1008 O O   . HOH F 4 .   ? 32.113 18.160 20.044 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O   1 
HETATM 1009 O O   . HOH F 4 .   ? 18.823 13.311 22.917 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O   1 
HETATM 1010 O O   . HOH F 4 .   ? 16.161 15.671 23.834 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O   1 
HETATM 1011 O O   . HOH F 4 .   ? 16.474 15.356 28.505 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O   1 
HETATM 1012 O O   . HOH F 4 .   ? 19.716 11.870 25.898 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O   1 
HETATM 1013 O O   . HOH F 4 .   ? 14.190 20.080 33.755 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O   1 
HETATM 1014 O O   . HOH F 4 .   ? 16.006 16.626 33.801 1.00 63.70 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O   1 
HETATM 1015 O O   . HOH F 4 .   ? 9.820  25.253 31.112 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O   1 
HETATM 1016 O O   . HOH F 4 .   ? 9.286  23.840 26.837 1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O   1 
HETATM 1017 O O   . HOH F 4 .   ? 11.813 22.481 37.237 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O   1 
HETATM 1018 O O   . HOH F 4 .   ? 8.637  27.688 31.635 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   1 
HETATM 1019 O O   . HOH F 4 .   ? 7.209  33.128 28.724 1.00 71.36 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O   1 
HETATM 1020 O O   . HOH F 4 .   ? 10.592 33.431 26.632 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O   1 
HETATM 1021 O O   . HOH F 4 .   ? 11.235 37.314 27.829 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O   1 
HETATM 1022 O O   . HOH F 4 .   ? 14.805 35.285 26.097 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O   1 
HETATM 1023 O O   . HOH F 4 .   ? 12.020 27.287 23.727 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O   1 
HETATM 1024 O O   . HOH F 4 .   ? 10.652 36.085 25.723 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O   1 
HETATM 1025 O O   . HOH F 4 .   ? 9.631  36.738 20.608 1.00 68.57 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A O   1 
HETATM 1026 O O   . HOH F 4 .   ? 15.877 39.137 20.800 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A O   1 
HETATM 1027 O O   . HOH F 4 .   ? 16.548 37.288 22.780 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A O   1 
HETATM 1028 O O   . HOH F 4 .   ? 9.739  39.897 24.415 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A O   1 
HETATM 1029 O O   . HOH F 4 .   ? 12.396 41.088 17.671 1.00 54.61 ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A O   1 
HETATM 1030 O O   . HOH F 4 .   ? 14.917 46.883 22.021 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A O   1 
HETATM 1031 O O   . HOH F 4 .   ? 10.354 49.867 22.445 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A O   1 
HETATM 1032 O O   . HOH F 4 .   ? 17.013 49.205 22.232 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A O   1 
HETATM 1033 O O   . HOH F 4 .   ? 15.002 51.840 23.760 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A O   1 
HETATM 1034 O O   . HOH F 4 .   ? 18.929 37.372 24.878 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A O   1 
HETATM 1035 O O   . HOH F 4 .   ? 18.365 38.934 28.770 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A O   1 
HETATM 1036 O O   . HOH F 4 .   ? 20.711 43.703 19.713 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A O   1 
HETATM 1037 O O   . HOH F 4 .   ? 15.285 43.920 14.949 1.00 62.80 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A O   1 
HETATM 1038 O O   . HOH F 4 .   ? 24.523 55.530 19.752 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A O   1 
HETATM 1039 O O   . HOH F 4 .   ? 25.819 42.790 24.965 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A O   1 
HETATM 1040 O O   . HOH F 4 .   ? 25.262 40.180 24.148 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A O   1 
HETATM 1041 O O   . HOH F 4 .   ? 23.236 40.295 16.935 1.00 65.81 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A O   1 
HETATM 1042 O O   . HOH F 4 .   ? 23.693 44.108 18.054 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A O   1 
HETATM 1043 O O   . HOH F 4 .   ? 24.530 49.151 18.245 1.00 68.10 ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A O   1 
HETATM 1044 O O   . HOH F 4 .   ? 29.757 36.549 22.673 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A O   1 
HETATM 1045 O O   . HOH F 4 .   ? 17.620 35.461 21.013 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A O   1 
HETATM 1046 O O   . HOH F 4 .   ? 20.282 36.066 18.152 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A O   1 
HETATM 1047 O O   . HOH F 4 .   ? 17.191 35.183 26.434 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A O   1 
HETATM 1048 O O   . HOH F 4 .   ? 13.631 26.057 18.018 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A O   1 
HETATM 1049 O O   . HOH F 4 .   ? 13.876 31.159 17.942 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A O   1 
HETATM 1050 O O   . HOH F 4 .   ? 16.769 34.148 16.880 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A O   1 
HETATM 1051 O O   . HOH F 4 .   ? 18.148 19.502 18.580 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A O   1 
HETATM 1052 O O   . HOH F 4 .   ? 13.480 17.462 21.017 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A O   1 
HETATM 1053 O O   . HOH F 4 .   ? 14.246 24.172 16.064 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A O   1 
HETATM 1054 O O   . HOH F 4 .   ? 13.807 24.254 10.402 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A O   1 
HETATM 1055 O O   . HOH F 4 .   ? 18.290 26.528 10.971 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A O   1 
HETATM 1056 O O   . HOH F 4 .   ? 23.456 32.819 16.199 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O   1 
HETATM 1057 O O   . HOH F 4 .   ? 27.413 30.028 17.492 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A O   1 
HETATM 1058 O O   . HOH F 4 .   ? 26.076 32.886 18.780 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A O   1 
HETATM 1059 O O   . HOH F 4 .   ? 24.839 21.430 15.660 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O   1 
HETATM 1060 O O   . HOH F 4 .   ? 17.451 17.851 12.901 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A O   1 
HETATM 1061 O O   . HOH F 4 .   ? 14.075 21.548 16.258 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A O   1 
HETATM 1062 O O   . HOH F 4 .   ? 28.093 28.077 16.234 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A O   1 
HETATM 1063 O O   . HOH F 4 .   ? 22.331 30.655 10.032 1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A O   1 
HETATM 1064 O O   . HOH F 4 .   ? 22.795 31.536 13.460 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A O   1 
HETATM 1065 O O   . HOH F 4 .   ? 25.878 30.199 13.548 1.00 62.49 ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A O   1 
HETATM 1066 O O   . HOH F 4 .   ? 18.842 29.119 12.218 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A O   1 
HETATM 1067 O O   . HOH F 4 .   ? 36.270 22.341 16.173 1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A O   1 
HETATM 1068 O O   . HOH F 4 .   ? 35.040 21.758 21.898 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A O   1 
HETATM 1069 O O   . HOH F 4 .   ? 28.536 29.888 20.202 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A O   1 
HETATM 1070 O O   . HOH F 4 .   ? 29.358 32.925 25.925 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH A O   1 
HETATM 1071 O O   . HOH F 4 .   ? 32.517 29.815 28.520 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A O   1 
HETATM 1072 O O   . HOH F 4 .   ? 18.672 36.149 28.506 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A O   1 
HETATM 1073 O O   . HOH F 4 .   ? 21.697 35.070 34.500 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH A O   1 
HETATM 1074 O O   . HOH F 4 .   ? 27.482 39.559 32.373 1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A O   1 
HETATM 1075 O O   . HOH F 4 .   ? 29.646 35.212 33.130 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A O   1 
HETATM 1076 O O   . HOH F 4 .   ? 28.416 35.532 26.914 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 2115 HOH A O   1 
HETATM 1077 O O   . HOH F 4 .   ? 30.252 33.192 30.122 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 2116 HOH A O   1 
HETATM 1078 O O   . HOH F 4 .   ? 26.307 39.198 27.582 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 2117 HOH A O   1 
HETATM 1079 O O   . HOH F 4 .   ? 20.619 36.858 36.208 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 2118 HOH A O   1 
HETATM 1080 O O   . HOH F 4 .   ? 23.667 34.037 36.165 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 2119 HOH A O   1 
HETATM 1081 O O   . HOH F 4 .   ? 27.237 34.635 37.381 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 2120 HOH A O   1 
HETATM 1082 O O   . HOH F 4 .   ? 26.758 41.946 35.152 1.00 68.46 ? ? ? ? ? ? 2121 HOH A O   1 
HETATM 1083 O O   . HOH F 4 .   ? 24.279 45.804 32.838 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH A O   1 
HETATM 1084 O O   . HOH F 4 .   ? 21.112 39.380 37.230 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 2123 HOH A O   1 
HETATM 1085 O O   . HOH F 4 .   ? 14.000 41.650 36.058 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH A O   1 
HETATM 1086 O O   . HOH F 4 .   ? 16.010 44.370 36.642 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH A O   1 
HETATM 1087 O O   . HOH F 4 .   ? 22.159 43.235 40.031 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 2126 HOH A O   1 
HETATM 1088 O O   . HOH F 4 .   ? 19.831 43.489 42.462 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH A O   1 
HETATM 1089 O O   . HOH F 4 .   ? 22.549 48.439 39.132 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH A O   1 
HETATM 1090 O O   . HOH F 4 .   ? 13.893 48.371 41.323 1.00 71.57 ? ? ? ? ? ? 2129 HOH A O   1 
HETATM 1091 O O   . HOH F 4 .   ? 18.115 38.151 45.161 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 2130 HOH A O   1 
HETATM 1092 O O   . HOH F 4 .   ? 19.704 36.599 42.356 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH A O   1 
HETATM 1093 O O   . HOH F 4 .   ? 12.235 40.880 43.778 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH A O   1 
HETATM 1094 O O   . HOH F 4 .   ? 14.322 39.623 47.341 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH A O   1 
HETATM 1095 O O   . HOH F 4 .   ? 11.799 40.005 36.902 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 2134 HOH A O   1 
HETATM 1096 O O   . HOH F 4 .   ? 10.801 40.634 39.586 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 2135 HOH A O   1 
HETATM 1097 O O   . HOH F 4 .   ? 18.804 32.671 41.946 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 2136 HOH A O   1 
HETATM 1098 O O   . HOH F 4 .   ? 23.623 34.350 42.820 1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 2137 HOH A O   1 
HETATM 1099 O O   . HOH F 4 .   ? 25.654 32.960 38.818 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 2138 HOH A O   1 
HETATM 1100 O O   . HOH F 4 .   ? 24.552 30.490 39.019 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 2139 HOH A O   1 
HETATM 1101 O O   . HOH F 4 .   ? 28.619 30.000 33.367 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 2140 HOH A O   1 
HETATM 1102 O O   . HOH F 4 .   ? 30.386 31.617 32.147 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 2141 HOH A O   1 
HETATM 1103 O O   . HOH F 4 .   ? 26.947 28.741 37.897 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 2142 HOH A O   1 
HETATM 1104 O O   . HOH F 4 .   ? 21.982 20.442 37.227 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 2143 HOH A O   1 
HETATM 1105 O O   . HOH F 4 .   ? 30.213 23.289 34.002 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 2144 HOH A O   1 
HETATM 1106 O O   . HOH F 4 .   ? 32.249 27.856 33.935 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 2145 HOH A O   1 
HETATM 1107 O O   . HOH F 4 .   ? 6.377  28.531 21.462 1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 2146 HOH A O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1   N N   . SER A 1   0.4738 0.4524 0.2904 -0.0309 -0.0231 0.0036  ? ? ? ? ? ? 1856 SER A N   
2   C CA  . SER A 1   0.5262 0.4447 0.3239 -0.0195 -0.0197 0.0010  ? ? ? ? ? ? 1856 SER A CA  
3   C C   . SER A 1   0.5639 0.4532 0.3452 -0.0370 -0.0113 0.0088  ? ? ? ? ? ? 1856 SER A C   
4   O O   . SER A 1   0.5214 0.4379 0.3045 -0.0533 -0.0125 0.0141  ? ? ? ? ? ? 1856 SER A O   
5   C CB  . SER A 1   0.4971 0.3714 0.3023 -0.0165 -0.0119 0.0024  ? ? ? ? ? ? 1856 SER A CB  
6   O OG  . SER A 1   0.5159 0.3779 0.3411 -0.0339 0.0002  0.0133  ? ? ? ? ? ? 1856 SER A OG  
7   N N   . MET A 2   0.5837 0.4186 0.3455 -0.0378 -0.0030 0.0086  ? ? ? ? ? ? 1857 MET A N   
8   C CA  . MET A 2   0.6137 0.4220 0.3555 -0.0563 0.0075  0.0102  ? ? ? ? ? ? 1857 MET A CA  
9   C C   . MET A 2   0.5509 0.3572 0.3169 -0.0727 0.0190  0.0130  ? ? ? ? ? ? 1857 MET A C   
10  O O   . MET A 2   0.5733 0.3648 0.3670 -0.0718 0.0282  0.0138  ? ? ? ? ? ? 1857 MET A O   
11  C CB  . MET A 2   0.6333 0.3897 0.3494 -0.0611 0.0183  0.0080  ? ? ? ? ? ? 1857 MET A CB  
12  C CG  . MET A 2   0.6662 0.4019 0.3504 -0.0816 0.0276  0.0051  ? ? ? ? ? ? 1857 MET A CG  
13  S SD  . MET A 2   0.7242 0.4097 0.3748 -0.0992 0.0465  0.0007  ? ? ? ? ? ? 1857 MET A SD  
14  C CE  . MET A 2   0.6967 0.3644 0.3288 -0.0833 0.0238  0.0119  ? ? ? ? ? ? 1857 MET A CE  
15  N N   . SER A 3   0.5878 0.4076 0.3446 -0.0878 0.0151  0.0151  ? ? ? ? ? ? 1858 SER A N   
16  C CA  . SER A 3   0.5857 0.3954 0.3621 -0.1048 0.0183  0.0192  ? ? ? ? ? ? 1858 SER A CA  
17  C C   . SER A 3   0.5798 0.4172 0.3892 -0.1053 0.0073  0.0323  ? ? ? ? ? ? 1858 SER A C   
18  O O   . SER A 3   0.5438 0.3604 0.3770 -0.1155 0.0058  0.0394  ? ? ? ? ? ? 1858 SER A O   
19  C CB  . SER A 3   0.5979 0.3558 0.3839 -0.1078 0.0384  0.0078  ? ? ? ? ? ? 1858 SER A CB  
20  O OG  . SER A 3   0.6262 0.3621 0.3742 -0.1152 0.0497  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 1858 SER A OG  
21  N N   . VAL A 4   0.4939 0.3776 0.3045 -0.0949 -0.0024 0.0344  ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A N   
22  C CA  . VAL A 4   0.4767 0.3977 0.3092 -0.1020 -0.0135 0.0465  ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A CA  
23  C C   . VAL A 4   0.5088 0.5015 0.3286 -0.1077 -0.0251 0.0451  ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A C   
24  O O   . VAL A 4   0.5134 0.5399 0.3319 -0.0881 -0.0267 0.0318  ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A O   
25  C CB  . VAL A 4   0.4800 0.3967 0.3327 -0.0859 -0.0107 0.0446  ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A CB  
26  C CG1 . VAL A 4   0.4519 0.4100 0.3216 -0.0993 -0.0239 0.0587  ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A CG1 
27  C CG2 . VAL A 4   0.5126 0.3724 0.3835 -0.0805 0.0028  0.0427  ? ? ? ? ? ? 1859 VAL A CG2 
28  N N   . LYS A 5   0.4184 0.6083 0.5828 -0.0988 -0.1528 0.2685  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A N   
29  C CA  . LYS A 5   0.4552 0.6496 0.6325 -0.0654 -0.1521 0.2879  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CA  
30  C C   . LYS A 5   0.4328 0.6577 0.5968 -0.0092 -0.1309 0.2755  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A C   
31  O O   . LYS A 5   0.4454 0.6901 0.5816 0.0006  -0.1073 0.2704  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A O   
32  C CB  . LYS A 5   0.4611 0.6595 0.6439 -0.0955 -0.1461 0.3268  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CB  
33  C CG  . LYS A 5   0.6581 0.8246 0.8468 -0.1371 -0.1692 0.3453  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CG  
34  C CD  . LYS A 5   0.7149 0.8580 0.9223 -0.1116 -0.1903 0.3526  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CD  
35  C CE  . LYS A 5   0.7720 0.8624 0.9706 -0.1413 -0.2066 0.3626  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A CE  
36  N NZ  . LYS A 5   0.8178 0.8686 1.0113 -0.1511 -0.2051 0.3295  ? ? ? ? ? ? 1860 LYS A NZ  
37  N N   . LYS A 6   0.4692 0.6928 0.6480 0.0313  -0.1362 0.2725  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A N   
38  C CA  . LYS A 6   0.6114 0.8554 0.7743 0.0867  -0.1112 0.2684  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CA  
39  C C   . LYS A 6   0.5733 0.8254 0.7342 0.0749  -0.0786 0.2996  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A C   
40  O O   . LYS A 6   0.5994 0.8503 0.7837 0.0317  -0.0861 0.3218  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A O   
41  C CB  . LYS A 6   0.7434 0.9802 0.9261 0.1278  -0.1232 0.2597  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CB  
42  C CG  . LYS A 6   0.7862 1.0176 0.9719 0.1455  -0.1467 0.2195  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CG  
43  C CD  . LYS A 6   0.8266 1.0544 1.0221 0.1964  -0.1476 0.2103  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CD  
44  C CE  . LYS A 6   0.8375 1.0530 1.0469 0.2029  -0.1703 0.1696  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A CE  
45  N NZ  . LYS A 6   0.8385 1.0090 1.0763 0.1584  -0.1875 0.1810  ? ? ? ? ? ? 1861 LYS A NZ  
46  N N   . PRO A 7   0.5816 0.8418 0.7121 0.1142  -0.0387 0.2989  ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A N   
47  C CA  . PRO A 7   0.6381 0.9005 0.7711 0.1039  0.0042  0.3218  ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A CA  
48  C C   . PRO A 7   0.6730 0.9453 0.8566 0.0916  -0.0078 0.3341  ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A C   
49  O O   . PRO A 7   0.6273 0.8969 0.8289 0.1239  -0.0295 0.3269  ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A O   
50  C CB  . PRO A 7   0.6742 0.9288 0.7631 0.1672  0.0488  0.3153  ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A CB  
51  C CG  . PRO A 7   0.6893 0.9500 0.7394 0.1956  0.0316  0.2926  ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A CG  
52  C CD  . PRO A 7   0.6081 0.8758 0.6951 0.1702  -0.0265 0.2749  ? ? ? ? ? ? 1862 PRO A CD  
53  N N   . LYS A 8   0.7059 0.9950 0.9129 0.0455  0.0055  0.3496  ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A N   
54  C CA  . LYS A 8   0.7398 1.0556 0.9985 0.0313  -0.0125 0.3585  ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A CA  
55  C C   . LYS A 8   0.7165 1.0435 0.9948 0.0696  0.0212  0.3536  ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A C   
56  O O   . LYS A 8   0.7360 1.0631 1.0042 0.0701  0.0769  0.3512  ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A O   
57  C CB  . LYS A 8   0.7246 1.0699 1.0032 -0.0290 -0.0092 0.3690  ? ? ? ? ? ? 1863 LYS A CB  
58  N N   . ARG A 9   0.6778 1.0076 0.9823 0.1019  -0.0072 0.3517  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A N   
59  C CA  . ARG A 9   0.6566 1.0008 0.9892 0.1352  0.0201  0.3470  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CA  
60  C C   . ARG A 9   0.6321 1.0311 1.0213 0.0983  0.0267  0.3499  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A C   
61  O O   . ARG A 9   0.6122 1.0401 1.0269 0.0699  -0.0162 0.3588  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A O   
62  C CB  . ARG A 9   0.6292 0.9594 0.9727 0.1807  -0.0134 0.3432  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CB  
63  C CG  . ARG A 9   0.5745 0.9213 0.9527 0.2143  0.0111  0.3389  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CG  
64  C CD  . ARG A 9   0.5640 0.8839 0.9405 0.2369  -0.0241 0.3215  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CD  
65  N NE  . ARG A 9   0.5445 0.8849 0.9583 0.2629  -0.0026 0.3175  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A NE  
66  C CZ  . ARG A 9   0.5468 0.9388 1.0212 0.2529  -0.0155 0.3255  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A CZ  
67  N NH1 . ARG A 9   0.5996 1.0224 1.0932 0.2187  -0.0514 0.3384  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A NH1 
68  N NH2 . ARG A 9   0.5486 0.9622 1.0598 0.2776  0.0076  0.3169  ? ? ? ? ? ? 1864 ARG A NH2 
69  N N   . ASP A 10  0.7256 0.8417 1.1362 0.2683  0.2421  0.2356  ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A N   
70  C CA  . ASP A 10  0.7403 0.7329 1.0610 0.2483  0.2581  0.1826  ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A CA  
71  C C   . ASP A 10  0.7015 0.6912 0.9233 0.1950  0.2095  0.1579  ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A C   
72  O O   . ASP A 10  0.7150 0.7259 0.9290 0.1788  0.1645  0.1822  ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A O   
73  C CB  . ASP A 10  0.8165 0.7280 1.1585 0.2739  0.2703  0.1987  ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A CB  
74  C CG  . ASP A 10  0.9099 0.7057 1.1560 0.2439  0.2842  0.1412  ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A CG  
75  O OD1 . ASP A 10  0.8455 0.6158 1.0222 0.2174  0.2979  0.0871  ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A OD1 
76  O OD2 . ASP A 10  0.9524 0.6845 1.1886 0.2439  0.2813  0.1501  ? ? ? ? ? ? 1865 ASP A OD2 
77  N N   . ASP A 11  0.5749 0.5367 0.7198 0.1683  0.2192  0.1089  ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A N   
78  C CA  . ASP A 11  0.5516 0.5121 0.6054 0.1256  0.1724  0.0859  ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A CA  
79  C C   . ASP A 11  0.5709 0.4370 0.5379 0.1077  0.1738  0.0332  ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A C   
80  O O   . ASP A 11  0.6087 0.4659 0.4959 0.0785  0.1386  0.0055  ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A O   
81  C CB  . ASP A 11  0.5950 0.5917 0.6105 0.1051  0.1720  0.0736  ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A CB  
82  C CG  . ASP A 11  0.7604 0.7038 0.7461 0.1085  0.2261  0.0337  ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A CG  
83  O OD1 . ASP A 11  0.8501 0.7459 0.8712 0.1342  0.2704  0.0215  ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A OD1 
84  O OD2 . ASP A 11  0.8603 0.8046 0.7830 0.0829  0.2267  0.0138  ? ? ? ? ? ? 1866 ASP A OD2 
85  N N   . SER A 12  0.6320 0.4296 0.6157 0.1257  0.2142  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1867 SER A N   
86  C CA  . SER A 12  0.6814 0.3936 0.5843 0.1053  0.2269  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A CA  
87  C C   . SER A 12  0.6849 0.3969 0.5396 0.0775  0.1768  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A C   
88  O O   . SER A 12  0.7401 0.4117 0.5161 0.0534  0.1698  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A O   
89  C CB  . SER A 12  0.7634 0.3993 0.6992 0.1274  0.2868  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A CB  
90  O OG  . SER A 12  0.8212 0.4518 0.8132 0.1438  0.2792  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 1867 SER A OG  
91  N N   . LYS A 13  0.6196 0.3847 0.5225 0.0791  0.1420  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A N   
92  C CA  . LYS A 13  0.5594 0.3358 0.4255 0.0498  0.0964  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A CA  
93  C C   . LYS A 13  0.5357 0.3838 0.3774 0.0305  0.0412  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A C   
94  O O   . LYS A 13  0.5501 0.4187 0.3667 0.0066  0.0025  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A O   
95  C CB  . LYS A 13  0.5625 0.3427 0.4848 0.0549  0.0937  0.0244  ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A CB  
96  C CG  . LYS A 13  0.6511 0.3411 0.5886 0.0718  0.1468  0.0197  ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A CG  
97  C CD  . LYS A 13  0.8535 0.5396 0.8356 0.0757  0.1386  0.0691  ? ? ? ? ? ? 1868 LYS A CD  
98  N N   . ASP A 14  0.5792 0.3303 0.4684 0.0423  -0.0386 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A N   
99  C CA  . ASP A 14  0.5678 0.3073 0.4127 0.0349  -0.0492 0.0045  ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A CA  
100 C C   . ASP A 14  0.6101 0.3378 0.4371 0.0335  -0.0449 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A C   
101 O O   . ASP A 14  0.6273 0.3336 0.4261 0.0321  -0.0465 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A O   
102 C CB  . ASP A 14  0.5388 0.2972 0.3760 0.0245  -0.0586 0.0021  ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A CB  
103 C CG  . ASP A 14  0.6681 0.4483 0.5179 0.0278  -0.0681 0.0065  ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A CG  
104 O OD1 . ASP A 14  0.6410 0.4160 0.4944 0.0440  -0.0684 0.0185  ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A OD1 
105 O OD2 . ASP A 14  0.6181 0.4211 0.4730 0.0164  -0.0729 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 1869 ASP A OD2 
106 N N   . LEU A 15  0.5514 0.2997 0.3946 0.0377  -0.0407 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A N   
107 C CA  . LEU A 15  0.5578 0.3070 0.3816 0.0456  -0.0398 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CA  
108 C C   . LEU A 15  0.5951 0.3328 0.4304 0.0472  -0.0318 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A C   
109 O O   . LEU A 15  0.6180 0.3389 0.4232 0.0491  -0.0348 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A O   
110 C CB  . LEU A 15  0.5520 0.3412 0.3925 0.0574  -0.0381 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CB  
111 C CG  . LEU A 15  0.5274 0.3326 0.3440 0.0770  -0.0402 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CG  
112 C CD1 . LEU A 15  0.5653 0.3347 0.3204 0.0821  -0.0437 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CD1 
113 C CD2 . LEU A 15  0.5195 0.3802 0.3546 0.0945  -0.0401 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 1870 LEU A CD2 
114 N N   . ALA A 16  0.5666 0.3090 0.4473 0.0454  -0.0173 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A N   
115 C CA  . ALA A 16  0.5937 0.3192 0.4919 0.0431  0.0005  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A CA  
116 C C   . ALA A 16  0.6230 0.3085 0.4819 0.0398  -0.0006 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A C   
117 O O   . ALA A 16  0.6187 0.2914 0.4668 0.0380  0.0061  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A O   
118 C CB  . ALA A 16  0.5909 0.3165 0.5484 0.0402  0.0262  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 1871 ALA A CB  
119 N N   . LEU A 17  0.6095 0.2840 0.4489 0.0408  -0.0096 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A N   
120 C CA  . LEU A 17  0.6141 0.2645 0.4157 0.0425  -0.0130 0.0129  ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CA  
121 C C   . LEU A 17  0.6387 0.2879 0.4016 0.0364  -0.0290 0.0099  ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A C   
122 O O   . LEU A 17  0.6820 0.3146 0.4212 0.0357  -0.0266 0.0142  ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A O   
123 C CB  . LEU A 17  0.6376 0.2941 0.4317 0.0510  -0.0222 0.0350  ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CB  
124 C CG  . LEU A 17  0.6777 0.3222 0.5014 0.0641  -0.0023 0.0464  ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CG  
125 C CD1 . LEU A 17  0.6695 0.3318 0.4852 0.0791  -0.0171 0.0641  ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CD1 
126 C CD2 . LEU A 17  0.7596 0.3640 0.5745 0.0715  0.0256  0.0601  ? ? ? ? ? ? 1872 LEU A CD2 
127 N N   . CYS A 18  0.6335 0.2966 0.3896 0.0327  -0.0413 0.0031  ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A N   
128 C CA  . CYS A 18  0.6385 0.2901 0.3607 0.0287  -0.0491 0.0007  ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A CA  
129 C C   . CYS A 18  0.6661 0.3114 0.3836 0.0353  -0.0438 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A C   
130 O O   . CYS A 18  0.6390 0.2677 0.3309 0.0337  -0.0463 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A O   
131 C CB  . CYS A 18  0.6163 0.2733 0.3310 0.0261  -0.0529 0.0002  ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A CB  
132 S SG  . CYS A 18  0.6459 0.3141 0.3649 0.0123  -0.0590 0.0080  ? ? ? ? ? ? 1873 CYS A SG  
133 N N   . SER A 19  0.4692 0.2749 0.4520 0.0232  -0.0131 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A N   
134 C CA  . SER A 19  0.4433 0.2640 0.4204 0.0160  0.0026  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A CA  
135 C C   . SER A 19  0.4728 0.2763 0.4291 0.0073  0.0096  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A C   
136 O O   . SER A 19  0.4994 0.3140 0.4279 0.0031  0.0179  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A O   
137 C CB  . SER A 19  0.4195 0.2523 0.4438 0.0114  0.0132  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A CB  
138 O OG  . SER A 19  0.5132 0.3642 0.5358 0.0042  0.0279  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 1874 SER A OG  
139 N N   . MET A 20  0.4965 0.2714 0.4660 0.0050  0.0070  0.0177  ? ? ? ? ? ? 1875 MET A N   
140 C CA  . MET A 20  0.5371 0.2878 0.4822 -0.0030 0.0140  0.0415  ? ? ? ? ? ? 1875 MET A CA  
141 C C   . MET A 20  0.5594 0.3103 0.4507 -0.0003 0.0056  0.0568  ? ? ? ? ? ? 1875 MET A C   
142 O O   . MET A 20  0.5613 0.3137 0.4244 -0.0089 0.0169  0.0608  ? ? ? ? ? ? 1875 MET A O   
143 C CB  . MET A 20  0.5730 0.2878 0.5358 -0.0011 0.0095  0.0633  ? ? ? ? ? ? 1875 MET A CB  
144 C CG  . MET A 20  0.7207 0.4031 0.6487 -0.0073 0.0151  0.0928  ? ? ? ? ? ? 1875 MET A CG  
145 S SD  . MET A 20  1.0298 0.6680 0.9644 0.0036  0.0012  0.1240  ? ? ? ? ? ? 1875 MET A SD  
146 C CE  . MET A 20  0.9212 0.5748 0.8259 0.0201  -0.0290 0.1319  ? ? ? ? ? ? 1875 MET A CE  
147 N N   . ILE A 21  0.5427 0.2937 0.4223 0.0106  -0.0132 0.0630  ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A N   
148 C CA  . ILE A 21  0.5705 0.3237 0.4014 0.0129  -0.0217 0.0749  ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CA  
149 C C   . ILE A 21  0.6057 0.3842 0.4153 0.0099  -0.0116 0.0570  ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A C   
150 O O   . ILE A 21  0.5472 0.3256 0.3194 0.0044  -0.0063 0.0655  ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A O   
151 C CB  . ILE A 21  0.5472 0.3026 0.3767 0.0245  -0.0426 0.0774  ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CB  
152 C CG1 . ILE A 21  0.5864 0.3165 0.4286 0.0304  -0.0556 0.0995  ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CG1 
153 C CG2 . ILE A 21  0.5611 0.3267 0.3433 0.0253  -0.0485 0.0811  ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CG2 
154 C CD1 . ILE A 21  0.6169 0.3542 0.4709 0.0427  -0.0766 0.0967  ? ? ? ? ? ? 1876 ILE A CD1 
155 N N   . LEU A 22  0.5634 0.3626 0.3959 0.0142  -0.0085 0.0322  ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A N   
156 C CA  . LEU A 22  0.5152 0.3367 0.3271 0.0153  -0.0002 0.0153  ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CA  
157 C C   . LEU A 22  0.4851 0.3129 0.2929 0.0055  0.0161  0.0133  ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A C   
158 O O   . LEU A 22  0.5084 0.3455 0.2844 0.0040  0.0218  0.0122  ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A O   
159 C CB  . LEU A 22  0.4378 0.2772 0.2735 0.0233  0.0001  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CB  
160 C CG  . LEU A 22  0.4987 0.3588 0.3113 0.0293  0.0069  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CG  
161 C CD1 . LEU A 22  0.5316 0.3867 0.2995 0.0326  0.0031  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CD1 
162 C CD2 . LEU A 22  0.4763 0.3487 0.3097 0.0379  0.0063  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 1877 LEU A CD2 
163 N N   . THR A 23  0.4987 0.2395 0.3943 -0.0643 0.0641  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A N   
164 C CA  . THR A 23  0.5130 0.2464 0.4093 -0.0903 0.0735  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A CA  
165 C C   . THR A 23  0.5878 0.3106 0.4792 -0.0858 0.0744  0.0106  ? ? ? ? ? ? 1878 THR A C   
166 O O   . THR A 23  0.5609 0.3074 0.4583 -0.1021 0.0705  0.0066  ? ? ? ? ? ? 1878 THR A O   
167 C CB  . THR A 23  0.6509 0.3353 0.5429 -0.1052 0.0979  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A CB  
168 O OG1 . THR A 23  0.6050 0.3057 0.5009 -0.1095 0.0946  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A OG1 
169 C CG2 . THR A 23  0.6457 0.3212 0.5451 -0.1335 0.1108  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 1878 THR A CG2 
170 N N   . GLU A 24  0.5832 0.2725 0.4624 -0.0610 0.0787  0.0336  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A N   
171 C CA  . GLU A 24  0.6323 0.3103 0.5013 -0.0498 0.0787  0.0562  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A CA  
172 C C   . GLU A 24  0.5307 0.2659 0.4114 -0.0414 0.0512  0.0642  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A C   
173 O O   . GLU A 24  0.5199 0.2654 0.3975 -0.0452 0.0485  0.0721  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A O   
174 C CB  . GLU A 24  0.6036 0.2341 0.4541 -0.0195 0.0867  0.0765  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A CB  
175 C CG  . GLU A 24  0.7399 0.3054 0.5748 -0.0257 0.1156  0.0721  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A CG  
176 C CD  . GLU A 24  0.9405 0.4824 0.7625 0.0080  0.1157  0.0874  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A CD  
177 O OE1 . GLU A 24  0.9598 0.5124 0.7875 0.0285  0.1035  0.0880  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A OE1 
178 O OE2 . GLU A 24  1.0959 0.6160 0.9048 0.0138  0.1270  0.0965  ? ? ? ? ? ? 1879 GLU A OE2 
179 N N   A MET A 25  0.4896 0.2596 0.3842 -0.0295 0.0326  0.0624  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A N   
180 N N   B MET A 25  0.4922 0.2635 0.3871 -0.0300 0.0322  0.0622  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A N   
181 C CA  A MET A 25  0.5014 0.3253 0.4112 -0.0233 0.0067  0.0674  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CA  
182 C CA  B MET A 25  0.5072 0.3309 0.4163 -0.0235 0.0066  0.0682  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CA  
183 C C   A MET A 25  0.5271 0.3859 0.4424 -0.0500 0.0013  0.0514  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A C   
184 C C   B MET A 25  0.5234 0.3847 0.4395 -0.0499 0.0002  0.0512  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A C   
185 O O   A MET A 25  0.4920 0.3769 0.4102 -0.0510 -0.0112 0.0572  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A O   
186 O O   B MET A 25  0.4908 0.3827 0.4114 -0.0507 -0.0144 0.0563  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A O   
187 C CB  A MET A 25  0.4174 0.2671 0.3436 -0.0091 -0.0063 0.0669  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CB  
188 C CB  B MET A 25  0.4446 0.2934 0.3704 -0.0051 -0.0083 0.0712  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CB  
189 C CG  A MET A 25  0.5384 0.3600 0.4647 0.0177  -0.0023 0.0787  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CG  
190 C CG  B MET A 25  0.5571 0.3777 0.4816 0.0238  -0.0061 0.0856  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CG  
191 S SD  A MET A 25  0.4384 0.2633 0.3676 0.0476  -0.0187 0.1000  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A SD  
192 S SD  B MET A 25  0.7091 0.5653 0.6630 0.0426  -0.0219 0.0873  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A SD  
193 C CE  A MET A 25  0.5438 0.4337 0.5069 0.0512  -0.0466 0.0994  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CE  
194 C CE  B MET A 25  0.5847 0.4907 0.5578 0.0472  -0.0494 0.0952  ? ? ? ? ? ? 1880 MET A CE  
195 N N   . GLU A 26  0.4688 0.3289 0.3853 -0.0694 0.0098  0.0293  ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A N   
196 C CA  . GLU A 26  0.4328 0.3275 0.3552 -0.0933 0.0039  0.0084  ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A CA  
197 C C   . GLU A 26  0.5013 0.3887 0.4226 -0.1109 0.0135  0.0064  ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A C   
198 O O   . GLU A 26  0.4657 0.3921 0.3945 -0.1232 0.0015  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A O   
199 C CB  . GLU A 26  0.4718 0.3617 0.3937 -0.1077 0.0134  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A CB  
200 C CG  . GLU A 26  0.4743 0.3864 0.3965 -0.0935 0.0023  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A CG  
201 C CD  . GLU A 26  0.5494 0.4448 0.4654 -0.1002 0.0150  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A CD  
202 O OE1 . GLU A 26  0.5788 0.4376 0.4930 -0.1134 0.0333  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A OE1 
203 O OE2 . GLU A 26  0.6336 0.5510 0.5463 -0.0910 0.0076  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 1881 GLU A OE2 
204 N N   . THR A 27  0.2402 0.3235 0.4042 -0.0194 -0.0022 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A N   
205 C CA  . THR A 27  0.3182 0.3588 0.4732 -0.0398 0.0500  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A CA  
206 C C   . THR A 27  0.3855 0.3624 0.4554 -0.0377 0.0727  0.0009  ? ? ? ? ? ? 1882 THR A C   
207 O O   . THR A 27  0.4394 0.3924 0.4964 -0.0600 0.1185  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A O   
208 C CB  . THR A 27  0.3803 0.3746 0.5246 -0.0550 0.0624  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A CB  
209 O OG1 . THR A 27  0.4878 0.4203 0.5607 -0.0382 0.0311  0.0041  ? ? ? ? ? ? 1882 THR A OG1 
210 C CG2 . THR A 27  0.3676 0.4327 0.6056 -0.0613 0.0499  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 1882 THR A CG2 
211 N N   . HIS A 28  0.3870 0.3427 0.3988 -0.0141 0.0416  0.0139  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A N   
212 C CA  . HIS A 28  0.4622 0.3668 0.3965 -0.0103 0.0588  0.0246  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CA  
213 C C   . HIS A 28  0.4888 0.4423 0.4743 -0.0171 0.0865  0.0043  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A C   
214 O O   . HIS A 28  0.3572 0.3818 0.4250 -0.0094 0.0654  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A O   
215 C CB  . HIS A 28  0.4623 0.3528 0.3430 0.0190  0.0143  0.0388  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CB  
216 C CG  . HIS A 28  0.5530 0.3756 0.3384 0.0239  0.0274  0.0542  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CG  
217 N ND1 . HIS A 28  0.5869 0.4207 0.3710 0.0187  0.0566  0.0450  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A ND1 
218 C CD2 . HIS A 28  0.5765 0.3224 0.2674 0.0340  0.0117  0.0754  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CD2 
219 C CE1 . HIS A 28  0.6232 0.3919 0.3118 0.0226  0.0623  0.0614  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A CE1 
220 N NE2 . HIS A 28  0.7239 0.4349 0.3526 0.0314  0.0344  0.0824  ? ? ? ? ? ? 1883 HIS A NE2 
221 N N   . GLU A 29  0.4781 0.3963 0.4174 -0.0336 0.1303  0.0009  ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A N   
222 C CA  . GLU A 29  0.4619 0.4358 0.4632 -0.0404 0.1589  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A CA  
223 C C   . GLU A 29  0.4199 0.4289 0.4447 -0.0098 0.1221  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A C   
224 O O   . GLU A 29  0.4045 0.4713 0.5094 -0.0067 0.1245  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A O   
225 C CB  . GLU A 29  0.6711 0.6107 0.6143 -0.0708 0.2167  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A CB  
226 C CG  . GLU A 29  0.7593 0.6500 0.6061 -0.0636 0.2190  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A CG  
227 C CD  . GLU A 29  0.9640 0.8494 0.7713 -0.1009 0.2798  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A CD  
228 O OE1 . GLU A 29  0.8792 0.8338 0.7551 -0.1012 0.3025  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A OE1 
229 O OE2 . GLU A 29  1.0775 0.8914 0.7858 -0.1326 0.3019  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 1884 GLU A OE2 
230 N N   . ASP A 30  0.4104 0.3844 0.3698 0.0125  0.0836  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A N   
231 C CA  . ASP A 30  0.4370 0.4388 0.4115 0.0387  0.0429  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A CA  
232 C C   . ASP A 30  0.4027 0.4518 0.4300 0.0494  -0.0144 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A C   
233 O O   . ASP A 30  0.3230 0.3838 0.3405 0.0670  -0.0590 0.0028  ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A O   
234 C CB  . ASP A 30  0.4306 0.3711 0.2986 0.0543  0.0346  0.0074  ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A CB  
235 C CG  . ASP A 30  0.5016 0.4015 0.3106 0.0388  0.0876  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A CG  
236 O OD1 . ASP A 30  0.5150 0.4494 0.3749 0.0192  0.1290  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A OD1 
237 O OD2 . ASP A 30  0.5570 0.3944 0.2672 0.0440  0.0866  0.0212  ? ? ? ? ? ? 1885 ASP A OD2 
238 N N   . ALA A 31  0.5429 0.3202 0.2619 0.0479  0.0596  0.0166  ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A N   
239 C CA  . ALA A 31  0.5369 0.2954 0.2548 0.0415  0.0479  0.0104  ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A CA  
240 C C   . ALA A 31  0.5010 0.2677 0.2430 0.0312  0.0353  0.0001  ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A C   
241 O O   . ALA A 31  0.5622 0.3256 0.3069 0.0279  0.0240  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A O   
242 C CB  . ALA A 31  0.5662 0.2889 0.2730 0.0342  0.0536  0.0170  ? ? ? ? ? ? 1886 ALA A CB  
243 N N   . TRP A 32  0.5200 0.3015 0.2822 0.0284  0.0393  0.0001  ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A N   
244 C CA  . TRP A 32  0.5482 0.3397 0.3399 0.0195  0.0311  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CA  
245 C C   . TRP A 32  0.5598 0.3574 0.3622 0.0233  0.0199  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A C   
246 O O   . TRP A 32  0.5578 0.3604 0.3818 0.0146  0.0105  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A O   
247 C CB  . TRP A 32  0.5603 0.3720 0.3738 0.0225  0.0417  0.0033  ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CB  
248 C CG  . TRP A 32  0.5422 0.3659 0.3460 0.0399  0.0524  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CG  
249 C CD1 . TRP A 32  0.4903 0.3211 0.2727 0.0488  0.0644  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CD1 
250 C CD2 . TRP A 32  0.5567 0.3858 0.3695 0.0493  0.0526  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CD2 
251 N NE1 . TRP A 32  0.5152 0.3586 0.2874 0.0620  0.0707  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A NE1 
252 C CE2 . TRP A 32  0.5742 0.4112 0.3632 0.0621  0.0640  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CE2 
253 C CE3 . TRP A 32  0.5374 0.3638 0.3755 0.0480  0.0448  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CE3 
254 C CZ2 . TRP A 32  0.5794 0.4147 0.3637 0.0717  0.0679  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CZ2 
255 C CZ3 . TRP A 32  0.5462 0.3684 0.3861 0.0592  0.0501  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CZ3 
256 C CH2 . TRP A 32  0.5663 0.3894 0.3766 0.0701  0.0614  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 1887 TRP A CH2 
257 N N   . PRO A 33  0.4964 0.2964 0.2854 0.0340  0.0197  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A N   
258 C CA  . PRO A 33  0.4793 0.2814 0.2840 0.0334  0.0076  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A CA  
259 C C   . PRO A 33  0.4698 0.2681 0.2705 0.0281  -0.0046 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A C   
260 O O   . PRO A 33  0.4749 0.2791 0.2950 0.0260  -0.0154 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A O   
261 C CB  . PRO A 33  0.4932 0.2978 0.2801 0.0408  0.0082  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A CB  
262 C CG  . PRO A 33  0.5042 0.3148 0.2718 0.0477  0.0233  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A CG  
263 C CD  . PRO A 33  0.4659 0.2716 0.2299 0.0441  0.0282  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 1888 PRO A CD  
264 N N   . PHE A 34  0.5008 0.2881 0.2774 0.0275  -0.0008 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A N   
265 C CA  . PHE A 34  0.4953 0.2777 0.2581 0.0288  -0.0071 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CA  
266 C C   . PHE A 34  0.4966 0.2639 0.2509 0.0196  -0.0070 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A C   
267 O O   . PHE A 34  0.5209 0.2808 0.2579 0.0227  -0.0087 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A O   
268 C CB  . PHE A 34  0.5467 0.3266 0.2821 0.0406  0.0004  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CB  
269 C CG  . PHE A 34  0.5233 0.3207 0.2584 0.0453  -0.0002 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CG  
270 C CD1 . PHE A 34  0.5053 0.3167 0.2541 0.0424  -0.0134 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CD1 
271 C CD2 . PHE A 34  0.4986 0.2987 0.2189 0.0506  0.0120  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CD2 
272 C CE1 . PHE A 34  0.4978 0.3212 0.2398 0.0423  -0.0155 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CE1 
273 C CE2 . PHE A 34  0.5225 0.3422 0.2357 0.0531  0.0107  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CE2 
274 C CZ  . PHE A 34  0.5377 0.3668 0.2589 0.0477  -0.0037 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 1889 PHE A CZ  
275 N N   . LEU A 35  0.5106 0.2744 0.2746 0.0076  -0.0047 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A N   
276 C CA  . LEU A 35  0.5668 0.3116 0.3150 -0.0067 -0.0053 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CA  
277 C C   . LEU A 35  0.6253 0.3845 0.3814 -0.0165 -0.0192 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A C   
278 O O   . LEU A 35  0.5520 0.2934 0.2803 -0.0226 -0.0203 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A O   
279 C CB  . LEU A 35  0.5433 0.2871 0.3036 -0.0213 -0.0015 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CB  
280 C CG  . LEU A 35  0.5914 0.3192 0.3395 -0.0139 0.0140  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CG  
281 C CD1 . LEU A 35  0.5980 0.3350 0.3669 -0.0283 0.0165  0.0073  ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CD1 
282 C CD2 . LEU A 35  0.7012 0.3891 0.4128 -0.0109 0.0232  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1890 LEU A CD2 
283 N N   . LEU A 36  0.5053 0.2959 0.2984 -0.0166 -0.0283 0.0009  ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A N   
284 C CA  . LEU A 36  0.5160 0.3313 0.3262 -0.0259 -0.0416 0.0085  ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CA  
285 C C   . LEU A 36  0.5357 0.3707 0.3704 -0.0133 -0.0477 0.0144  ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A C   
286 O O   . LEU A 36  0.4790 0.3102 0.3240 -0.0021 -0.0433 0.0104  ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A O   
287 C CB  . LEU A 36  0.5523 0.3927 0.3955 -0.0419 -0.0467 0.0180  ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CB  
288 C CG  . LEU A 36  0.5662 0.3936 0.3917 -0.0618 -0.0452 0.0161  ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CG  
289 C CD1 . LEU A 36  0.5943 0.4596 0.4625 -0.0756 -0.0505 0.0328  ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CD1 
290 C CD2 . LEU A 36  0.6564 0.4658 0.4411 -0.0766 -0.0517 0.0082  ? ? ? ? ? ? 1891 LEU A CD2 
291 N N   . PRO A 37  0.4743 0.3312 0.3174 -0.0168 -0.0584 0.0242  ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A N   
292 C CA  . PRO A 37  0.4277 0.3040 0.3004 -0.0069 -0.0650 0.0338  ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A CA  
293 C C   . PRO A 37  0.3838 0.2721 0.3049 -0.0062 -0.0651 0.0384  ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A C   
294 O O   . PRO A 37  0.4330 0.3337 0.3745 -0.0141 -0.0637 0.0441  ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A O   
295 C CB  . PRO A 37  0.4672 0.3713 0.3415 -0.0121 -0.0753 0.0476  ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A CB  
296 C CG  . PRO A 37  0.4622 0.3670 0.3164 -0.0290 -0.0766 0.0441  ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A CG  
297 C CD  . PRO A 37  0.4485 0.3141 0.2719 -0.0309 -0.0652 0.0271  ? ? ? ? ? ? 1892 PRO A CD  
298 N N   . VAL A 38  0.4942 0.2174 0.4040 -0.0429 -0.0705 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A N   
299 C CA  . VAL A 38  0.5101 0.2401 0.4522 -0.0415 -0.0589 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A CA  
300 C C   . VAL A 38  0.6208 0.3203 0.5418 -0.0191 -0.0972 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A C   
301 O O   . VAL A 38  0.6349 0.3025 0.4751 -0.0082 -0.1142 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A O   
302 C CB  . VAL A 38  0.5722 0.3104 0.4694 -0.0539 -0.0107 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A CB  
303 C CG1 . VAL A 38  0.5924 0.3232 0.5140 -0.0520 0.0058  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A CG1 
304 C CG2 . VAL A 38  0.5375 0.3218 0.4626 -0.0733 0.0259  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 1893 VAL A CG2 
305 N N   . ASN A 39  0.5962 0.3081 0.5906 -0.0103 -0.1108 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A N   
306 C CA  . ASN A 39  0.7082 0.4000 0.6889 0.0171  -0.1454 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A CA  
307 C C   . ASN A 39  0.6909 0.3501 0.6187 0.0239  -0.1094 0.0009  ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A C   
308 O O   . ASN A 39  0.6708 0.3376 0.6462 0.0168  -0.0721 0.0048  ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A O   
309 C CB  . ASN A 39  0.6637 0.3873 0.7499 0.0268  -0.1699 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A CB  
310 C CG  . ASN A 39  0.7107 0.4265 0.7861 0.0614  -0.2133 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A CG  
311 O OD1 . ASN A 39  0.7650 0.4428 0.7660 0.0796  -0.2058 0.0114  ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A OD1 
312 N ND2 . ASN A 39  0.6513 0.4064 0.8020 0.0715  -0.2574 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 1894 ASN A ND2 
313 N N   . LEU A 40  0.7217 0.3417 0.5522 0.0360  -0.1167 0.0078  ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A N   
314 C CA  . LEU A 40  0.7282 0.3101 0.4985 0.0379  -0.0740 0.0191  ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CA  
315 C C   . LEU A 40  0.7414 0.3010 0.5376 0.0647  -0.0710 0.0382  ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A C   
316 O O   . LEU A 40  0.7475 0.2734 0.5160 0.0642  -0.0234 0.0464  ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A O   
317 C CB  . LEU A 40  0.8050 0.3479 0.4644 0.0432  -0.0811 0.0203  ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CB  
318 C CG  . LEU A 40  0.8330 0.3932 0.4627 0.0206  -0.0785 0.0049  ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CG  
319 C CD1 . LEU A 40  0.9397 0.4571 0.4622 0.0274  -0.0839 0.0056  ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CD1 
320 C CD2 . LEU A 40  0.7600 0.3540 0.4168 -0.0086 -0.0259 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 1895 LEU A CD2 
321 N N   . LYS A 41  0.8106 0.3912 0.6642 0.0883  -0.1186 0.0446  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A N   
322 C CA  . LYS A 41  0.9136 0.4811 0.8033 0.1201  -0.1185 0.0679  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CA  
323 C C   . LYS A 41  0.8753 0.4727 0.8774 0.1078  -0.0881 0.0635  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A C   
324 O O   . LYS A 41  0.8602 0.4429 0.9022 0.1295  -0.0693 0.0825  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A O   
325 C CB  . LYS A 41  0.9521 0.5374 0.8438 0.1567  -0.1889 0.0790  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CB  
326 C CG  . LYS A 41  1.0659 0.6232 0.8438 0.1684  -0.2207 0.0816  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CG  
327 C CD  . LYS A 41  1.2516 0.8070 1.0034 0.2164  -0.2675 0.1087  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CD  
328 C CE  . LYS A 41  1.3088 0.9363 1.1407 0.2276  -0.3328 0.0968  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A CE  
329 N NZ  . LYS A 41  1.3332 0.9864 1.1324 0.2074  -0.3768 0.0645  ? ? ? ? ? ? 1896 LYS A NZ  
330 N N   . LEU A 42  0.7870 0.4509 0.7273 0.0312  -0.1080 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A N   
331 C CA  . LEU A 42  0.8228 0.4968 0.8288 0.0409  -0.0926 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CA  
332 C C   . LEU A 42  0.8150 0.4832 0.8113 0.0431  -0.0578 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A C   
333 O O   . LEU A 42  0.8639 0.5385 0.9069 0.0475  -0.0412 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A O   
334 C CB  . LEU A 42  0.7542 0.4467 0.7937 0.0369  -0.0892 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CB  
335 C CG  . LEU A 42  0.8972 0.6045 0.9562 0.0315  -0.1249 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CG  
336 C CD1 . LEU A 42  0.9322 0.6597 1.0393 0.0270  -0.1166 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CD1 
337 C CD2 . LEU A 42  0.9307 0.6422 1.0324 0.0407  -0.1561 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 1897 LEU A CD2 
338 N N   . VAL A 43  0.7164 0.3760 0.6545 0.0378  -0.0464 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A N   
339 C CA  . VAL A 43  0.6759 0.3364 0.5996 0.0366  -0.0184 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A CA  
340 C C   . VAL A 43  0.6844 0.3320 0.5787 0.0359  -0.0189 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A C   
341 O O   . VAL A 43  0.6706 0.3116 0.5195 0.0317  -0.0242 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A O   
342 C CB  . VAL A 43  0.6877 0.3532 0.5800 0.0319  -0.0038 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A CB  
343 C CG1 . VAL A 43  0.6832 0.3562 0.5596 0.0283  0.0191  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A CG1 
344 C CG2 . VAL A 43  0.6423 0.3156 0.5644 0.0302  -0.0012 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 1898 VAL A CG2 
345 N N   . PRO A 44  0.6511 0.2951 0.5762 0.0382  -0.0101 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A N   
346 C CA  . PRO A 44  0.6676 0.2970 0.5720 0.0353  -0.0076 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A CA  
347 C C   . PRO A 44  0.7014 0.3382 0.5539 0.0266  0.0075  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A C   
348 O O   . PRO A 44  0.6574 0.3121 0.5029 0.0230  0.0232  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A O   
349 C CB  . PRO A 44  0.7434 0.3713 0.7005 0.0371  0.0094  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A CB  
350 C CG  . PRO A 44  0.7513 0.3891 0.7666 0.0450  0.0042  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A CG  
351 C CD  . PRO A 44  0.6642 0.3172 0.6518 0.0420  0.0012  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 1899 PRO A CD  
352 N N   . GLY A 45  0.6092 0.2342 0.4281 0.0223  0.0015  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 1900 GLY A N   
353 C CA  . GLY A 45  0.6028 0.2388 0.3828 0.0144  0.0140  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 1900 GLY A CA  
354 C C   . GLY A 45  0.6235 0.2690 0.3750 0.0147  0.0107  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 1900 GLY A C   
355 O O   . GLY A 45  0.6555 0.3054 0.3797 0.0093  0.0149  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 1900 GLY A O   
356 N N   . TYR A 46  0.6042 0.2531 0.3687 0.0201  0.0058  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A N   
357 C CA  . TYR A 46  0.5828 0.2402 0.3329 0.0208  0.0096  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CA  
358 C C   . TYR A 46  0.6679 0.3178 0.3875 0.0156  0.0049  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A C   
359 O O   . TYR A 46  0.5951 0.2549 0.3044 0.0146  0.0153  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A O   
360 C CB  . TYR A 46  0.6239 0.2817 0.3972 0.0249  0.0068  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CB  
361 C CG  . TYR A 46  0.6372 0.3033 0.4118 0.0271  0.0180  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CG  
362 C CD1 . TYR A 46  0.5813 0.2418 0.3469 0.0266  0.0184  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CD1 
363 C CD2 . TYR A 46  0.5632 0.2425 0.3495 0.0280  0.0293  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CD2 
364 C CE1 . TYR A 46  0.5788 0.2437 0.3597 0.0312  0.0298  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CE1 
365 C CE2 . TYR A 46  0.6115 0.2962 0.4050 0.0312  0.0364  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CE2 
366 C CZ  . TYR A 46  0.6346 0.3105 0.4313 0.0350  0.0366  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A CZ  
367 O OH  . TYR A 46  0.5736 0.2519 0.3909 0.0407  0.0444  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1901 TYR A OH  
368 N N   . LYS A 47  0.6918 0.3268 0.3987 0.0107  -0.0107 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A N   
369 C CA  . LYS A 47  0.7033 0.3323 0.3724 -0.0004 -0.0130 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CA  
370 C C   . LYS A 47  0.6587 0.2887 0.3056 -0.0071 -0.0017 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A C   
371 O O   . LYS A 47  0.7321 0.3688 0.3603 -0.0139 0.0101  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A O   
372 C CB  . LYS A 47  0.7250 0.3406 0.3780 -0.0085 -0.0366 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CB  
373 C CG  . LYS A 47  0.7732 0.3857 0.3771 -0.0266 -0.0375 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CG  
374 C CD  . LYS A 47  0.8132 0.4170 0.3935 -0.0389 -0.0662 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CD  
375 C CE  . LYS A 47  0.9365 0.5396 0.4558 -0.0639 -0.0637 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A CE  
376 N NZ  . LYS A 47  1.0326 0.6289 0.5181 -0.0802 -0.0963 0.0076  ? ? ? ? ? ? 1902 LYS A NZ  
377 N N   . LYS A 48  0.6491 0.2731 0.3038 -0.0066 -0.0025 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A N   
378 C CA  . LYS A 48  0.6562 0.2814 0.2935 -0.0157 0.0087  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CA  
379 C C   . LYS A 48  0.6806 0.3332 0.3304 -0.0124 0.0250  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A C   
380 O O   . LYS A 48  0.6895 0.3536 0.3276 -0.0198 0.0355  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A O   
381 C CB  . LYS A 48  0.6675 0.2751 0.3163 -0.0176 0.0047  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CB  
382 C CG  . LYS A 48  0.6908 0.2965 0.3235 -0.0304 0.0169  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CG  
383 C CD  . LYS A 48  0.7722 0.3665 0.3637 -0.0450 0.0154  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CD  
384 C CE  . LYS A 48  0.7570 0.3431 0.3358 -0.0604 0.0273  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A CE  
385 N NZ  . LYS A 48  0.7623 0.3145 0.3525 -0.0627 0.0181  0.0098  ? ? ? ? ? ? 1903 LYS A NZ  
386 N N   . VAL A 49  0.6071 0.2725 0.2823 -0.0027 0.0263  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A N   
387 C CA  . VAL A 49  0.6139 0.3080 0.2997 -0.0013 0.0358  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A CA  
388 C C   . VAL A 49  0.6367 0.3441 0.3324 0.0058  0.0394  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A C   
389 O O   . VAL A 49  0.6181 0.3471 0.3202 0.0048  0.0458  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A O   
390 C CB  . VAL A 49  0.5833 0.2866 0.2856 0.0009  0.0371  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A CB  
391 C CG1 . VAL A 49  0.5827 0.3186 0.2901 0.0005  0.0414  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A CG1 
392 C CG2 . VAL A 49  0.5884 0.2817 0.2912 -0.0077 0.0405  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 1904 VAL A CG2 
393 N N   . ILE A 50  0.4941 0.2495 0.4330 -0.0620 0.0377  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A N   
394 C CA  . ILE A 50  0.5233 0.2878 0.4288 -0.0397 0.0202  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CA  
395 C C   . ILE A 50  0.6079 0.3288 0.4510 -0.0237 0.0572  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A C   
396 O O   . ILE A 50  0.6180 0.2819 0.3724 -0.0104 0.0506  0.0152  ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A O   
397 C CB  . ILE A 50  0.5374 0.2784 0.3829 -0.0299 -0.0330 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CB  
398 C CG1 . ILE A 50  0.5576 0.3358 0.4604 -0.0433 -0.0664 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CG1 
399 C CG2 . ILE A 50  0.4791 0.2158 0.2834 -0.0058 -0.0413 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CG2 
400 C CD1 . ILE A 50  0.4390 0.2914 0.4247 -0.0372 -0.0651 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 1905 ILE A CD1 
401 N N   . LYS A 51  0.5238 0.2778 0.4156 -0.0226 0.0954  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A N   
402 C CA  . LYS A 51  0.6171 0.3291 0.4608 -0.0105 0.1416  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CA  
403 C C   . LYS A 51  0.7278 0.4092 0.4817 0.0168  0.1177  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A C   
404 O O   . LYS A 51  0.6980 0.3273 0.3786 0.0325  0.1413  0.0192  ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A O   
405 C CB  . LYS A 51  0.6524 0.4157 0.5855 -0.0205 0.1915  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CB  
406 C CG  . LYS A 51  0.7122 0.5083 0.7466 -0.0522 0.2272  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CG  
407 C CD  . LYS A 51  0.8099 0.5256 0.7937 -0.0600 0.2585  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CD  
408 C CE  . LYS A 51  0.8195 0.5591 0.9067 -0.0943 0.3051  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A CE  
409 N NZ  . LYS A 51  0.9728 0.6195 1.0008 -0.0948 0.3537  0.0080  ? ? ? ? ? ? 1906 LYS A NZ  
410 N N   . LYS A 52  0.5879 0.2982 0.3450 0.0253  0.0754  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A N   
411 C CA  . LYS A 52  0.6989 0.3774 0.3772 0.0480  0.0573  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CA  
412 C C   . LYS A 52  0.6391 0.3058 0.2900 0.0484  0.0091  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A C   
413 O O   . LYS A 52  0.6176 0.3087 0.2900 0.0571  -0.0078 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A O   
414 C CB  . LYS A 52  0.7118 0.4252 0.4130 0.0647  0.0722  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CB  
415 C CG  . LYS A 52  0.8474 0.5770 0.5846 0.0623  0.1248  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CG  
416 C CD  . LYS A 52  0.9725 0.7418 0.7268 0.0833  0.1319  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CD  
417 C CE  . LYS A 52  1.0273 0.8250 0.8360 0.0769  0.1867  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A CE  
418 N NZ  . LYS A 52  1.0514 0.8989 0.8805 0.1009  0.1886  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 1907 LYS A NZ  
419 N N   . PRO A 53  0.6932 0.3217 0.2950 0.0424  -0.0097 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A N   
420 C CA  . PRO A 53  0.7254 0.3382 0.3023 0.0385  -0.0490 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A CA  
421 C C   . PRO A 53  0.6770 0.2942 0.2517 0.0520  -0.0476 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A C   
422 O O   . PRO A 53  0.6607 0.2598 0.1947 0.0657  -0.0305 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A O   
423 C CB  . PRO A 53  0.6863 0.2893 0.2512 0.0342  -0.0567 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A CB  
424 C CG  . PRO A 53  0.7441 0.3295 0.2874 0.0351  -0.0296 0.0079  ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A CG  
425 C CD  . PRO A 53  0.7881 0.3860 0.3528 0.0432  0.0085  0.0092  ? ? ? ? ? ? 1908 PRO A CD  
426 N N   . MET A 54  0.6788 0.1783 0.3262 -0.0349 0.0269  0.0263  ? ? ? ? ? ? 1909 MET A N   
427 C CA  . MET A 54  0.6402 0.2193 0.3265 -0.0283 0.0067  0.0252  ? ? ? ? ? ? 1909 MET A CA  
428 C C   . MET A 54  0.6941 0.2935 0.3841 -0.0051 -0.0057 0.0194  ? ? ? ? ? ? 1909 MET A C   
429 O O   . MET A 54  0.6652 0.2273 0.3323 -0.0035 -0.0021 0.0097  ? ? ? ? ? ? 1909 MET A O   
430 C CB  . MET A 54  0.5640 0.1894 0.2901 -0.0623 -0.0022 0.0126  ? ? ? ? ? ? 1909 MET A CB  
431 C CG  . MET A 54  0.5663 0.2609 0.3274 -0.0513 -0.0153 0.0136  ? ? ? ? ? ? 1909 MET A CG  
432 S SD  . MET A 54  0.5831 0.2862 0.3319 -0.0286 -0.0069 0.0294  ? ? ? ? ? ? 1909 MET A SD  
433 C CE  . MET A 54  0.6009 0.2745 0.3392 -0.0503 0.0200  0.0413  ? ? ? ? ? ? 1909 MET A CE  
434 N N   . ASP A 55  0.5662 0.2199 0.2815 0.0114  -0.0168 0.0244  ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A N   
435 C CA  . ASP A 55  0.5309 0.2124 0.2611 0.0291  -0.0233 0.0222  ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A CA  
436 C C   . ASP A 55  0.5085 0.2463 0.2753 0.0239  -0.0353 0.0193  ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A C   
437 O O   . ASP A 55  0.5231 0.2743 0.2951 0.0155  -0.0381 0.0194  ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A O   
438 C CB  . ASP A 55  0.5837 0.2584 0.3028 0.0628  -0.0171 0.0355  ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A CB  
439 C CG  . ASP A 55  0.6507 0.3621 0.3787 0.0756  -0.0271 0.0464  ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A CG  
440 O OD1 . ASP A 55  0.6092 0.2904 0.3076 0.0765  -0.0212 0.0558  ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A OD1 
441 O OD2 . ASP A 55  0.5599 0.3291 0.3216 0.0817  -0.0404 0.0444  ? ? ? ? ? ? 1910 ASP A OD2 
442 N N   . PHE A 56  0.4664 0.2287 0.2538 0.0294  -0.0371 0.0170  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A N   
443 C CA  . PHE A 56  0.4768 0.2738 0.2943 0.0209  -0.0427 0.0130  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CA  
444 C C   . PHE A 56  0.4579 0.2806 0.2870 0.0218  -0.0513 0.0112  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A C   
445 O O   . PHE A 56  0.4288 0.2582 0.2639 0.0108  -0.0542 0.0034  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A O   
446 C CB  . PHE A 56  0.4637 0.2736 0.2991 0.0253  -0.0355 0.0149  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CB  
447 C CG  . PHE A 56  0.5287 0.3153 0.3407 0.0264  -0.0295 0.0151  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CG  
448 C CD1 . PHE A 56  0.4840 0.2535 0.2741 0.0168  -0.0373 0.0093  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CD1 
449 C CD2 . PHE A 56  0.4854 0.2729 0.2974 0.0359  -0.0163 0.0209  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CD2 
450 C CE1 . PHE A 56  0.5018 0.2587 0.2656 0.0169  -0.0395 0.0057  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CE1 
451 C CE2 . PHE A 56  0.5176 0.2826 0.2935 0.0407  -0.0129 0.0207  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CE2 
452 C CZ  . PHE A 56  0.5508 0.3021 0.3003 0.0313  -0.0284 0.0113  ? ? ? ? ? ? 1911 PHE A CZ  
453 N N   . SER A 57  0.4467 0.2843 0.2749 0.0380  -0.0561 0.0175  ? ? ? ? ? ? 1912 SER A N   
454 C CA  . SER A 57  0.5260 0.3987 0.3608 0.0393  -0.0719 0.0131  ? ? ? ? ? ? 1912 SER A CA  
455 C C   . SER A 57  0.5609 0.4103 0.3569 0.0381  -0.0730 0.0130  ? ? ? ? ? ? 1912 SER A C   
456 O O   . SER A 57  0.4827 0.3472 0.2718 0.0311  -0.0831 0.0014  ? ? ? ? ? ? 1912 SER A O   
457 C CB  . SER A 57  0.5103 0.4187 0.3554 0.0643  -0.0804 0.0240  ? ? ? ? ? ? 1912 SER A CB  
458 O OG  . SER A 57  0.5952 0.4688 0.3972 0.0892  -0.0748 0.0406  ? ? ? ? ? ? 1912 SER A OG  
459 N N   . THR A 58  0.5369 0.3454 0.3051 0.0425  -0.0594 0.0243  ? ? ? ? ? ? 1913 THR A N   
460 C CA  . THR A 58  0.5605 0.3464 0.2963 0.0393  -0.0513 0.0285  ? ? ? ? ? ? 1913 THR A CA  
461 C C   . THR A 58  0.5263 0.3176 0.2791 0.0193  -0.0453 0.0164  ? ? ? ? ? ? 1913 THR A C   
462 O O   . THR A 58  0.5915 0.3852 0.3275 0.0189  -0.0419 0.0122  ? ? ? ? ? ? 1913 THR A O   
463 C CB  . THR A 58  0.5669 0.3029 0.2749 0.0423  -0.0330 0.0443  ? ? ? ? ? ? 1913 THR A CB  
464 O OG1 . THR A 58  0.5684 0.2917 0.2538 0.0712  -0.0345 0.0593  ? ? ? ? ? ? 1913 THR A OG1 
465 C CG2 . THR A 58  0.5953 0.3099 0.2755 0.0353  -0.0167 0.0525  ? ? ? ? ? ? 1913 THR A CG2 
466 N N   . ILE A 59  0.4623 0.2553 0.2430 0.0084  -0.0430 0.0122  ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A N   
467 C CA  . ILE A 59  0.4660 0.2702 0.2661 -0.0010 -0.0380 0.0054  ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CA  
468 C C   . ILE A 59  0.5118 0.3249 0.3142 0.0011  -0.0420 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A C   
469 O O   . ILE A 59  0.5119 0.3217 0.3080 0.0018  -0.0328 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A O   
470 C CB  . ILE A 59  0.4598 0.2687 0.2813 -0.0060 -0.0399 0.0055  ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CB  
471 C CG1 . ILE A 59  0.4667 0.2629 0.2816 -0.0165 -0.0378 0.0090  ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CG1 
472 C CG2 . ILE A 59  0.3829 0.2078 0.2243 -0.0046 -0.0359 0.0035  ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CG2 
473 C CD1 . ILE A 59  0.4373 0.2369 0.2574 -0.0205 -0.0456 0.0052  ? ? ? ? ? ? 1914 ILE A CD1 
474 N N   . ARG A 60  0.4991 0.3222 0.3113 0.0007  -0.0533 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A N   
475 C CA  . ARG A 60  0.5024 0.3297 0.3203 -0.0075 -0.0583 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CA  
476 C C   . ARG A 60  0.5748 0.4014 0.3559 -0.0050 -0.0656 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A C   
477 O O   . ARG A 60  0.5393 0.3486 0.3053 -0.0110 -0.0611 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A O   
478 C CB  . ARG A 60  0.4626 0.3145 0.3111 -0.0143 -0.0680 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CB  
479 C CG  . ARG A 60  0.4714 0.3342 0.3307 -0.0331 -0.0779 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CG  
480 C CD  . ARG A 60  0.5246 0.3473 0.3874 -0.0457 -0.0601 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CD  
481 N NE  . ARG A 60  0.5476 0.3633 0.4408 -0.0478 -0.0445 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A NE  
482 C CZ  . ARG A 60  0.6266 0.4007 0.5192 -0.0500 -0.0241 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A CZ  
483 N NH1 . ARG A 60  0.5839 0.3193 0.4518 -0.0495 -0.0158 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A NH1 
484 N NH2 . ARG A 60  0.5880 0.3542 0.4977 -0.0475 -0.0086 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 1915 ARG A NH2 
485 N N   . GLU A 61  0.5132 0.3504 0.2703 0.0075  -0.0742 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A N   
486 C CA  . GLU A 61  0.5432 0.3798 0.2513 0.0156  -0.0820 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A CA  
487 C C   . GLU A 61  0.5402 0.3460 0.2179 0.0191  -0.0573 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A C   
488 O O   . GLU A 61  0.5927 0.3860 0.2315 0.0207  -0.0556 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A O   
489 C CB  . GLU A 61  0.5218 0.3720 0.2045 0.0369  -0.0933 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A CB  
490 C CG  . GLU A 61  0.6569 0.5061 0.2740 0.0520  -0.1024 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A CG  
491 C CD  . GLU A 61  0.7974 0.6794 0.4062 0.0410  -0.1329 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A CD  
492 O OE1 . GLU A 61  0.7831 0.7062 0.4440 0.0271  -0.1533 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A OE1 
493 O OE2 . GLU A 61  0.8505 0.7186 0.4033 0.0434  -0.1338 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 1916 GLU A OE2 
494 N N   . LYS A 62  0.5433 0.3400 0.2401 0.0192  -0.0375 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A N   
495 C CA  . LYS A 62  0.5498 0.3354 0.2389 0.0211  -0.0107 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CA  
496 C C   . LYS A 62  0.5556 0.3371 0.2598 0.0205  -0.0018 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A C   
497 O O   . LYS A 62  0.5774 0.3446 0.2515 0.0301  0.0165  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A O   
498 C CB  . LYS A 62  0.4864 0.2769 0.2081 0.0129  0.0030  0.0075  ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CB  
499 C CG  . LYS A 62  0.5621 0.3325 0.2550 0.0149  0.0082  0.0261  ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CG  
500 C CD  . LYS A 62  0.6198 0.3843 0.3440 -0.0033 0.0199  0.0374  ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CD  
501 C CE  . LYS A 62  0.5837 0.3673 0.3347 -0.0164 0.0452  0.0426  ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A CE  
502 N NZ  . LYS A 62  0.6141 0.3918 0.3921 -0.0432 0.0554  0.0509  ? ? ? ? ? ? 1917 LYS A NZ  
503 N N   . LEU A 63  0.5349 0.3214 0.2784 0.0134  -0.0100 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A N   
504 C CA  . LEU A 63  0.5952 0.3654 0.3499 0.0174  0.0017  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CA  
505 C C   . LEU A 63  0.5855 0.3229 0.2981 0.0147  0.0003  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A C   
506 O O   . LEU A 63  0.6824 0.3902 0.3730 0.0263  0.0218  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A O   
507 C CB  . LEU A 63  0.5970 0.3703 0.3895 0.0116  -0.0059 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CB  
508 C CG  . LEU A 63  0.5575 0.3084 0.3620 0.0234  0.0114  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CG  
509 C CD1 . LEU A 63  0.5559 0.3328 0.3783 0.0433  0.0270  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CD1 
510 C CD2 . LEU A 63  0.5330 0.2787 0.3608 0.0185  0.0062  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 1918 LEU A CD2 
511 N N   . SER A 64  0.6048 0.2953 0.2965 -0.0049 -0.0686 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A N   
512 C CA  . SER A 64  0.6727 0.3168 0.3479 -0.0024 -0.0860 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A CA  
513 C C   . SER A 64  0.6920 0.2863 0.3155 0.0038  -0.0916 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A C   
514 O O   . SER A 64  0.7697 0.3206 0.3674 0.0072  -0.1051 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A O   
515 C CB  . SER A 64  0.7247 0.3685 0.4334 -0.0112 -0.1066 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A CB  
516 O OG  . SER A 64  0.7923 0.4832 0.5450 -0.0180 -0.0986 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 1919 SER A OG  
517 N N   . SER A 65  0.6918 0.2921 0.2983 0.0041  -0.0819 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A N   
518 C CA  . SER A 65  0.7556 0.3128 0.3086 0.0068  -0.0858 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A CA  
519 C C   . SER A 65  0.7375 0.3060 0.2659 0.0143  -0.0581 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A C   
520 O O   . SER A 65  0.7771 0.3266 0.2667 0.0135  -0.0540 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A O   
521 C CB  . SER A 65  0.7356 0.2817 0.2904 -0.0028 -0.1050 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A CB  
522 O OG  . SER A 65  0.7107 0.2974 0.3008 -0.0073 -0.0956 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 1920 SER A OG  
523 N N   . GLY A 66  0.7095 0.3116 0.2639 0.0204  -0.0396 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 1921 GLY A N   
524 C CA  . GLY A 66  0.7151 0.3324 0.2590 0.0291  -0.0134 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 1921 GLY A CA  
525 C C   . GLY A 66  0.7065 0.3495 0.2552 0.0227  -0.0028 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 1921 GLY A C   
526 O O   . GLY A 66  0.7360 0.3778 0.2617 0.0273  0.0159  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 1921 GLY A O   
527 N N   . GLN A 67  0.6714 0.3391 0.2531 0.0118  -0.0138 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A N   
528 C CA  . GLN A 67  0.6889 0.3767 0.2801 0.0043  -0.0083 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A CA  
529 C C   . GLN A 67  0.6599 0.3978 0.2894 0.0036  0.0056  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A C   
530 O O   . GLN A 67  0.6337 0.3912 0.2781 -0.0034 0.0085  0.0049  ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A O   
531 C CB  . GLN A 67  0.6730 0.3512 0.2779 -0.0067 -0.0316 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A CB  
532 C CG  . GLN A 67  0.7456 0.3732 0.3120 -0.0084 -0.0498 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A CG  
533 C CD  . GLN A 67  0.8112 0.4286 0.3987 -0.0186 -0.0750 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A CD  
534 O OE1 . GLN A 67  0.9121 0.5429 0.5178 -0.0256 -0.0755 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A OE1 
535 N NE2 . GLN A 67  0.8624 0.4550 0.4537 -0.0196 -0.0981 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 1922 GLN A NE2 
536 N N   . TYR A 68  0.6017 0.3588 0.2477 0.0094  0.0111  0.0006  ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A N   
537 C CA  . TYR A 68  0.5763 0.3777 0.2522 0.0094  0.0228  0.0097  ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CA  
538 C C   . TYR A 68  0.6847 0.4835 0.3540 0.0227  0.0415  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A C   
539 O O   . TYR A 68  0.6485 0.4277 0.3092 0.0326  0.0420  0.0169  ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A O   
540 C CB  . TYR A 68  0.5486 0.3791 0.2506 0.0044  0.0148  0.0084  ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CB  
541 C CG  . TYR A 68  0.5586 0.4012 0.2739 -0.0073 0.0018  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CG  
542 C CD1 . TYR A 68  0.5235 0.3843 0.2524 -0.0149 0.0002  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CD1 
543 C CD2 . TYR A 68  0.5285 0.3640 0.2479 -0.0101 -0.0090 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CD2 
544 C CE1 . TYR A 68  0.5120 0.3811 0.2571 -0.0232 -0.0117 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CE1 
545 C CE2 . TYR A 68  0.5335 0.3823 0.2713 -0.0183 -0.0181 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CE2 
546 C CZ  . TYR A 68  0.5088 0.3732 0.2589 -0.0238 -0.0192 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A CZ  
547 O OH  . TYR A 68  0.5013 0.3762 0.2737 -0.0296 -0.0284 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 1923 TYR A OH  
548 N N   . PRO A 69  0.5966 0.4150 0.2749 0.0234  0.0567  0.0281  ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A N   
549 C CA  . PRO A 69  0.6162 0.4369 0.2961 0.0381  0.0781  0.0349  ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A CA  
550 C C   . PRO A 69  0.6932 0.5453 0.4134 0.0438  0.0789  0.0442  ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A C   
551 O O   . PRO A 69  0.6541 0.5031 0.3828 0.0591  0.0928  0.0472  ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A O   
552 C CB  . PRO A 69  0.6727 0.5111 0.3575 0.0336  0.0934  0.0445  ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A CB  
553 C CG  . PRO A 69  0.7023 0.5588 0.4051 0.0160  0.0761  0.0457  ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A CG  
554 C CD  . PRO A 69  0.7009 0.5339 0.3881 0.0111  0.0546  0.0317  ? ? ? ? ? ? 1924 PRO A CD  
555 N N   . ASN A 70  0.4315 0.4773 0.4474 -0.0358 0.0433  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A N   
556 C CA  . ASN A 70  0.4714 0.4996 0.4763 0.0139  0.0064  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A CA  
557 C C   . ASN A 70  0.5267 0.4946 0.4568 0.0472  -0.0018 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A C   
558 O O   . ASN A 70  0.4838 0.4307 0.3776 0.0312  0.0198  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A O   
559 C CB  . ASN A 70  0.4381 0.5189 0.4946 0.0198  -0.0205 -0.1458 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A CB  
560 C CG  . ASN A 70  0.5050 0.6016 0.5610 -0.0002 -0.0158 -0.1643 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A CG  
561 O OD1 . ASN A 70  0.5318 0.5851 0.5317 0.0105  -0.0139 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A OD1 
562 N ND2 . ASN A 70  0.4676 0.6274 0.5879 -0.0300 -0.0136 -0.2145 ? ? ? ? ? ? 1925 ASN A ND2 
563 N N   . LEU A 71  0.4852 0.4256 0.3905 0.0947  -0.0338 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A N   
564 C CA  . LEU A 71  0.5380 0.4234 0.3683 0.1321  -0.0447 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CA  
565 C C   . LEU A 71  0.5436 0.4346 0.3544 0.1281  -0.0453 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A C   
566 O O   . LEU A 71  0.5993 0.4542 0.3537 0.1323  -0.0308 0.0098  ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A O   
567 C CB  . LEU A 71  0.6675 0.5310 0.4802 0.1844  -0.0862 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CB  
568 C CG  . LEU A 71  0.7550 0.5819 0.5549 0.2042  -0.0922 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CG  
569 C CD1 . LEU A 71  0.8475 0.6409 0.6123 0.2603  -0.1361 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CD1 
570 C CD2 . LEU A 71  0.8658 0.6447 0.6129 0.1951  -0.0593 0.0605  ? ? ? ? ? ? 1926 LEU A CD2 
571 N N   . GLU A 72  0.5715 0.5093 0.4320 0.1217  -0.0641 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A N   
572 C CA  . GLU A 72  0.5779 0.5240 0.4307 0.1197  -0.0720 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A CA  
573 C C   . GLU A 72  0.5730 0.5093 0.4077 0.0802  -0.0371 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A C   
574 O O   . GLU A 72  0.5537 0.4621 0.3419 0.0926  -0.0399 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A O   
575 C CB  . GLU A 72  0.6153 0.6239 0.5431 0.1064  -0.0911 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A CB  
576 C CG  . GLU A 72  0.8258 0.8469 0.7580 0.0993  -0.1005 -0.2004 ? ? ? ? ? ? 1927 GLU A CG  
577 N N   . THR A 73  0.5470 0.5041 0.4151 0.0354  -0.0062 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A N   
578 C CA  . THR A 73  0.4955 0.4412 0.3461 -0.0018 0.0240  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A CA  
579 C C   . THR A 73  0.5349 0.4277 0.3179 0.0150  0.0389  0.0147  ? ? ? ? ? ? 1928 THR A C   
580 O O   . THR A 73  0.5398 0.4114 0.2889 0.0049  0.0508  0.0327  ? ? ? ? ? ? 1928 THR A O   
581 C CB  . THR A 73  0.4250 0.4065 0.3250 -0.0531 0.0524  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A CB  
582 O OG1 . THR A 73  0.5080 0.4871 0.4154 -0.0486 0.0618  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A OG1 
583 C CG2 . THR A 73  0.3993 0.4391 0.3670 -0.0741 0.0425  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 1928 THR A CG2 
584 N N   . PHE A 74  0.5646 0.3316 0.2618 -0.0301 0.0485  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A N   
585 C CA  . PHE A 74  0.5491 0.3251 0.2601 -0.0229 0.0348  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CA  
586 C C   . PHE A 74  0.6157 0.4065 0.3437 -0.0182 0.0268  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A C   
587 O O   . PHE A 74  0.5543 0.3386 0.2761 -0.0130 0.0104  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A O   
588 C CB  . PHE A 74  0.5645 0.3486 0.3036 -0.0227 0.0548  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CB  
589 C CG  . PHE A 74  0.4998 0.2935 0.2719 -0.0189 0.0558  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CG  
590 C CD1 . PHE A 74  0.5029 0.3076 0.2841 -0.0216 0.0370  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CD1 
591 C CD2 . PHE A 74  0.4529 0.2497 0.2464 -0.0064 0.0787  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CD2 
592 C CE1 . PHE A 74  0.4579 0.2769 0.2836 -0.0213 0.0436  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CE1 
593 C CE2 . PHE A 74  0.4903 0.2868 0.3147 -0.0010 0.0906  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CE2 
594 C CZ  . PHE A 74  0.5045 0.3123 0.3525 -0.0132 0.0747  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 1929 PHE A CZ  
595 N N   . ALA A 75  0.5479 0.3644 0.2934 -0.0140 0.0373  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A N   
596 C CA  . ALA A 75  0.5326 0.3743 0.2874 -0.0025 0.0267  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A CA  
597 C C   . ALA A 75  0.5248 0.3534 0.2712 -0.0180 0.0099  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A C   
598 O O   . ALA A 75  0.5468 0.3755 0.2903 -0.0108 -0.0030 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A O   
599 C CB  . ALA A 75  0.5136 0.4026 0.2828 0.0147  0.0364  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 1930 ALA A CB  
600 N N   . LEU A 76  0.5911 0.3997 0.3323 -0.0377 0.0184  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A N   
601 C CA  . LEU A 76  0.6182 0.3946 0.3528 -0.0541 0.0200  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CA  
602 C C   . LEU A 76  0.6446 0.3746 0.3419 -0.0414 0.0111  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A C   
603 O O   . LEU A 76  0.6124 0.3233 0.3062 -0.0438 0.0082  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A O   
604 C CB  . LEU A 76  0.6987 0.4455 0.4305 -0.0728 0.0463  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CB  
605 C CG  . LEU A 76  0.8144 0.6146 0.5990 -0.0911 0.0578  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CG  
606 C CD1 . LEU A 76  0.8747 0.6378 0.6587 -0.1087 0.0935  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CD1 
607 C CD2 . LEU A 76  0.8739 0.7145 0.7025 -0.1062 0.0478  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 1931 LEU A CD2 
608 N N   . ASP A 77  0.5992 0.3174 0.2707 -0.0258 0.0065  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A N   
609 C CA  . ASP A 77  0.6270 0.3221 0.2671 -0.0051 -0.0063 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A CA  
610 C C   . ASP A 77  0.5628 0.2847 0.2273 0.0035  -0.0213 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A C   
611 O O   . ASP A 77  0.5691 0.2700 0.2162 0.0157  -0.0277 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A O   
612 C CB  . ASP A 77  0.6125 0.3143 0.2290 0.0122  -0.0140 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A CB  
613 C CG  . ASP A 77  0.6747 0.3288 0.2298 0.0290  -0.0012 0.0045  ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A CG  
614 O OD1 . ASP A 77  0.7730 0.3761 0.3102 0.0225  0.0230  0.0180  ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A OD1 
615 O OD2 . ASP A 77  0.6836 0.3495 0.2072 0.0517  -0.0112 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1932 ASP A OD2 
616 N N   . VAL A 78  0.4379 0.3036 0.2476 0.0313  -0.0191 0.0152  ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A N   
617 C CA  . VAL A 78  0.4338 0.2859 0.2373 0.0247  -0.0186 0.0129  ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A CA  
618 C C   . VAL A 78  0.4840 0.3284 0.2793 0.0198  -0.0215 0.0172  ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A C   
619 O O   . VAL A 78  0.5009 0.3348 0.2884 0.0149  -0.0170 0.0160  ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A O   
620 C CB  . VAL A 78  0.4509 0.2860 0.2452 0.0258  -0.0167 0.0125  ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A CB  
621 C CG1 . VAL A 78  0.4988 0.2992 0.2683 0.0210  -0.0062 0.0136  ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A CG1 
622 C CG2 . VAL A 78  0.4373 0.2800 0.2479 0.0279  -0.0118 0.0030  ? ? ? ? ? ? 1933 VAL A CG2 
623 N N   . ARG A 79  0.4693 0.3215 0.2741 0.0217  -0.0294 0.0172  ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A N   
624 C CA  . ARG A 79  0.4629 0.3113 0.2681 0.0196  -0.0377 0.0133  ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CA  
625 C C   . ARG A 79  0.4983 0.3517 0.3146 0.0114  -0.0269 0.0147  ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A C   
626 O O   . ARG A 79  0.5035 0.3481 0.3130 0.0075  -0.0297 0.0123  ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A O   
627 C CB  . ARG A 79  0.4473 0.3108 0.2786 0.0259  -0.0529 0.0017  ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CB  
628 C CG  . ARG A 79  0.5368 0.3831 0.3417 0.0417  -0.0697 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CG  
629 C CD  . ARG A 79  0.5386 0.4082 0.3808 0.0528  -0.0886 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CD  
630 N NE  . ARG A 79  0.6002 0.4425 0.4026 0.0746  -0.1070 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A NE  
631 C CZ  . ARG A 79  0.6484 0.5052 0.4737 0.0878  -0.1203 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A CZ  
632 N NH1 . ARG A 79  0.5504 0.4519 0.4452 0.0782  -0.1132 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A NH1 
633 N NH2 . ARG A 79  0.6762 0.4951 0.4505 0.1119  -0.1365 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 1934 ARG A NH2 
634 N N   . LEU A 80  0.4479 0.3065 0.2710 0.0121  -0.0136 0.0189  ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A N   
635 C CA  . LEU A 80  0.4804 0.3277 0.2965 0.0107  0.0002  0.0230  ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CA  
636 C C   . LEU A 80  0.5333 0.3719 0.3301 0.0129  -0.0049 0.0233  ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A C   
637 O O   . LEU A 80  0.4765 0.3051 0.2692 0.0096  -0.0004 0.0240  ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A O   
638 C CB  . LEU A 80  0.4799 0.3155 0.2807 0.0208  0.0158  0.0290  ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CB  
639 C CG  . LEU A 80  0.4921 0.2961 0.2597 0.0299  0.0312  0.0360  ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CG  
640 C CD1 . LEU A 80  0.5264 0.3171 0.3122 0.0159  0.0528  0.0363  ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CD1 
641 C CD2 . LEU A 80  0.5157 0.2933 0.2436 0.0496  0.0433  0.0418  ? ? ? ? ? ? 1935 LEU A CD2 
642 N N   . VAL A 81  0.4541 0.2968 0.2469 0.0170  -0.0113 0.0191  ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A N   
643 C CA  . VAL A 81  0.4711 0.3103 0.2635 0.0165  -0.0117 0.0117  ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A CA  
644 C C   . VAL A 81  0.5379 0.3649 0.3239 0.0062  -0.0090 0.0131  ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A C   
645 O O   . VAL A 81  0.4820 0.3036 0.2667 0.0050  -0.0061 0.0103  ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A O   
646 C CB  . VAL A 81  0.4790 0.3237 0.2852 0.0166  -0.0106 0.0003  ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A CB  
647 C CG1 . VAL A 81  0.4216 0.2627 0.2428 0.0110  -0.0022 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A CG1 
648 C CG2 . VAL A 81  0.4144 0.2728 0.2280 0.0310  -0.0190 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 1936 VAL A CG2 
649 N N   . PHE A 82  0.4821 0.3009 0.2584 0.0033  -0.0131 0.0155  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A N   
650 C CA  . PHE A 82  0.4827 0.2802 0.2376 0.0007  -0.0145 0.0142  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CA  
651 C C   . PHE A 82  0.5163 0.3206 0.2818 -0.0016 -0.0229 0.0113  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A C   
652 O O   . PHE A 82  0.5282 0.3185 0.2808 -0.0039 -0.0231 0.0080  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A O   
653 C CB  . PHE A 82  0.4952 0.2670 0.2182 0.0080  -0.0189 0.0151  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CB  
654 C CG  . PHE A 82  0.5580 0.3163 0.2756 0.0067  -0.0019 0.0162  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CG  
655 C CD1 . PHE A 82  0.5301 0.2841 0.2612 -0.0021 0.0192  0.0098  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CD1 
656 C CD2 . PHE A 82  0.5609 0.3150 0.2723 0.0136  -0.0058 0.0186  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CD2 
657 C CE1 . PHE A 82  0.5648 0.3109 0.3099 -0.0064 0.0386  0.0026  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CE1 
658 C CE2 . PHE A 82  0.6261 0.3662 0.3400 0.0100  0.0140  0.0164  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CE2 
659 C CZ  . PHE A 82  0.5869 0.3244 0.3222 -0.0014 0.0373  0.0067  ? ? ? ? ? ? 1937 PHE A CZ  
660 N N   . ASP A 83  0.4960 0.3194 0.2894 -0.0024 -0.0253 0.0098  ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A N   
661 C CA  . ASP A 83  0.5226 0.3523 0.3427 -0.0091 -0.0228 0.0024  ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A CA  
662 C C   . ASP A 83  0.5649 0.3822 0.3775 -0.0129 -0.0067 0.0090  ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A C   
663 O O   . ASP A 83  0.4929 0.3032 0.3121 -0.0188 -0.0051 0.0030  ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A O   
664 C CB  . ASP A 83  0.5111 0.3582 0.3697 -0.0119 -0.0154 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A CB  
665 C CG  . ASP A 83  0.5785 0.4424 0.4568 -0.0053 -0.0371 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A CG  
666 O OD1 . ASP A 83  0.5093 0.3629 0.3618 0.0047  -0.0602 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A OD1 
667 O OD2 . ASP A 83  0.5160 0.3973 0.4301 -0.0065 -0.0304 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 1938 ASP A OD2 
668 N N   . ASN A 84  0.5161 0.3285 0.3133 -0.0057 0.0018  0.0183  ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A N   
669 C CA  . ASN A 84  0.5625 0.3581 0.3431 0.0000  0.0100  0.0220  ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A CA  
670 C C   . ASN A 84  0.5528 0.3461 0.3285 -0.0030 0.0039  0.0162  ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A C   
671 O O   . ASN A 84  0.5340 0.3143 0.3054 -0.0040 0.0089  0.0154  ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A O   
672 C CB  . ASN A 84  0.4680 0.2594 0.2293 0.0178  0.0087  0.0249  ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A CB  
673 C CG  . ASN A 84  0.5388 0.3144 0.2857 0.0256  0.0224  0.0333  ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A CG  
674 O OD1 . ASN A 84  0.5172 0.2816 0.2753 0.0149  0.0415  0.0365  ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A OD1 
675 N ND2 . ASN A 84  0.5097 0.2812 0.2335 0.0452  0.0154  0.0330  ? ? ? ? ? ? 1939 ASN A ND2 
676 N N   . CYS A 85  0.5390 0.3383 0.3127 -0.0044 -0.0016 0.0121  ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A N   
677 C CA  . CYS A 85  0.5175 0.3059 0.2835 -0.0079 0.0027  0.0058  ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A CA  
678 C C   . CYS A 85  0.5534 0.3270 0.3065 -0.0135 -0.0001 0.0044  ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A C   
679 O O   . CYS A 85  0.5661 0.3289 0.3143 -0.0154 0.0055  0.0006  ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A O   
680 C CB  . CYS A 85  0.5181 0.2995 0.2774 -0.0097 0.0093  0.0025  ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A CB  
681 S SG  . CYS A 85  0.5454 0.2995 0.2930 -0.0160 0.0312  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 1940 CYS A SG  
682 N N   . GLU A 86  0.5174 0.2928 0.2700 -0.0138 -0.0118 0.0027  ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A N   
683 C CA  . GLU A 86  0.5642 0.3302 0.3120 -0.0150 -0.0224 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A CA  
684 C C   . GLU A 86  0.5890 0.3603 0.3647 -0.0230 -0.0145 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A C   
685 O O   . GLU A 86  0.5495 0.3093 0.3208 -0.0255 -0.0168 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A O   
686 C CB  . GLU A 86  0.6149 0.3886 0.3693 -0.0082 -0.0440 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A CB  
687 C CG  . GLU A 86  0.6297 0.3788 0.3361 0.0060  -0.0536 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A CG  
688 C CD  . GLU A 86  0.6721 0.4182 0.3706 0.0230  -0.0860 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A CD  
689 O OE1 . GLU A 86  0.6873 0.4342 0.3944 0.0264  -0.1028 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A OE1 
690 O OE2 . GLU A 86  0.7424 0.4857 0.4286 0.0357  -0.0977 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 1941 GLU A OE2 
691 N N   . THR A 87  0.5378 0.3175 0.3348 -0.0252 -0.0020 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A N   
692 C CA  . THR A 87  0.5072 0.2743 0.3188 -0.0310 0.0155  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A CA  
693 C C   . THR A 87  0.5701 0.3178 0.3566 -0.0258 0.0214  0.0017  ? ? ? ? ? ? 1942 THR A C   
694 O O   . THR A 87  0.5430 0.2747 0.3343 -0.0308 0.0302  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A O   
695 C CB  . THR A 87  0.5028 0.2629 0.3198 -0.0289 0.0356  0.0061  ? ? ? ? ? ? 1942 THR A CB  
696 O OG1 . THR A 87  0.5373 0.3181 0.3918 -0.0363 0.0342  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 1942 THR A OG1 
697 C CG2 . THR A 87  0.5361 0.2612 0.3491 -0.0314 0.0639  0.0102  ? ? ? ? ? ? 1942 THR A CG2 
698 N N   . PHE A 88  0.5319 0.2831 0.3002 -0.0156 0.0168  0.0065  ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A N   
699 C CA  . PHE A 88  0.5991 0.3386 0.3556 -0.0061 0.0199  0.0056  ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CA  
700 C C   . PHE A 88  0.6044 0.3460 0.3602 -0.0102 0.0179  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A C   
701 O O   . PHE A 88  0.6236 0.3597 0.3806 -0.0035 0.0210  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A O   
702 C CB  . PHE A 88  0.5408 0.2840 0.2897 0.0127  0.0155  0.0074  ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CB  
703 C CG  . PHE A 88  0.5934 0.3157 0.3247 0.0330  0.0145  0.0053  ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CG  
704 C CD1 . PHE A 88  0.6036 0.2865 0.3035 0.0426  0.0272  0.0172  ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CD1 
705 C CD2 . PHE A 88  0.5494 0.2859 0.2958 0.0447  0.0035  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CD2 
706 C CE1 . PHE A 88  0.6842 0.3348 0.3517 0.0689  0.0245  0.0164  ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CE1 
707 C CE2 . PHE A 88  0.5767 0.2944 0.3069 0.0702  -0.0045 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CE2 
708 C CZ  . PHE A 88  0.6842 0.3551 0.3667 0.0851  0.0036  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1943 PHE A CZ  
709 N N   . ASN A 89  0.5350 0.2771 0.2832 -0.0179 0.0148  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A N   
710 C CA  . ASN A 89  0.5694 0.2966 0.3016 -0.0202 0.0230  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A CA  
711 C C   . ASN A 89  0.6123 0.3161 0.3121 -0.0220 0.0167  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A C   
712 O O   . ASN A 89  0.5993 0.3047 0.2910 -0.0194 0.0015  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A O   
713 C CB  . ASN A 89  0.6164 0.3469 0.3517 -0.0198 0.0329  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A CB  
714 C CG  . ASN A 89  0.5703 0.3266 0.3427 -0.0130 0.0326  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A CG  
715 O OD1 . ASN A 89  0.5987 0.3603 0.3947 -0.0103 0.0404  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A OD1 
716 N ND2 . ASN A 89  0.5041 0.2763 0.2830 -0.0071 0.0213  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 1944 ASN A ND2 
717 N N   . GLU A 90  0.6617 0.2709 0.2922 -0.0009 -0.0431 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A N   
718 C CA  . GLU A 90  0.6969 0.2833 0.2846 -0.0021 -0.0453 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CA  
719 C C   . GLU A 90  0.6842 0.2900 0.2597 0.0095  -0.0515 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A C   
720 O O   . GLU A 90  0.6618 0.2758 0.2550 0.0213  -0.0391 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A O   
721 C CB  A GLU A 90  0.7491 0.2830 0.3105 0.0061  -0.0212 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CB  
722 C CB  B GLU A 90  0.7496 0.2831 0.3113 0.0053  -0.0215 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CB  
723 C CG  A GLU A 90  0.8407 0.3404 0.4150 0.0013  -0.0078 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CG  
724 C CG  B GLU A 90  0.7861 0.2833 0.3468 -0.0078 -0.0140 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CG  
725 C CD  A GLU A 90  1.0169 0.4661 0.5775 0.0165  0.0229  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CD  
726 C CD  B GLU A 90  0.8351 0.3297 0.3681 -0.0336 -0.0307 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A CD  
727 O OE1 A GLU A 90  1.0741 0.4898 0.5862 0.0113  0.0317  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A OE1 
728 O OE1 B GLU A 90  0.9127 0.4252 0.4165 -0.0358 -0.0473 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A OE1 
729 O OE2 A GLU A 90  1.1134 0.5589 0.7121 0.0342  0.0383  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A OE2 
730 O OE2 B GLU A 90  0.8864 0.3619 0.4274 -0.0522 -0.0275 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 1945 GLU A OE2 
731 N N   . ASP A 91  0.7341 0.3474 0.2809 0.0059  -0.0707 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A N   
732 C CA  . ASP A 91  0.7468 0.3653 0.2707 0.0211  -0.0762 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A CA  
733 C C   . ASP A 91  0.8490 0.4263 0.3389 0.0340  -0.0490 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A C   
734 O O   . ASP A 91  0.8195 0.3961 0.3115 0.0457  -0.0373 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A O   
735 C CB  . ASP A 91  0.7500 0.3796 0.2401 0.0189  -0.1045 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A CB  
736 C CG  . ASP A 91  0.7965 0.4780 0.3315 0.0084  -0.1292 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A CG  
737 O OD1 . ASP A 91  0.7169 0.4222 0.3003 0.0060  -0.1226 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A OD1 
738 O OD2 . ASP A 91  0.8463 0.5483 0.3685 0.0011  -0.1548 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 1946 ASP A OD2 
739 N N   . ASP A 92  0.8167 0.3564 0.2763 0.0298  -0.0345 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A N   
740 C CA  . ASP A 92  0.9132 0.4127 0.3425 0.0403  -0.0021 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A CA  
741 C C   . ASP A 92  0.8321 0.3366 0.3186 0.0465  0.0237  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A C   
742 O O   . ASP A 92  0.8541 0.3316 0.3453 0.0484  0.0445  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A O   
743 C CB  . ASP A 92  0.9411 0.3954 0.3089 0.0328  0.0058  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A CB  
744 C CG  . ASP A 92  1.0843 0.4946 0.4086 0.0425  0.0428  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A CG  
745 O OD1 . ASP A 92  1.0182 0.4348 0.3585 0.0540  0.0603  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A OD1 
746 O OD2 . ASP A 92  1.1634 0.5412 0.4503 0.0350  0.0566  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 1947 ASP A OD2 
747 N N   . SER A 93  0.7999 0.3407 0.3316 0.0502  0.0215  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A N   
748 C CA  . SER A 93  0.7836 0.3439 0.3725 0.0559  0.0399  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A CA  
749 C C   . SER A 93  0.6889 0.2767 0.2998 0.0558  0.0427  0.0019  ? ? ? ? ? ? 1948 SER A C   
750 O O   . SER A 93  0.7197 0.3107 0.3088 0.0533  0.0277  0.0033  ? ? ? ? ? ? 1948 SER A O   
751 C CB  . SER A 93  0.7489 0.3332 0.3822 0.0514  0.0248  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 1948 SER A CB  
752 O OG  . SER A 93  0.6493 0.2695 0.2976 0.0404  -0.0007 0.0011  ? ? ? ? ? ? 1948 SER A OG  
753 N N   . ASP A 94  0.6936 0.3018 0.3511 0.0586  0.0627  0.0073  ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A N   
754 C CA  . ASP A 94  0.6483 0.2801 0.3294 0.0526  0.0697  0.0119  ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A CA  
755 C C   . ASP A 94  0.6349 0.3011 0.3356 0.0423  0.0423  0.0138  ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A C   
756 O O   . ASP A 94  0.6226 0.2847 0.3112 0.0388  0.0422  0.0141  ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A O   
757 C CB  . ASP A 94  0.6801 0.3424 0.4208 0.0527  0.0921  0.0131  ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A CB  
758 C CG  . ASP A 94  0.8270 0.4565 0.5538 0.0611  0.1303  0.0087  ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A CG  
759 O OD1 . ASP A 94  0.7538 0.3596 0.4553 0.0565  0.1554  0.0079  ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A OD1 
760 O OD2 . ASP A 94  0.9217 0.5447 0.6619 0.0722  0.1393  0.0060  ? ? ? ? ? ? 1949 ASP A OD2 
761 N N   . ILE A 95  0.5754 0.2699 0.3035 0.0382  0.0226  0.0157  ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A N   
762 C CA  . ILE A 95  0.5564 0.2841 0.3011 0.0256  0.0014  0.0155  ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CA  
763 C C   . ILE A 95  0.6088 0.3209 0.3189 0.0247  -0.0143 0.0103  ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A C   
764 O O   . ILE A 95  0.5735 0.3000 0.2888 0.0191  -0.0207 0.0072  ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A O   
765 C CB  . ILE A 95  0.5855 0.3434 0.3599 0.0211  -0.0133 0.0226  ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CB  
766 C CG1 . ILE A 95  0.5492 0.3409 0.3691 0.0230  -0.0048 0.0281  ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CG1 
767 C CG2 . ILE A 95  0.5971 0.3807 0.3732 0.0053  -0.0325 0.0207  ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CG2 
768 C CD1 . ILE A 95  0.5795 0.3987 0.4246 0.0255  -0.0219 0.0414  ? ? ? ? ? ? 1950 ILE A CD1 
769 N N   . GLY A 96  0.6252 0.3097 0.3037 0.0299  -0.0193 0.0071  ? ? ? ? ? ? 1951 GLY A N   
770 C CA  . GLY A 96  0.6116 0.2894 0.2611 0.0290  -0.0371 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 1951 GLY A CA  
771 C C   . GLY A 96  0.7012 0.3677 0.3282 0.0394  -0.0348 0.0026  ? ? ? ? ? ? 1951 GLY A C   
772 O O   . GLY A 96  0.6510 0.3354 0.2856 0.0403  -0.0491 0.0011  ? ? ? ? ? ? 1951 GLY A O   
773 N N   . ARG A 97  0.6723 0.3063 0.2726 0.0486  -0.0137 0.0077  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A N   
774 C CA  . ARG A 97  0.7080 0.3186 0.2785 0.0598  -0.0067 0.0157  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CA  
775 C C   . ARG A 97  0.6532 0.2819 0.2632 0.0559  0.0016  0.0190  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A C   
776 O O   . ARG A 97  0.6859 0.3071 0.2872 0.0654  -0.0040 0.0240  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A O   
777 C CB  . ARG A 97  0.7201 0.2869 0.2501 0.0660  0.0221  0.0206  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CB  
778 C CG  . ARG A 97  0.8602 0.3962 0.3279 0.0712  0.0148  0.0155  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CG  
779 C CD  . ARG A 97  0.9027 0.3907 0.3213 0.0760  0.0489  0.0196  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CD  
780 N NE  . ARG A 97  0.8657 0.3574 0.3226 0.0700  0.0787  0.0127  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A NE  
781 C CZ  . ARG A 97  0.9191 0.4007 0.3699 0.0686  0.0845  0.0005  ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A CZ  
782 N NH1 . ARG A 97  0.9534 0.4189 0.3569 0.0669  0.0633  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A NH1 
783 N NH2 . ARG A 97  0.9872 0.4760 0.4833 0.0689  0.1122  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 1952 ARG A NH2 
784 N N   . ALA A 98  0.6050 0.2574 0.2584 0.0426  0.0147  0.0153  ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A N   
785 C CA  . ALA A 98  0.6213 0.2933 0.3109 0.0320  0.0231  0.0120  ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A CA  
786 C C   . ALA A 98  0.5805 0.2741 0.2824 0.0309  0.0029  0.0067  ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A C   
787 O O   . ALA A 98  0.5731 0.2573 0.2806 0.0340  0.0110  0.0057  ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A O   
788 C CB  . ALA A 98  0.5618 0.2712 0.2961 0.0154  0.0291  0.0066  ? ? ? ? ? ? 1953 ALA A CB  
789 N N   . GLY A 99  0.5830 0.3023 0.2914 0.0262  -0.0190 0.0024  ? ? ? ? ? ? 1954 GLY A N   
790 C CA  . GLY A 99  0.5429 0.2889 0.2692 0.0219  -0.0342 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 1954 GLY A CA  
791 C C   . GLY A 99  0.5743 0.3068 0.2859 0.0415  -0.0428 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 1954 GLY A C   
792 O O   . GLY A 99  0.5464 0.2882 0.2800 0.0454  -0.0400 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1954 GLY A O   
793 N N   . HIS A 100 0.6004 0.3108 0.2738 0.0550  -0.0536 0.0042  ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A N   
794 C CA  . HIS A 100 0.6181 0.3190 0.2715 0.0772  -0.0682 0.0110  ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CA  
795 C C   . HIS A 100 0.6493 0.3154 0.2956 0.0930  -0.0475 0.0236  ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A C   
796 O O   . HIS A 100 0.6697 0.3404 0.3316 0.1100  -0.0540 0.0273  ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A O   
797 C CB  . HIS A 100 0.6945 0.3748 0.2946 0.0853  -0.0832 0.0149  ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CB  
798 C CG  . HIS A 100 0.7385 0.4490 0.3460 0.0705  -0.1052 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CG  
799 N ND1 . HIS A 100 0.7218 0.4744 0.3556 0.0704  -0.1313 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A ND1 
800 C CD2 . HIS A 100 0.7230 0.4251 0.3191 0.0544  -0.1013 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CD2 
801 C CE1 . HIS A 100 0.6958 0.4631 0.3311 0.0505  -0.1417 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A CE1 
802 N NE2 . HIS A 100 0.6775 0.4098 0.2875 0.0418  -0.1234 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 1955 HIS A NE2 
803 N N   . ASN A 101 0.6652 0.2957 0.2925 0.0876  -0.0200 0.0298  ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A N   
804 C CA  . ASN A 101 0.7039 0.2917 0.3228 0.0966  0.0072  0.0406  ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A CA  
805 C C   . ASN A 101 0.6778 0.2829 0.3474 0.0883  0.0186  0.0290  ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A C   
806 O O   . ASN A 101 0.7138 0.2916 0.3849 0.1057  0.0279  0.0365  ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A O   
807 C CB  . ASN A 101 0.7194 0.2767 0.3225 0.0834  0.0394  0.0430  ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A CB  
808 C CG  . ASN A 101 0.8299 0.3496 0.3703 0.0948  0.0414  0.0560  ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A CG  
809 O OD1 . ASN A 101 0.8855 0.3989 0.3860 0.1126  0.0157  0.0641  ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A OD1 
810 N ND2 . ASN A 101 0.8093 0.3078 0.3418 0.0827  0.0727  0.0555  ? ? ? ? ? ? 1956 ASN A ND2 
811 N N   . MET A 102 0.5470 0.2688 0.2644 0.0023  0.0138  0.0050  ? ? ? ? ? ? 1957 MET A N   
812 C CA  . MET A 102 0.5273 0.2765 0.2795 0.0003  0.0000  0.0099  ? ? ? ? ? ? 1957 MET A CA  
813 C C   . MET A 102 0.5890 0.3390 0.3233 0.0050  -0.0262 0.0155  ? ? ? ? ? ? 1957 MET A C   
814 O O   . MET A 102 0.5523 0.3040 0.2933 0.0031  -0.0288 0.0191  ? ? ? ? ? ? 1957 MET A O   
815 C CB  . MET A 102 0.4798 0.2734 0.2908 0.0000  -0.0063 0.0075  ? ? ? ? ? ? 1957 MET A CB  
816 C CG  . MET A 102 0.6127 0.4222 0.4668 -0.0037 0.0165  0.0017  ? ? ? ? ? ? 1957 MET A CG  
817 S SD  . MET A 102 0.7378 0.5435 0.6050 -0.0199 0.0399  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A SD  
818 C CE  . MET A 102 0.6630 0.5093 0.5480 -0.0285 0.0121  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 1957 MET A CE  
819 N N   . ARG A 103 0.5532 0.3017 0.2736 0.0092  -0.0411 0.0124  ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A N   
820 C CA  . ARG A 103 0.5915 0.3459 0.3073 0.0129  -0.0644 0.0150  ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CA  
821 C C   . ARG A 103 0.6116 0.3478 0.2906 0.0199  -0.0693 0.0265  ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A C   
822 O O   . ARG A 103 0.6111 0.3510 0.3056 0.0247  -0.0768 0.0352  ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A O   
823 C CB  . ARG A 103 0.5698 0.3285 0.2873 0.0118  -0.0755 0.0030  ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CB  
824 C CG  . ARG A 103 0.5778 0.3516 0.3121 0.0134  -0.0970 0.0022  ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CG  
825 C CD  . ARG A 103 0.5623 0.3408 0.2962 0.0079  -0.1080 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CD  
826 N NE  . ARG A 103 0.5556 0.3292 0.3215 0.0018  -0.0900 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A NE  
827 C CZ  . ARG A 103 0.5862 0.3670 0.3949 0.0016  -0.0853 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A CZ  
828 N NH1 . ARG A 103 0.5390 0.3340 0.3631 0.0039  -0.0963 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A NH1 
829 N NH2 . ARG A 103 0.5120 0.2812 0.3494 0.0003  -0.0635 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 1958 ARG A NH2 
830 N N   . LYS A 104 0.6302 0.3448 0.2594 0.0220  -0.0618 0.0287  ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A N   
831 C CA  . LYS A 104 0.6481 0.3436 0.2313 0.0341  -0.0652 0.0496  ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A CA  
832 C C   . LYS A 104 0.6873 0.3628 0.2922 0.0364  -0.0403 0.0657  ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A C   
833 O O   . LYS A 104 0.7014 0.3684 0.3097 0.0491  -0.0444 0.0856  ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A O   
834 C CB  . LYS A 104 0.7007 0.3735 0.2126 0.0337  -0.0543 0.0494  ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A CB  
835 C CG  . LYS A 104 0.8488 0.5102 0.3116 0.0497  -0.0575 0.0780  ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A CG  
836 C CD  . LYS A 104 0.9248 0.6347 0.3935 0.0573  -0.0990 0.0775  ? ? ? ? ? ? 1959 LYS A CD  
837 N N   . TYR A 105 0.6488 0.3193 0.2783 0.0236  -0.0122 0.0545  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A N   
838 C CA  . TYR A 105 0.6885 0.3442 0.3491 0.0176  0.0165  0.0576  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CA  
839 C C   . TYR A 105 0.6848 0.3589 0.3893 0.0160  0.0049  0.0531  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A C   
840 O O   . TYR A 105 0.6336 0.2832 0.3486 0.0206  0.0217  0.0647  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A O   
841 C CB  . TYR A 105 0.5946 0.2630 0.2911 0.0007  0.0400  0.0378  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CB  
842 C CG  . TYR A 105 0.7147 0.3684 0.4467 -0.0118 0.0761  0.0324  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CG  
843 C CD1 . TYR A 105 0.7521 0.3543 0.4563 -0.0085 0.1148  0.0494  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CD1 
844 C CD2 . TYR A 105 0.5998 0.2911 0.3913 -0.0290 0.0745  0.0084  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CD2 
845 C CE1 . TYR A 105 0.7438 0.3271 0.4918 -0.0235 0.1565  0.0405  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CE1 
846 C CE2 . TYR A 105 0.5860 0.2680 0.4182 -0.0469 0.1098  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CE2 
847 C CZ  . TYR A 105 0.6454 0.2710 0.4622 -0.0449 0.1533  0.0080  ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A CZ  
848 O OH  . TYR A 105 0.7435 0.3555 0.6120 -0.0661 0.1962  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 1960 TYR A OH  
849 N N   . PHE A 106 0.5825 0.2940 0.3116 0.0102  -0.0181 0.0378  ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A N   
850 C CA  . PHE A 106 0.5650 0.2935 0.3274 0.0062  -0.0252 0.0303  ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CA  
851 C C   . PHE A 106 0.5854 0.2997 0.3458 0.0224  -0.0348 0.0469  ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A C   
852 O O   . PHE A 106 0.5875 0.2884 0.3746 0.0225  -0.0181 0.0481  ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A O   
853 C CB  . PHE A 106 0.5090 0.2744 0.2855 0.0010  -0.0455 0.0188  ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CB  
854 C CG  . PHE A 106 0.5280 0.3059 0.3262 -0.0026 -0.0492 0.0122  ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CG  
855 C CD1 . PHE A 106 0.5238 0.3091 0.3405 -0.0181 -0.0322 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CD1 
856 C CD2 . PHE A 106 0.5468 0.3292 0.3498 0.0061  -0.0654 0.0173  ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CD2 
857 C CE1 . PHE A 106 0.5019 0.2942 0.3322 -0.0241 -0.0284 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CE1 
858 C CE2 . PHE A 106 0.5402 0.3303 0.3663 0.0018  -0.0606 0.0100  ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CE2 
859 C CZ  . PHE A 106 0.4832 0.2755 0.3182 -0.0128 -0.0408 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 1961 PHE A CZ  
860 N N   . GLU A 107 0.6308 0.3621 0.2885 0.0459  0.0259  0.0233  ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A N   
861 C CA  . GLU A 107 0.6750 0.4314 0.3239 0.0624  -0.0334 0.0085  ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A CA  
862 C C   . GLU A 107 0.7379 0.4337 0.3291 0.0886  -0.0551 0.0185  ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A C   
863 O O   . GLU A 107 0.6771 0.4122 0.3023 0.1097  -0.0960 0.0118  ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A O   
864 C CB  . GLU A 107 0.7188 0.4540 0.3153 0.0495  -0.0596 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A CB  
865 C CG  . GLU A 107 0.6809 0.4838 0.3519 0.0234  -0.0513 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A CG  
866 C CD  . GLU A 107 0.6981 0.6326 0.4920 0.0238  -0.0736 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A CD  
867 O OE1 . GLU A 107 0.6091 0.5814 0.4258 0.0483  -0.1007 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A OE1 
868 O OE2 . GLU A 107 0.5176 0.5195 0.3870 0.0009  -0.0619 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 1962 GLU A OE2 
869 N N   . LYS A 108 0.7637 0.3681 0.2755 0.0890  -0.0262 0.0387  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A N   
870 C CA  . LYS A 108 0.8576 0.4050 0.3225 0.1110  -0.0475 0.0562  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CA  
871 C C   . LYS A 108 0.8072 0.3802 0.3489 0.1231  -0.0448 0.0589  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A C   
872 O O   . LYS A 108 0.8247 0.3966 0.3806 0.1477  -0.0827 0.0566  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A O   
873 C CB  . LYS A 108 0.8793 0.3647 0.2872 0.1003  -0.0129 0.0707  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CB  
874 C CG  . LYS A 108 1.0339 0.4843 0.4077 0.1140  -0.0424 0.0856  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CG  
875 C CD  . LYS A 108 1.1386 0.5653 0.5087 0.1061  -0.0046 0.1074  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CD  
876 C CE  . LYS A 108 1.2177 0.6085 0.5398 0.1146  -0.0333 0.1280  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A CE  
877 N NZ  . LYS A 108 1.1147 0.5149 0.4693 0.1335  -0.0849 0.1300  ? ? ? ? ? ? 1963 LYS A NZ  
878 N N   . LYS A 109 0.7345 0.3249 0.3241 0.1054  -0.0020 0.0649  ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A N   
879 C CA  . LYS A 109 0.7366 0.3481 0.3932 0.1098  -0.0029 0.0626  ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CA  
880 C C   . LYS A 109 0.6631 0.3560 0.3838 0.1276  -0.0372 0.0276  ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A C   
881 O O   . LYS A 109 0.6881 0.3753 0.4324 0.1508  -0.0595 0.0165  ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A O   
882 C CB  . LYS A 109 0.7077 0.3419 0.4127 0.0798  0.0426  0.0765  ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CB  
883 C CG  . LYS A 109 0.8109 0.4535 0.5288 0.0552  0.0724  0.0930  ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CG  
884 C CD  . LYS A 109 0.9384 0.5568 0.6646 0.0563  0.0582  0.1092  ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CD  
885 C CE  . LYS A 109 0.9305 0.5681 0.6782 0.0378  0.0791  0.1298  ? ? ? ? ? ? 1964 LYS A CE  
886 N N   . TRP A 110 0.6067 0.3747 0.3576 0.1180  -0.0401 0.0118  ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A N   
887 C CA  . TRP A 110 0.5672 0.4306 0.3863 0.1342  -0.0668 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CA  
888 C C   . TRP A 110 0.6376 0.4849 0.4406 0.1710  -0.1118 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A C   
889 O O   . TRP A 110 0.5958 0.4730 0.4432 0.2002  -0.1264 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A O   
890 C CB  . TRP A 110 0.5090 0.4529 0.3647 0.1124  -0.0655 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CB  
891 C CG  . TRP A 110 0.4299 0.4932 0.3713 0.1227  -0.0812 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CG  
892 C CD1 . TRP A 110 0.4626 0.5917 0.4352 0.1381  -0.1179 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CD1 
893 C CD2 . TRP A 110 0.3311 0.4671 0.3365 0.1183  -0.0603 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CD2 
894 N NE1 . TRP A 110 0.3967 0.6381 0.4519 0.1457  -0.1142 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A NE1 
895 C CE2 . TRP A 110 0.2699 0.5174 0.3399 0.1351  -0.0800 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CE2 
896 C CE3 . TRP A 110 0.2616 0.3817 0.2745 0.0992  -0.0287 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CE3 
897 C CZ2 . TRP A 110 0.2137 0.5192 0.3242 0.1221  -0.0570 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CZ2 
898 C CZ3 . TRP A 110 0.2713 0.4802 0.3421 0.0956  -0.0201 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CZ3 
899 C CH2 . TRP A 110 0.1983 0.4980 0.3112 0.1087  -0.0338 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 1965 TRP A CH2 
900 N N   . THR A 111 0.6141 0.4106 0.3506 0.1700  -0.1335 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 1966 THR A N   
901 C CA  . THR A 111 0.7745 0.5557 0.4969 0.2002  -0.1809 0.0040  ? ? ? ? ? ? 1966 THR A CA  
902 C C   . THR A 111 0.7963 0.5077 0.5076 0.2262  -0.1854 0.0125  ? ? ? ? ? ? 1966 THR A C   
903 O O   . THR A 111 0.8314 0.5646 0.5891 0.2604  -0.2120 0.0047  ? ? ? ? ? ? 1966 THR A O   
904 C CB  . THR A 111 0.8654 0.5951 0.5009 0.1857  -0.2059 0.0229  ? ? ? ? ? ? 1966 THR A CB  
905 O OG1 . THR A 111 0.9338 0.7260 0.5887 0.1634  -0.2144 0.0128  ? ? ? ? ? ? 1966 THR A OG1 
906 C CG2 . THR A 111 0.9783 0.6988 0.6144 0.2047  -0.2481 0.0362  ? ? ? ? ? ? 1966 THR A CG2 
907 N N   . ASP A 112 0.8599 0.5261 0.4400 0.2514  0.0300  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A N   
908 C CA  . ASP A 112 0.9086 0.5111 0.4771 0.2866  0.0345  0.0318  ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A CA  
909 C C   . ASP A 112 0.8628 0.4610 0.5001 0.2906  0.0369  0.0277  ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A C   
910 O O   . ASP A 112 0.9063 0.4738 0.5450 0.3262  0.0298  0.0473  ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A O   
911 C CB  . ASP A 112 0.9629 0.4778 0.4889 0.2765  0.0715  0.0643  ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A CB  
912 C CG  . ASP A 112 1.0945 0.5950 0.5351 0.2767  0.0733  0.0728  ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A CG  
913 O OD1 . ASP A 112 1.0520 0.6041 0.4594 0.2898  0.0390  0.0611  ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A OD1 
914 O OD2 . ASP A 112 1.0768 0.5131 0.4834 0.2611  0.1101  0.0912  ? ? ? ? ? ? 1967 ASP A OD2 
915 N N   . THR A 113 0.7881 0.4116 0.4783 0.2510  0.0470  0.0026  ? ? ? ? ? ? 1968 THR A N   
916 C CA  . THR A 113 0.7523 0.3614 0.4972 0.2435  0.0533  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A CA  
917 C C   . THR A 113 0.7321 0.4150 0.5166 0.2569  0.0290  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A C   
918 O O   . THR A 113 0.8527 0.5188 0.6642 0.2772  0.0298  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A O   
919 C CB  . THR A 113 0.7564 0.3480 0.5379 0.1882  0.0740  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A CB  
920 O OG1 . THR A 113 0.7213 0.2767 0.4928 0.1671  0.0942  0.0252  ? ? ? ? ? ? 1968 THR A OG1 
921 C CG2 . THR A 113 0.6879 0.2779 0.5231 0.1644  0.0753  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 1968 THR A CG2 
922 N N   . PHE A 114 0.8377 0.6014 0.6268 0.2459  0.0096  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A N   
923 C CA  . PHE A 114 0.8504 0.6915 0.6875 0.2521  -0.0093 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CA  
924 C C   . PHE A 114 0.9949 0.9019 0.8218 0.2921  -0.0423 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A C   
925 O O   . PHE A 114 1.0997 1.0486 0.9703 0.3222  -0.0567 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A O   
926 C CB  . PHE A 114 0.7676 0.6575 0.6352 0.1956  -0.0062 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CB  
927 C CG  . PHE A 114 0.6713 0.5018 0.5569 0.1514  0.0187  -0.1346 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CG  
928 C CD1 . PHE A 114 0.7263 0.5269 0.6430 0.1485  0.0302  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CD1 
929 C CD2 . PHE A 114 0.6371 0.4390 0.5103 0.1115  0.0299  -0.1237 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CD2 
930 C CE1 . PHE A 114 0.6797 0.4232 0.6082 0.1024  0.0483  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CE1 
931 C CE2 . PHE A 114 0.6139 0.3633 0.5112 0.0694  0.0469  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CE2 
932 C CZ  . PHE A 114 0.6327 0.3528 0.5544 0.0627  0.0540  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 1969 PHE A CZ  
933 N N   . LYS A 115 1.0908 1.0054 0.8625 0.2910  -0.0540 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A N   
934 C CA  . LYS A 115 1.1633 1.1367 0.9175 0.3230  -0.0907 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A CA  
935 C C   . LYS A 115 1.2127 1.1336 0.9346 0.3736  -0.1031 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A C   
936 O O   . LYS A 115 1.2202 1.1268 0.9847 0.4077  -0.1050 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A O   
937 C CB  . LYS A 115 1.1242 1.1240 0.8221 0.2942  -0.0995 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 1970 LYS A CB  
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   SER 1   1856 1856 SER SER A . n 
A 1 2   MET 2   1857 1857 MET MET A . n 
A 1 3   SER 3   1858 1858 SER SER A . n 
A 1 4   VAL 4   1859 1859 VAL VAL A . n 
A 1 5   LYS 5   1860 1860 LYS LYS A . n 
A 1 6   LYS 6   1861 1861 LYS LYS A . n 
A 1 7   PRO 7   1862 1862 PRO PRO A . n 
A 1 8   LYS 8   1863 1863 LYS LYS A . n 
A 1 9   ARG 9   1864 1864 ARG ARG A . n 
A 1 10  ASP 10  1865 1865 ASP ASP A . n 
A 1 11  ASP 11  1866 1866 ASP ASP A . n 
A 1 12  SER 12  1867 1867 SER SER A . n 
A 1 13  LYS 13  1868 1868 LYS LYS A . n 
A 1 14  ASP 14  1869 1869 ASP ASP A . n 
A 1 15  LEU 15  1870 1870 LEU LEU A . n 
A 1 16  ALA 16  1871 1871 ALA ALA A . n 
A 1 17  LEU 17  1872 1872 LEU LEU A . n 
A 1 18  CYS 18  1873 1873 CYS CYS A . n 
A 1 19  SER 19  1874 1874 SER SER A . n 
A 1 20  MET 20  1875 1875 MET MET A . n 
A 1 21  ILE 21  1876 1876 ILE ILE A . n 
A 1 22  LEU 22  1877 1877 LEU LEU A . n 
A 1 23  THR 23  1878 1878 THR THR A . n 
A 1 24  GLU 24  1879 1879 GLU GLU A . n 
A 1 25  MET 25  1880 1880 MET MET A . n 
A 1 26  GLU 26  1881 1881 GLU GLU A . n 
A 1 27  THR 27  1882 1882 THR THR A . n 
A 1 28  HIS 28  1883 1883 HIS HIS A . n 
A 1 29  GLU 29  1884 1884 GLU GLU A . n 
A 1 30  ASP 30  1885 1885 ASP ASP A . n 
A 1 31  ALA 31  1886 1886 ALA ALA A . n 
A 1 32  TRP 32  1887 1887 TRP TRP A . n 
A 1 33  PRO 33  1888 1888 PRO PRO A . n 
A 1 34  PHE 34  1889 1889 PHE PHE A . n 
A 1 35  LEU 35  1890 1890 LEU LEU A . n 
A 1 36  LEU 36  1891 1891 LEU LEU A . n 
A 1 37  PRO 37  1892 1892 PRO PRO A . n 
A 1 38  VAL 38  1893 1893 VAL VAL A . n 
A 1 39  ASN 39  1894 1894 ASN ASN A . n 
A 1 40  LEU 40  1895 1895 LEU LEU A . n 
A 1 41  LYS 41  1896 1896 LYS LYS A . n 
A 1 42  LEU 42  1897 1897 LEU LEU A . n 
A 1 43  VAL 43  1898 1898 VAL VAL A . n 
A 1 44  PRO 44  1899 1899 PRO PRO A . n 
A 1 45  GLY 45  1900 1900 GLY GLY A . n 
A 1 46  TYR 46  1901 1901 TYR TYR A . n 
A 1 47  LYS 47  1902 1902 LYS LYS A . n 
A 1 48  LYS 48  1903 1903 LYS LYS A . n 
A 1 49  VAL 49  1904 1904 VAL VAL A . n 
A 1 50  ILE 50  1905 1905 ILE ILE A . n 
A 1 51  LYS 51  1906 1906 LYS LYS A . n 
A 1 52  LYS 52  1907 1907 LYS LYS A . n 
A 1 53  PRO 53  1908 1908 PRO PRO A . n 
A 1 54  MET 54  1909 1909 MET MET A . n 
A 1 55  ASP 55  1910 1910 ASP ASP A . n 
A 1 56  PHE 56  1911 1911 PHE PHE A . n 
A 1 57  SER 57  1912 1912 SER SER A . n 
A 1 58  THR 58  1913 1913 THR THR A . n 
A 1 59  ILE 59  1914 1914 ILE ILE A . n 
A 1 60  ARG 60  1915 1915 ARG ARG A . n 
A 1 61  GLU 61  1916 1916 GLU GLU A . n 
A 1 62  LYS 62  1917 1917 LYS LYS A . n 
A 1 63  LEU 63  1918 1918 LEU LEU A . n 
A 1 64  SER 64  1919 1919 SER SER A . n 
A 1 65  SER 65  1920 1920 SER SER A . n 
A 1 66  GLY 66  1921 1921 GLY GLY A . n 
A 1 67  GLN 67  1922 1922 GLN GLN A . n 
A 1 68  TYR 68  1923 1923 TYR TYR A . n 
A 1 69  PRO 69  1924 1924 PRO PRO A . n 
A 1 70  ASN 70  1925 1925 ASN ASN A . n 
A 1 71  LEU 71  1926 1926 LEU LEU A . n 
A 1 72  GLU 72  1927 1927 GLU GLU A . n 
A 1 73  THR 73  1928 1928 THR THR A . n 
A 1 74  PHE 74  1929 1929 PHE PHE A . n 
A 1 75  ALA 75  1930 1930 ALA ALA A . n 
A 1 76  LEU 76  1931 1931 LEU LEU A . n 
A 1 77  ASP 77  1932 1932 ASP ASP A . n 
A 1 78  VAL 78  1933 1933 VAL VAL A . n 
A 1 79  ARG 79  1934 1934 ARG ARG A . n 
A 1 80  LEU 80  1935 1935 LEU LEU A . n 
A 1 81  VAL 81  1936 1936 VAL VAL A . n 
A 1 82  PHE 82  1937 1937 PHE PHE A . n 
A 1 83  ASP 83  1938 1938 ASP ASP A . n 
A 1 84  ASN 84  1939 1939 ASN ASN A . n 
A 1 85  CYS 85  1940 1940 CYS CYS A . n 
A 1 86  GLU 86  1941 1941 GLU GLU A . n 
A 1 87  THR 87  1942 1942 THR THR A . n 
A 1 88  PHE 88  1943 1943 PHE PHE A . n 
A 1 89  ASN 89  1944 1944 ASN ASN A . n 
A 1 90  GLU 90  1945 1945 GLU GLU A . n 
A 1 91  ASP 91  1946 1946 ASP ASP A . n 
A 1 92  ASP 92  1947 1947 ASP ASP A . n 
A 1 93  SER 93  1948 1948 SER SER A . n 
A 1 94  ASP 94  1949 1949 ASP ASP A . n 
A 1 95  ILE 95  1950 1950 ILE ILE A . n 
A 1 96  GLY 96  1951 1951 GLY GLY A . n 
A 1 97  ARG 97  1952 1952 ARG ARG A . n 
A 1 98  ALA 98  1953 1953 ALA ALA A . n 
A 1 99  GLY 99  1954 1954 GLY GLY A . n 
A 1 100 HIS 100 1955 1955 HIS HIS A . n 
A 1 101 ASN 101 1956 1956 ASN ASN A . n 
A 1 102 MET 102 1957 1957 MET MET A . n 
A 1 103 ARG 103 1958 1958 ARG ARG A . n 
A 1 104 LYS 104 1959 1959 LYS LYS A . n 
A 1 105 TYR 105 1960 1960 TYR TYR A . n 
A 1 106 PHE 106 1961 1961 PHE PHE A . n 
A 1 107 GLU 107 1962 1962 GLU GLU A . n 
A 1 108 LYS 108 1963 1963 LYS LYS A . n 
A 1 109 LYS 109 1964 1964 LYS LYS A . n 
A 1 110 TRP 110 1965 1965 TRP TRP A . n 
A 1 111 THR 111 1966 1966 THR THR A . n 
A 1 112 ASP 112 1967 1967 ASP ASP A . n 
A 1 113 THR 113 1968 1968 THR THR A . n 
A 1 114 PHE 114 1969 1969 PHE PHE A . n 
A 1 115 LYS 115 1970 1970 LYS LYS A . n 
A 1 116 VAL 116 1971 ?    ?   ?   A . n 
A 1 117 SER 117 1972 ?    ?   ?   A . n 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls.id 
_pdbx_refine_tls.details 
_pdbx_refine_tls.method 
_pdbx_refine_tls.origin_x 
_pdbx_refine_tls.origin_y 
_pdbx_refine_tls.origin_z 
_pdbx_refine_tls.T[1][1] 
_pdbx_refine_tls.T[2][2] 
_pdbx_refine_tls.T[3][3] 
_pdbx_refine_tls.T[1][2] 
_pdbx_refine_tls.T[1][3] 
_pdbx_refine_tls.T[2][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][1] 
_pdbx_refine_tls.L[2][2] 
_pdbx_refine_tls.L[3][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][2] 
_pdbx_refine_tls.L[1][3] 
_pdbx_refine_tls.L[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[1][1] 
_pdbx_refine_tls.S[1][2] 
_pdbx_refine_tls.S[1][3] 
_pdbx_refine_tls.S[2][1] 
_pdbx_refine_tls.S[2][2] 
_pdbx_refine_tls.S[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[3][1] 
_pdbx_refine_tls.S[3][2] 
_pdbx_refine_tls.S[3][3] 
'X-RAY DIFFRACTION' 1  ? refined 51.7028 17.1821 14.0205 0.5031 0.3420 0.2895 -0.0671 0.0101  0.0176  5.7992 3.5258 6.0477 3.2401  
2.5199  1.0981  -0.1168 -0.2207 -0.2330 -0.5495 0.0610  -0.3682 0.0226  -0.7649 0.0478  
'X-RAY DIFFRACTION' 2  ? refined 42.4520 13.1926 21.0656 0.4230 0.6859 0.6532 0.0898  -0.0825 0.3308  4.0626 3.8144 6.1364 -2.3137 
-4.9969 3.1409  -1.3114 -0.2286 0.6970  0.3171  0.9615  0.6816  -0.3104 -0.3295 0.3944  
'X-RAY DIFFRACTION' 3  ? refined 30.9297 10.9717 20.1215 0.6035 0.4343 0.6338 0.1338  0.1929  0.0564  4.8720 3.6220 8.1344 3.1681  
-1.7368 2.2974  -0.5739 -0.1423 -2.0455 -1.0255 -0.4365 -1.5901 1.2374  1.0387  1.0343  
'X-RAY DIFFRACTION' 4  ? refined 24.9736 15.8473 22.3096 0.5504 0.2498 0.3584 0.0361  -0.0383 -0.0065 7.0249 3.3900 5.0728 -2.8125 
-3.8763 4.1012  -0.1369 0.1165  -0.6617 0.3502  -0.1947 0.0007  -0.1270 0.1826  0.2831  
'X-RAY DIFFRACTION' 5  ? refined 19.8248 18.4657 26.3083 0.5076 0.2863 0.3932 0.0095  -0.0044 0.0375  2.1489 2.1690 2.2850 -0.0077 
-1.3098 1.8074  -0.0188 -0.3145 -1.0586 0.7185  -0.1463 -0.1241 0.3930  -0.1897 0.1294  
'X-RAY DIFFRACTION' 6  ? refined 16.5283 22.0022 29.2251 0.4324 0.2186 0.3336 -0.0452 0.0328  0.0454  2.4656 2.5873 2.0098 -2.1360 
-0.4599 1.4935  -0.4931 0.1661  -0.8137 0.1552  -0.0212 -0.0001 1.0938  -0.2369 0.5633  
'X-RAY DIFFRACTION' 7  ? refined 12.0584 25.3550 35.2106 0.4467 0.3712 0.3756 -0.0106 0.0959  0.0082  4.7862 2.5992 3.6907 3.4538  
4.1960  2.9932  -0.1064 -0.4934 -0.2901 1.7150  -0.4447 1.3036  0.9397  -0.7725 0.5716  
'X-RAY DIFFRACTION' 8  ? refined 12.2558 32.3038 28.3473 0.4360 0.2224 0.2301 0.0152  -0.0008 -0.0103 5.3004 2.4000 4.3745 0.1590  
-1.0980 -3.1474 -0.2325 -0.1494 0.1781  0.1259  0.1722  0.4258  0.3504  -0.1263 0.1180  
'X-RAY DIFFRACTION' 9  ? refined 11.5957 42.8738 20.2128 0.6552 0.2868 0.5332 0.0442  -0.1285 0.0101  6.0673 3.4729 3.8865 0.1395  
-4.5955 1.0862  0.7227  0.6985  0.2798  -1.2197 -0.3470 1.8211  -0.5498 -0.5622 -0.3211 
'X-RAY DIFFRACTION' 10 ? refined 16.3571 46.5450 23.5539 0.6036 0.2413 0.3569 0.0195  -0.0108 -0.0286 6.9735 5.2432 2.7354 3.1230  
-1.1141 0.6592  -0.1130 0.1813  0.2376  -0.4285 0.0510  0.6625  -0.2049 0.0641  0.0605  
'X-RAY DIFFRACTION' 11 ? refined 23.6802 41.1211 21.8391 0.5657 0.2720 0.3311 0.0137  0.0586  -0.0140 4.1251 4.0476 5.3170 -4.0621 
-4.6203 4.6329  0.5135  0.3499  0.8601  -1.4383 0.0666  -1.1686 0.0655  0.8293  -0.6056 
'X-RAY DIFFRACTION' 12 ? refined 18.4353 27.5606 20.0883 0.3986 0.2077 0.1894 0.0090  -0.0497 0.0046  6.0865 7.5463 9.7191 -1.8657 
-3.0431 -0.7044 0.1115  0.5094  -0.0441 -0.4900 -0.0858 0.0693  -0.3356 -0.2682 -0.0162 
'X-RAY DIFFRACTION' 13 ? refined 24.4900 23.9184 14.6960 0.6220 0.3324 0.2481 0.0078  -0.0132 -0.0121 5.1692 4.8504 2.0828 0.9603  
1.6702  -0.5802 -0.0147 -0.0525 -0.0270 -0.8332 -0.1793 0.0751  0.1942  0.3749  0.1700  
'X-RAY DIFFRACTION' 14 ? refined 31.2758 23.4917 21.2425 0.4733 0.4321 0.3634 0.0615  -0.0186 -0.0631 2.8833 3.2327 3.2546 -1.1102 
1.3483  2.1959  -0.4924 -0.2820 -0.2985 1.0556  1.4267  -1.0819 0.1691  0.9400  -0.9175 
'X-RAY DIFFRACTION' 15 ? refined 26.8945 27.5460 23.7543 0.4822 0.2508 0.1870 -0.0216 0.0094  -0.0124 8.0179 7.1898 8.3202 -5.8089 
-6.6000 3.1255  -0.1503 0.0185  0.1006  -0.5472 -0.0187 -0.1842 -0.5116 0.1461  0.1819  
'X-RAY DIFFRACTION' 16 ? refined 22.7495 36.5039 30.4054 0.4434 0.2548 0.2240 -0.0050 -0.0107 0.0143  2.6955 9.8561 3.7702 -3.5102 
-2.0328 4.8267  0.1136  -0.0208 0.1876  0.2430  -0.0417 -0.2487 -0.0826 0.1457  -0.0535 
'X-RAY DIFFRACTION' 17 ? refined 17.2344 37.4881 39.5019 0.6457 0.2743 0.2348 0.0444  -0.0230 -0.0001 5.3185 6.4588 5.7668 1.0649  
-2.5329 1.0621  -0.1798 -0.3139 0.0723  1.0978  0.2017  0.2587  -0.1173 0.2469  -0.1121 
'X-RAY DIFFRACTION' 18 ? refined 22.2045 26.2103 34.8182 0.5133 0.2435 0.2278 0.0105  -0.0345 0.0298  9.3593 8.2893 4.5231 0.5053  
-4.8951 1.0187  -0.2980 -0.3294 -0.3719 0.9189  0.0026  0.2408  0.3713  0.0019  0.3063  
'X-RAY DIFFRACTION' 19 ? refined 27.2243 20.7729 33.5863 0.5648 0.3303 0.2710 0.1217  -0.0692 0.0099  7.3775 6.7995 4.6886 0.9350  
1.6224  -4.7865 0.1544  -0.1645 -0.6502 1.8910  0.2371  -0.4276 0.7722  1.0419  -0.1655 
'X-RAY DIFFRACTION' 20 ? refined 29.3472 15.6284 31.7260 0.7479 0.4722 0.4878 0.2564  0.0149  -0.0419 2.6405 5.7804 2.6468 3.8115  
0.0362  -0.6806 -0.3472 -0.9397 -0.9159 1.2543  0.7286  -0.3107 0.8458  1.6357  -0.4624 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls_group.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls_group.id 
_pdbx_refine_tls_group.refine_tls_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.selection 
_pdbx_refine_tls_group.selection_details 
'X-RAY DIFFRACTION' 1  1  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1856:1859)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 2  2  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1860:1864)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 3  3  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1865:1868)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 4  4  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1869:1873)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 5  5  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1874:1877)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 6  6  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1878:1881)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 7  7  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1882:1885)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 8  8  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1886:1892)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 9  9  ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1893:1896)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 10 10 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1897:1904)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 11 11 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1905:1908)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 12 12 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1909:1918)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 13 13 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1919:1924)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 14 14 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1925:1928)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 15 15 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1929:1932)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 16 16 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1933:1944)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 17 17 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1945:1956)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 18 18 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1957:1961)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 19 19 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1962:1966)' 
'X-RAY DIFFRACTION' 20 20 ? ? ? ? ? ? ? ? ? '(CHAIN A AND RESID 1967:1970)' 
# 
_software.name             PHENIX 
_software.classification   refinement 
_software.version          '(PHENIX.REFINE)' 
_software.citation_id      ? 
_software.pdbx_ordinal     1 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1 Y 1 1 A VAL 1971 ? 
2 Y 1 1 A SER 1972 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 1 1 A LYS 1863 ? CG  ? 
2  Y 1 1 A LYS 1863 ? CD  ? 
3  Y 1 1 A LYS 1863 ? CE  ? 
4  Y 1 1 A LYS 1863 ? NZ  ? 
5  Y 1 1 A LYS 1868 ? CE  ? 
6  Y 1 1 A LYS 1868 ? NZ  ? 
7  Y 1 1 A GLU 1927 ? CD  ? 
8  Y 1 1 A GLU 1927 ? OE1 ? 
9  Y 1 1 A GLU 1927 ? OE2 ? 
10 Y 1 1 A LYS 1959 ? CE  ? 
11 Y 1 1 A LYS 1959 ? NZ  ? 
12 Y 1 1 A LYS 1964 ? NZ  ? 
13 Y 1 1 A LYS 1970 ? CG  ? 
14 Y 1 1 A LYS 1970 ? CD  ? 
15 Y 1 1 A LYS 1970 ? CE  ? 
16 Y 1 1 A LYS 1970 ? NZ  ? 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   dimeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     2 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1,2 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D,E,F 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 2050  ? 
1 'SSA (A^2)'  14260 ? 
1 MORE         -16.8 ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 'identity operation'         1_555 x,y,z         1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 'crystal symmetry operation' 3_655 -x+1,y,-z+1/2 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 80.3700000000 0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 28.8350000000 
# 
_pdbx_version.entry_id        4CUP 
_pdbx_version.revision_date   2014-04-02 
_pdbx_version.major_version   4 
_pdbx_version.minor_version   0000 
_pdbx_version.revision_type   'Initial release' 
_pdbx_version.details         'Entry released' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 ZYB 1   2971 2971 ZYB ZYB A . 
C 3 MOH 1   2972 2972 MOH MOH A . 
D 3 MOH 1   2973 2973 MOH MOH A . 
E 3 MOH 1   2974 2974 MOH MOH A . 
F 4 HOH 1   2001 2001 HOH HOH A . 
F 4 HOH 2   2002 2002 HOH HOH A . 
F 4 HOH 3   2003 2003 HOH HOH A . 
F 4 HOH 4   2004 2004 HOH HOH A . 
F 4 HOH 5   2005 2005 HOH HOH A . 
F 4 HOH 6   2006 2006 HOH HOH A . 
F 4 HOH 7   2007 2007 HOH HOH A . 
F 4 HOH 8   2008 2008 HOH HOH A . 
F 4 HOH 9   2009 2009 HOH HOH A . 
F 4 HOH 10  2010 2010 HOH HOH A . 
F 4 HOH 11  2011 2011 HOH HOH A . 
F 4 HOH 12  2012 2012 HOH HOH A . 
F 4 HOH 13  2013 2013 HOH HOH A . 
F 4 HOH 14  2014 2014 HOH HOH A . 
F 4 HOH 15  2015 2015 HOH HOH A . 
F 4 HOH 16  2016 2016 HOH HOH A . 
F 4 HOH 17  2017 2017 HOH HOH A . 
F 4 HOH 18  2018 2018 HOH HOH A . 
F 4 HOH 19  2019 2019 HOH HOH A . 
F 4 HOH 20  2020 2020 HOH HOH A . 
F 4 HOH 21  2021 2021 HOH HOH A . 
F 4 HOH 22  2022 2022 HOH HOH A . 
F 4 HOH 23  2023 2023 HOH HOH A . 
F 4 HOH 24  2024 2024 HOH HOH A . 
F 4 HOH 25  2025 2025 HOH HOH A . 
F 4 HOH 26  2026 2026 HOH HOH A . 
F 4 HOH 27  2027 2027 HOH HOH A . 
F 4 HOH 28  2028 2028 HOH HOH A . 
F 4 HOH 29  2029 2029 HOH HOH A . 
F 4 HOH 30  2030 2030 HOH HOH A . 
F 4 HOH 31  2031 2031 HOH HOH A . 
F 4 HOH 32  2032 2032 HOH HOH A . 
F 4 HOH 33  2033 2033 HOH HOH A . 
F 4 HOH 34  2034 2034 HOH HOH A . 
F 4 HOH 35  2035 2035 HOH HOH A . 
F 4 HOH 36  2036 2036 HOH HOH A . 
F 4 HOH 37  2037 2037 HOH HOH A . 
F 4 HOH 38  2038 2038 HOH HOH A . 
F 4 HOH 39  2039 2039 HOH HOH A . 
F 4 HOH 40  2040 2040 HOH HOH A . 
F 4 HOH 41  2041 2041 HOH HOH A . 
F 4 HOH 42  2042 2042 HOH HOH A . 
F 4 HOH 43  2043 2043 HOH HOH A . 
F 4 HOH 44  2044 2044 HOH HOH A . 
F 4 HOH 45  2045 2045 HOH HOH A . 
F 4 HOH 46  2046 2046 HOH HOH A . 
F 4 HOH 47  2047 2047 HOH HOH A . 
F 4 HOH 48  2048 2048 HOH HOH A . 
F 4 HOH 49  2049 2049 HOH HOH A . 
F 4 HOH 50  2050 2050 HOH HOH A . 
F 4 HOH 51  2051 2051 HOH HOH A . 
F 4 HOH 52  2052 2052 HOH HOH A . 
F 4 HOH 53  2053 2053 HOH HOH A . 
F 4 HOH 54  2054 2054 HOH HOH A . 
F 4 HOH 55  2055 2055 HOH HOH A . 
F 4 HOH 56  2056 2056 HOH HOH A . 
F 4 HOH 57  2057 2057 HOH HOH A . 
F 4 HOH 58  2058 2058 HOH HOH A . 
F 4 HOH 59  2059 2059 HOH HOH A . 
F 4 HOH 60  2060 2060 HOH HOH A . 
F 4 HOH 61  2061 2061 HOH HOH A . 
F 4 HOH 62  2062 2062 HOH HOH A . 
F 4 HOH 63  2063 2063 HOH HOH A . 
F 4 HOH 64  2064 2064 HOH HOH A . 
F 4 HOH 65  2065 2065 HOH HOH A . 
F 4 HOH 66  2066 2066 HOH HOH A . 
F 4 HOH 67  2067 2067 HOH HOH A . 
F 4 HOH 68  2068 2068 HOH HOH A . 
F 4 HOH 69  2069 2069 HOH HOH A . 
F 4 HOH 70  2070 2070 HOH HOH A . 
F 4 HOH 71  2071 2071 HOH HOH A . 
F 4 HOH 72  2072 2072 HOH HOH A . 
F 4 HOH 73  2073 2073 HOH HOH A . 
F 4 HOH 74  2074 2074 HOH HOH A . 
F 4 HOH 75  2075 2075 HOH HOH A . 
F 4 HOH 76  2076 2076 HOH HOH A . 
F 4 HOH 77  2077 2077 HOH HOH A . 
F 4 HOH 78  2078 2078 HOH HOH A . 
F 4 HOH 79  2079 2079 HOH HOH A . 
F 4 HOH 80  2080 2080 HOH HOH A . 
F 4 HOH 81  2081 2081 HOH HOH A . 
F 4 HOH 82  2082 2082 HOH HOH A . 
F 4 HOH 83  2083 2083 HOH HOH A . 
F 4 HOH 84  2084 2084 HOH HOH A . 
F 4 HOH 85  2085 2085 HOH HOH A . 
F 4 HOH 86  2086 2086 HOH HOH A . 
F 4 HOH 87  2087 2087 HOH HOH A . 
F 4 HOH 88  2088 2088 HOH HOH A . 
F 4 HOH 89  2089 2089 HOH HOH A . 
F 4 HOH 90  2090 2090 HOH HOH A . 
F 4 HOH 91  2091 2091 HOH HOH A . 
F 4 HOH 92  2092 2092 HOH HOH A . 
F 4 HOH 93  2093 2093 HOH HOH A . 
F 4 HOH 94  2094 2094 HOH HOH A . 
F 4 HOH 95  2095 2095 HOH HOH A . 
F 4 HOH 96  2096 2096 HOH HOH A . 
F 4 HOH 97  2097 2097 HOH HOH A . 
F 4 HOH 98  2098 2098 HOH HOH A . 
F 4 HOH 99  2099 2099 HOH HOH A . 
F 4 HOH 100 2100 2100 HOH HOH A . 
F 4 HOH 101 2101 2101 HOH HOH A . 
F 4 HOH 102 2102 2102 HOH HOH A . 
F 4 HOH 103 2103 2103 HOH HOH A . 
F 4 HOH 104 2104 2104 HOH HOH A . 
F 4 HOH 105 2105 2105 HOH HOH A . 
F 4 HOH 106 2106 2106 HOH HOH A . 
F 4 HOH 107 2107 2107 HOH HOH A . 
F 4 HOH 108 2108 2108 HOH HOH A . 
F 4 HOH 109 2109 2109 HOH HOH A . 
F 4 HOH 110 2110 2110 HOH HOH A . 
F 4 HOH 111 2111 2111 HOH HOH A . 
F 4 HOH 112 2112 2112 HOH HOH A . 
F 4 HOH 113 2113 2113 HOH HOH A . 
F 4 HOH 114 2114 2114 HOH HOH A . 
F 4 HOH 115 2115 2115 HOH HOH A . 
F 4 HOH 116 2116 2116 HOH HOH A . 
F 4 HOH 117 2117 2117 HOH HOH A . 
F 4 HOH 118 2118 2118 HOH HOH A . 
F 4 HOH 119 2119 2119 HOH HOH A . 
F 4 HOH 120 2120 2120 HOH HOH A . 
F 4 HOH 121 2121 2121 HOH HOH A . 
F 4 HOH 122 2122 2122 HOH HOH A . 
F 4 HOH 123 2123 2123 HOH HOH A . 
F 4 HOH 124 2124 2124 HOH HOH A . 
F 4 HOH 125 2125 2125 HOH HOH A . 
F 4 HOH 126 2126 2126 HOH HOH A . 
F 4 HOH 127 2127 2127 HOH HOH A . 
F 4 HOH 128 2128 2128 HOH HOH A . 
F 4 HOH 129 2129 2129 HOH HOH A . 
F 4 HOH 130 2130 2130 HOH HOH A . 
F 4 HOH 131 2131 2131 HOH HOH A . 
F 4 HOH 132 2132 2132 HOH HOH A . 
F 4 HOH 133 2133 2133 HOH HOH A . 
F 4 HOH 134 2134 2134 HOH HOH A . 
F 4 HOH 135 2135 2135 HOH HOH A . 
F 4 HOH 136 2136 2136 HOH HOH A . 
F 4 HOH 137 2137 2137 HOH HOH A . 
F 4 HOH 138 2138 2138 HOH HOH A . 
F 4 HOH 139 2139 2139 HOH HOH A . 
F 4 HOH 140 2140 2140 HOH HOH A . 
F 4 HOH 141 2141 2141 HOH HOH A . 
F 4 HOH 142 2142 2142 HOH HOH A . 
F 4 HOH 143 2143 2143 HOH HOH A . 
F 4 HOH 144 2144 2144 HOH HOH A . 
F 4 HOH 145 2145 2145 HOH HOH A . 
F 4 HOH 146 2146 2146 HOH HOH A . 
# 
loop_
_pdbx_validate_close_contact.id 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.dist 
1 1 O A HOH 2025 ? ? O A HOH 2026 ? ? 2.16 
2 1 O A HOH 2021 ? ? O A HOH 2025 ? ? 2.17 
3 1 O A HOH 2031 ? ? O A HOH 2137 ? ? 2.18 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 4-FLUOROBENZAMIDOXIME ZYB 
3 METHANOL              MOH 
4 water                 HOH 
# 
